Цитированная 1 страница. Gilula N. B. Junctions between cells

1. Bock G., Clark S., eds. Junctional Complexes of Epithelial Cells. Ciba Symposium 125, New York, Wiley, 1987.

Farquhar M. G., Palade G. E. Junctional complexes in various epithelia. J. Cell Biol., 17, 375-412, 1963.

Gilula N. B. Junctions between cells. In: Cell Communication (R. P. Cox, ed), pp. 1-29. New York, Wiley, 1974.

Goodenough D. A., Revel J. P. A fine structural analysis of intercellular junctions in the mouse liver. J. Cell Biol., 45, 272-290, 1970.

Staehelin L.A., Hull В. Е. Junctions between living cells. Sci. Am., 238(5), 141 152, 1978.

2. Diamond J. M. The epithelial junction: bridge, gate and fence. Physiologist, 20, 10-18, 1977.

Madara J. L. Tight junction dynamics: is paracellular transport regulated? Cell, 53, 497-498, 1988.

Madara J. L., Dharmsathaphorn K. Occluding junction structure-function relationships in cultured epithelial monolayer. J. Cell Biol., 101, 2124-2133, 1985.

Simons K., Fuller S. D. Cell sufrace polarity in epithelia. Annu. Rev. Cell Biol., 1, 243-288, 1985.

van Meer G., Gumbiner В., Simons K. The tight junction does not allow lipid molecules to diffuse from one epithelial cell to the next. Nature, 322, 639-641, 1986.

3. Burridge K., Fath K., Kelly Т., Nuckolls G., Turner C. Focal adhesions: transmem-brane junctions between the extracellular matrix and the cytoskeleton. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 487-526, 1988.

Geiger В., Volk Т., Volberg T. Molecular heterogeneity of adherens junctions. J. Cell Biol., 101, 1523-1531, 1985.

4. Franks W. W., Cowin P., Schmelz M., Kuppell H.-P. The desmosomal plaque and the cytoskeleton. In: Junctional Complexes of Epithelial Cells.

Ciba Foundation Symposium 125 (G. Bock, S. Clark, eds.), pp. 26-48, New York, Wiley, 1987. Garrod D. R. Desmosomes, cell adhesion molecules and the adhesive properties of cells in tussues. J. Cell Sci. Suppl. 4, 221-237, 1986.

Jones J. C. R., Yokoo K. M., Goldman R. D. Further analysis of pemphigus autoanti-bodies and their use in studies on the heterogeneity, structure, and function of desmosomes. J. Cell Biol., 102, 1109-1117, 1986.

Steinberg M. S. et al. On the molecular organization, diversity and functions of desmosomal proteins. In: Junctional Complexes of Epithelial Cells. Ciba Foundation Symposium 125 (G. Bock, S. Clark, eds.), pp. 3-25. New York, Wiley, 1987.

5. Bennett M., Spray D., eds. Gap Junctions. Cold Spring Harbor, NY, Cold Spring Harbor Laboratory, 1985.

Furshpan E. J., Potter D. D. Low-resistance junctions between cells in embryos and tissue culture. Curr. Top. Dev. Biol., 3, 95-127, 1968.

Giluda N. В., Reeves 0. R., Steinbach A. Metabolic coupling, ionic coupling and cell contacts. Nature, 235, 262-265, 1972.

Hooper M. L., Subak-Sharpe J. H. Metabolic cooperation between cells. Int. Rev. Cytol., 69, 45-104, 1981.

Loewenstein W.R. The cell-to-cell channel of gap junctions. Cell, 48, 725-726, 1987. Neyton J., Trautmann A. Single-channel currents of an intercellular junction. Nature, 317, 331-335, 1985.

Pitts J.D., Finbow M.E. The gap junction. J. Cell Sci., Suppl. 4, 239-266, 1986.

Young J. D.-E., Cohn Z. A., Gilula N. B. Functional assembly of gap junction conductance in lipid bilayers: demonstration that the major 27 kd protein forms the Junctional channel. Cell, 48, 733-743, 1987.

6. Caspar D. L. D., Goodenough D., Makowski L., Phillips W. C. Gap junction structures. I. Correlated electron microscopy and X-ray diffraction.

Gilula N. B. Topology of gap junction protein and channel function. In: Junctional Complexes of Epithelial Cells. Ciba Foundation Symposium 125 (G. Bock, S. Clark, eds.), pp. 128-139, New York, Wiley, 1987.

Paul D. L. Molecular cloning of cDNA for rat liver gap junction protein. J. Cell Biol., 103, 123-134, 1986.

Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К. Уотсон Дж. Д. Молекулярная биология клетки: В 3-х т. 2-е изд. перераб. и доп. Т. 2.: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993. – 539 с.

Unwin P. N. Т., Zampighi G. Structure of the junction between communicating cells. Nature, 283, 545-549, 1980.

7. Caveney S. The role of gap junctions in development. Annu. Rev. Physiol., 47, 318-335, 1985.

Warner A. E. The role of gap junction in amphibian development. J. Embryol. Exp. Morphol. Suppl. 89, 365-380, 1985.

Warner A. E., Guthrie S.C., GilulaN.B. Antibodies to gap-junctional protein selectively disrupt junctional communication in the early amphibian embryo. Nature, 311, 127-131, 1984.

8. Rose В., Loewenstein W. R. Permeability of cell junction depends on local cytoplas-mic calcium activity. Nature, 254, 250-252, 1975.

Saez S. C. et. al. Cyclic AMP increases junctional conductance and stimulates phosphorylation of the 27-kDa principal gap junction polypeptide. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 2473-2477, 1986.

Spray D. C., Bennett M. V. L. Physiology and pharmacology of gap junctions. Annu. Rev. Physiol., 47, 218-303, 1985.

Turin L., Warner A. E. Intracellular pH in early Xenopus embryo: its effect on current flow between blastomeres. J. Physiol. (Lond.), 300, 489-

9. Hay E.D., ed. Cell Biology of Extracellular Matrix. New York, Plenum, 1981. McDonald J. A. Extracellular matrix assembly. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 183-208, 1988.

Piez K. A., Reddi A. H., eds. Extracellular Matrix Biochemistry. New York, Elsevier, 1984.

10. Evered D., Whelan J., eds. Functions of the Proteoglycans, Ciba Foundation Symposium 124. New York, Wiley, 1986.

Hascall V. C., Hascall G. K. Proteoglycans. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 39-63. New York, Plenum, 1981.

Wight T. N.. Meeham R. P., eds. Biology of Proteoglycans. San Diego, CA, Academic Press, 1987.

11. Laurent T.C., Eraser J. R. E. The properties and turnover of hyaluronan. In: Functions of the Proteoglycans. Ciba Foundation Symposium 124

Toole B. P. Glycosaminoglycans in Morphogenesis. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 259-294. New York, Plenum, 1981.

12. Dorfman A. Proteoglycan biosynthesis. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 115-138. New York, Plenum, 1981.

Hassell J. R., Kimura J. H., Hascall V. C. Proteoglycan core protein families. Annu. Rev. Biochem., 55, 539-567, 1986.

Heinegärd D., Paulsson M. Structure and metabolism of proteoglycans. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K. A. Piez, A. H. Reddi, eds.), pp. 277-328. New York, Elsevier, 1984.

Ruoslahti E. Structure and biology of proteoglycans. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 229-255, 1988.

13. Fransson L.-A. Structure and function of cell-associated proteoglycans. Trends Biochem. Sci., 12, 406-411, 1987.

Höök M., Kjjellen L., Johansson S., Robinson J. Cell-surface glycosaminoglycans. Annu. Rev. Biochem., 53, 847-869, 1984.

Rees D. A. Polysaccharide Shapes, Outline Studies in Biology, pp. 62-73. London, Chapman and Hall, 1977.

Scott J. E. Proteoglycan-collagen interactions. In: Functions of the Proteoglycans. Ciba Foundation Symposium 124 (D. Evered, J. Whelan, eds.), pp. 104-124. New York, Wiley, 1986.

14. Burgeson R.E. New collagens, new concepts. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 551-577, 1988.

Linsenmayer T. F. Collagen. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E. D. Hay, ed.), pp. 5-37. New York, Plenum, 1981.

Martin G. R., Timpl R., Muller P. K., Ktihn K. The genetically distinct collagens. Trends Biochem. Sci., 10, 285-287, 1985.

15. Fleischmajer R., Olsen B.R., Ktihn K., eds. Biology, Chemistry, and Pathology of Collagen. Ann. N.Y. Acad. Sci., Vol. 460, 1985.

Olsen B. R. Collagen Biosynthesis. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 139-177. New York, Plenum, 1981.

Woolley D. E. Mammalian collagenases. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K.A. Piez, A.H. Reddi, eds.), pp. 119-157. New York, Elsevier, 1984.

16. EyreD.R., PazM.A., Gallop P.M. Cross-linking in collagen and elastin. Annu. Rev. Biochem., 53, 717-748, 1984.

Piez K. A. Molecular and aggregate structures of the collagens. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K.A. Piez, A.H. Reddi, eds.), pp. 1-39.

17. Prockop D.J., Kivirikko K.I. Heritable diseases of collagen. New Engl. J. Med., 311, 376-386, 1984.

Trelstad R. L., Silver F. H. Matrix assembly. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E. D. Hey, ed.), pp. 179 215. New York, Plenum, 1981.

18. Stopak D., Harris A. K. Connective tissue morphogenesis by fibroblast traction. I. Tissue culture observations. Dev. Biol., 90, 383-398, 1982.

19. Yurchenco P.O., Furthmayr H. Self-assembly of basement membrane collagen, Biochemistry, 23, 1839-1850, 1984.

Yurchenco P. D., Ruben G. C. Basement membrane structure in situ: evidence for lateral associations in the type IV collagen network. J. Cell Biol., 105, 2559-2568, 1987.

20. Cleary E. G., Gibson M. A. Elastin-associated microfibrils and microfibrillar proteins. Int. Rev. Connect. Tissue Res., 10, 97-209, 1983.

Gosline J. M., Rosenbloom J. Elastin. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K.A. Piez, A.H. Reddi, eds.), pp. 191 227. New York, Elsevier, 1984.

Ross R., Bornstein P. Elastic fibers in the body. Sci. Am., 224(6), 44 52, 1971.

21. Dufour S., Duband J.-L., Kornblihtt A. R., ThieryJ.P. The role of fibronectins in embryonic cell migrations. Trends Genet., 4, 198-203, 1988.

Hynes R.O. Molecular biology of fibronectin. Annu. Rev. Cell Biol., 1, 67-90, 1985. Hynes R.O. Fibronectins. Sci. Am., 254(6), 42-51, 1986.

Hynes R. 0., Yamada K. M. Fibronectins: multifunctional modular proteins. J. Cell Biol., 95, 369-377, 1982.

Ruoslahti E., Pierschbacher M. D. New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins. Science, 238, 491-497, 1987.

22. Humphries M. J., Akiyama S. K., Komoriya A., Olden K., Yamada K. M. Neurite extension of chicken peripheral nervous system neeurons on fibronectin: relative importance of specific adhesion sites in the central cell-binding domain and the alternatively spliced type III connecting segment. J. Cell Biol., 106, 1289-1297, 1988.

Tamkun J. W., Schwarzbauer J. E., Hynes R. 0. A single rat fibronectin gene generates three different mRNAs by alternative splicing of a complex exon. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 5140-5144, 1984.

23. Farquhar M. G. The glomerular basement membrane: a selective macromolecular filter. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 335-378. New York, Plenum, 1981.

Martin G. R., Timpl R. Laminin and other basement membrane components. Annu. Rev. Cell Biol., 3, 57-85, 1987.

Sasaki M., Kato S., Kohno K., Martin G. R., Yamada Y. Sequence of the cDNA encoding the laminin Bl chain reveals a multidomain protein contaning cysteine-rich repeats. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 935 939, 1987.

24. Reist N.E., Magill C., McMahan U.J. Agrin-like molecules at synaptic sites in normal denervated and damaged skeletal muscles. J. Cell Biol., 105, 2457-2469, 1987.

25. Anderson D. C., Springer T.A. Leukocyte adhesion deficiency: an inherited defect in the Mac-1, LFA-1 and PI50,95 glycoprotein. Annu. Rev.

Buck C.A., Horwitz A.F. Cell surface receptors for extracellular matrix molecules. Annu. Rev. Cell Biol., 3, 179-205, 1987.

Hynes R.O. Integrins: a family of cell surface receptors. Cell, 48, 549-554, 1987. Ruoslahti E. Fibronectin and its receptors. Annu. Rev.

26. Bornstein P., Duksin D., Balian G., Davidson J. M., Crouch E. Organization of extracellular proteins on the connective tissue cell surface:

relevance to cell-matrix interactions in vitro and in vivo. Ann. N. Y. Acad. Sci., 312, 93-105, 1978.

Burridge K., Path K., Kelly Т., Nuckolls u., Turner C. Focal adhesion: transmem-brane junctions between the extracellular matrix and cytoskeleton. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 487-526, 1988.

Horwitz A., Duggan K., Buck C., Beckerle M. C., Burridge K. Interaction of plasma membrane fibronectin receptor with talin-a transmembrane linkage. Nature, 320, 531-533, 1986.

Hyens R. Structural relationships between fibronectin and cytoplasmic cytoskeletal networks. In: Cytoskeletal Elements and Plasma Membrane Organization (G. Poste, G. L. Nicolson, eds.) Vol 7, pp. 100-137. Amsterdam, Elsevier, 1981.

Watt F. T. The extracellular matrix and cell shape. Trends Biochem. Sci., 11, 482-485, 1986.

27. Le Douarin N.. Smith J. Development of the peripheral nervous system from the neural crest. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 375-404, 1988.

McClay D. R., Ettensohn C.A. Cell adhesion and morphogenesis. Annu. Rev. Cell Biol., 3, 319-346, 1987.

28. Loomis W. F. Dictyostelium discoideum. A Developmental System. New York, Academic Press, 1975.

29. Banner J. T. Chemical signals of social amoebae. Sci. Am., 248 (4), 114 120, 1983. Gerisch G. Cyclic AMP and other signals controlling cell development and differentiation in Dictyostelium. Annu. Rev. Biochem., 56, 853 879, 1987.

30. Gerisch G. Interrelation of cell adhesion and differentiation in Dictyostelium discoideum. J. Cell Sci., Suppl. 4, 201-219, 1986.

Gerisch G. Univalent antibody fragments as tools for the analysis in Dictyostelium. Curr. Top. Dev. Biol., 14, 243-270, 1980.

31. Hennings H., Holbrook K.A. Calcium regulation of cell-cell contact and differentiation of epidermal cells in culture. An ultrastructural study.

32. Moscona A.A., Hausman R.E. Biological and biochemical studies on embryonic cell-cell recognition. In: Cell and Tissue Interactions. Society of General Physiologists Series (J. W. Lash, M. M. Burger, eds.), Vol. 32, pp. 173-185. New York, Raven, 1977.

Roth S., Weston J. The measurement of intercellular adhesion. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 58, 974 980, 1967.

33. Cunningham B. A. et al. Neural cell adhesion molecule: structure, immunoglo-bulin-like domains, cell surface modulation, and alternative RNA splicing. Science, 236, 799-806, 1987.

Edelman G. M. Cell-adhesion molecules: a molecular basis for animal form. Sci. Am., 250(4), 118-129, 1984.

Edelman G. M. Cell adhesion molecules in the regulation of animal form and tissue pattern. Annu. Rev. Cell Biol., 2 81-116, 1986.

Rutishauser U., Goridis C. N-CAM: the molecule and its genetics. Trends Genet., 2, 72-76, 1986.

Williams A. F., Barclay A. N. The immunoglobulin superfamily - domains for cell surface recognition. Annu. Rev. Immunol., 6, 381-406, 1988.

34. Takeichi M. The cadherins: cell-cell adhesion molecules controlling animal morphogenesis. Development, 102, 639-655, 1988.

35. Ekblom P., Vestweber D., Kemler R. Cell-matrix interactions and cell adhesion during development. Annu. Rev. Cell Biol., 2, 27 48, 1986.

Garrod D. R. Desmosomes, cell adhesion molecules and the adhesive properties of cells in tissues. J. Cell Sci. Suppl. 4, 221-237, 1986.

Jessel Т. М. Adhesion molecules and the hierarchy of neural development. Neuron, 1, 3-13, 1988.

Steinberg M. S. The adhesive specification of tissue self-organization. In: Morphogenesis and Pattern Formation (T. G. Connelly et al., eds.), pp. 179-203. New York, Raven, 1981.

36. Devereotes P., Zigmond S. H. Chemotaxis in eukaryotic cells. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 649-686, 1988.

37. TrinkausJ.P. Cells into Organs, 2nd ed., pp. 69-178, Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1984.

Оглавление
8.	Внутриклеточная сортировка макромолекул и	8.3.3.	В ядро активно переносятся только белки,
	сохранение клеточных компартментов 5		содержащие специальные сигналы 27
		8.3.4.	Некоторые РНК покидают ядро через ядерные поры 28
8.1	Компартментация в клетках высших организмов 5
			Заключение 28
8.1.1.	Все эукариотические клетки содержат набор основных	8.4.	Транспорт белков в митохондрии и хлоропласты 29
	ограниченных мембраной органелл 5
		8.4.1.	Митохондриальные сигнальные пептиды
8.1.2.	Топология мембранных органелл связана с		представляют собой амфипатические аминокислотные
	их эволюционным происхождением 8		последовательности 29
8.1.3.	Внутриклеточный транспорт белков по ЭР	8.4.2.	Перенос веществ в митохондриальный матрикс зависит как
	и аппарату Гольджи можно проследить с по-		от электрохимического градиента на внутренней мембране,
	мощью радиоавтографии 10		так и от гидролиза АТР 30
8.1.4.	Транспорт белков происходит по двум основным путям -
	через цитозоль и через	8.4.3.	Митохондриальные белки проникают в матрикс в зонах
	ЭР 13		слипания, связывающих две мембраны 30
8.1.5.	Белки могут перемещаться между компартментами двумя
	принципиально различными способами 14	8.4.4.	Когда белки проникают в митохондриальный матрикс, они
			разворачиваются 31
8.1.6.	Сигнальные пептиды и сигнальные участки	8.4.5.	Для транспорта белков в межмембранное
	определяют судьбу белка 15		пространство митохондрий необходимы два
8.1.7.	Клетки не могут строить свои мембранные		сигнала 32
	органеллы de novo: им требуется информация,	8.4.6.	Для переноса белков из цитозоля во внешнюю
	содержащаяся в самой органелле 16		митохондриальную мембрану также необходимо их
			разворачивание 33
	Заключение 17	8.4.7.	Для того, чтобы направлять белки в тилакоидную мембрану
8.2.	Цитозоль 17		хлоропластов, необходимы два сигнальных пептида 33
8.2.1.	Организация цитозоля поддерживается белковыми
	филаментами 17		Заключение 34
8.2.2.	Многие белки претерпевают в цитозоле ковалентные	8.5.	Пероксисомы 35
	модификации 18
8.2.3.	Некоторые белки цитозоля прикреплены к	8.5.1.	Пероксисомы используют в реакциях окисления
	цитоплазматической стороне мембраны через цепь жирной		молекулярный кислород и перекись водорода 35
	кислоты 19
8.2.4.	Некоторые белки цитозоля являются короткоживущими 20	8.5.2.	Все компоненты пероксисом поступают из цитозоля 37
8.2.5.	У эукариот избирательная замена белков происходит при		Заключение 38
	помощи убикитин-зависимого протеолиза 21	8.6.	Эндоплазматический ретикулум 38
8.2.6.	Стабильность белка может определяться	8.6.1.	Прикрепленные к ЭР рибосомы определяют границы его
	ферментами, повреждающими его N-конец 22		гранулярных областей 39
		8.6.2.	Некоторые специализированные клетки изобилуют гладким
8.2.7.	Белки теплового шока позволяют предотвратить накопление		ЭР 40
	в клетке белковых агрегатов 23	8.6.3.	Гранулярные и гладкие области ЭР могут быть разделены
			центрифугированием 41
	Заключение 23	8.6.4.	Гранулярные участки ЭР содержат белки, ответственные за
8.3.	Транспорт белков и РНК в ядро и из ядра 24		связывание рибосом 43
		8.6.5.	Впервые сигнальные пептиды были обнаружены в белках,
8.3.1.	Двойную ядерную мембрану пронизывают ядерные поры 24		попадающих в ЭР 43
		8.6.6.	Частица, распознающая сигнал, направляет
8.3.2.	Белки активно проникают в ядро через ядерные поры 26		сигнальный пептид ЭР к специфическому
			рецептору в мембране ЭР 44

8.6.7.	При переносе через мембрану ЭР не всегда продолжается		между специализированными мембранами 69
	удлинение полипептидной цепи 46
		8.8.6.	Присоединение к лизосомному ферменту нескольких групп
8.6.8.	Различные пространственные структуры трансмембранных		маннозо-6-фосфата усиливает сигнал сортировки 72
	белков могут определяться комбинациями пептидов,
	детерминирующих начало и конец переноса 46	8.8.7	Дефекты Glc-NAc-фосфотрансферазы вызывают у человека
8.6.9.	Общую конформацию трансмембранного белка можно		лизосомные болезни накопления 73
	предсказать по положению его гидрофобных аминокислот		Заключение 74

8.6.10.	Перенесенные в полость ЭР белки сворачиваются вновь 50	8.9.	Транспорт из аппарата Гольджи к секреторным
			пузырькам и к клеточной поверхности 74
8.6.11.	Дисульфидизомераза способствует образованию в полости	8.9.1.	Секреторные пузырьки отпочковываются от транс-сет
	ЭР правильных дисульфидных связей 51		Гольджи 75
		8.9.2.	Компоненты мембраны секреторных пузырьков
8.6.12.	Большинство белков, синтезированных в шероховатом ЭР,		используются вторично 76
	гликозилированы с помощью N-связанного олигосахарида	8.9.3.	В неполяризованных клетках белки и липиды, по-видимому,
			автоматически переносятся от ЭР и аппарата Гольджи к
8.6.13.	У некоторых трансмембранных белков вскоре после их		клеточной поверхности 77
	поступления в ЭР С-концевой
	трансмембранный участок обменивается на ковалентно	8.9.4.	Поляризованные клетки могут направлять белки из аппарата
	связанный фосфолипид инозитол 53		Гольджи к определенному участку плазматической
			мембраны 78
8.6.14.	Большая часть липидных бислоев мембран собирается в ЭР	8.9.5.	Вирусы используют аппарат сортировки клетки-хозяина 79

8.6.15.	Белки-переносчики фосфолипидов могут доставлять их из	8.9.6.	Белки вирусной оболочки несут сигналы, направляющие их
	ЭР в митохондрии и пероксисомы 57		к определенным внутриклеточным мембранам 80
	Заключение 57		Заключение 8 1
8.7.	Аппарат Гольджи 58	8.10.	Везикулярный транспорт и сохранение
8.7.1.	В аппарате Гольджи происходит модификация		индивидуальности компартментов 82
	олигосахаридных цепей 59	8.10.1.	Некоторые белки удерживаются в ЭР и аппарате Гольджи в
8.7.2.	Углеводы клеточных мембран обращены к той стороне		качестве постоянных компонентов 82
	мембраны, которая топологически эквивалентна
	внеклеточному пространству 62	8.10.2.	Существует по крайней мере два типа окаймленных
			пузырьков 83
8.7.3.	Зачем нужно N-гликозилирование? 62	8.10.3.	Раскрыть механизм транспорта помогают мутантные клетки
8.7.4.	В аппарате Гольджи происходит сборка протеогликанов 63		с нарушенной секрецией 84
9.7.5.	При образовании секреторных пузырьков белки часто	8.10.4.	Бесклеточные системы дают другой плодотворный подход к
	подвергаются протеолизу 64		изучению молекулярных механизмов везикулярного
			транспорта 84
8.7.6.	Цистерны Гольджи собраны в виде последовательных
	компартментов, в которых происходит процессинг продукта		Заключение 86
			Литература 86
	Заключение 66
		9.	Кеточное ядро 93
		9.1.	ДНК и белки, входящие в состав хромосом 95
		9.1.1.	Каждая хромосома образуется из одной длинной молекулы
8.8.	Транспорт белков из аппарата Гольджи в лизосомы 66		ДНК 95
		9.1.2..	Каждая молекула ДНК, образующая хромосому, должна
8.8.1.	Внутриклеточное гидролитическое расщепление		содержать центромеру, две теломеры и точки начала
	макромолекул происходит главным образом в лизосомах 66		репликации 96
		9.1.3.	Большая часть ДНК хромосомы не кодирует жизненно
8.8.2.	Лизосомы - это гетерогенные органеллы 67		важных белков или РНК 98
8.8.3.	Существуют три пути поступления веществ в лизосомы 68	9.1.4.	Каждый ген -это сложная функционально активная единица,
			предназначенная для регулируемого синтеза молекулы РНК
8.8.4.	Лизосомные ферменты сортируются в аппарате Гольджи
	мембраносвязанным белкомрецептором, узнающим
	маннозо-6-фосфат 69	9.1.5.	Сравнение ДНК родственных организмов позволяет
			выявить в ней консервативные
			и неконсервативные области 100
8.8.5.	Рецептор маннозо-6-фосфата «курсирует»	9.1.6.	Хромосомы содержат разнообразные белки,