Властивості білків і будова амінокислот

Елементарний склад білків.

При хімічному аналізі білків були визначені їх складові елементи.

Елементарний склад білків в процентах від молекулярної маси буде наступний:

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

В склад білків входять також: P, J, Fe, Si і т.д.

Найбільш постійним в складі білка є азот.

При вивченні хімічної структури простого білка було встановлено, що основною його структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

а) Молекулярна маса білків – для визначення молекулярної маси існує ряд методів:

кріоскопічний

осмометричний

седиментації

Найбільш точним є метод седиментації який проводиться в ультрацентрифузі. Він заснований на різній швидкості осадження білків в залежності від молекулярної маси: з великою масою білки осідають при малій швидкості руху ротора центрифуги, а білки з малою масою - при високих швидкостях його руху.

Вивчення різних білків показало, що всі вони являються з високою молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.

Характеристика деяких білків

Інсулін 6000 у підшлунковій залозі

Вірус тютюнової мозаїки 41000000 у хворих рослинах тютюну.

б) розчинність білків

Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.

Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.

в) амфотерність білків

NH₂ – аміногрупа – гр. основ. орг.

О

∕∕

-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.

\

ОН

Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.

Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.

Амінокислоти можуть реагувати між собою:

Аланін	Лейцин
Аргінін	Лізин
Аспарагін	Метіонін
Аспарагінова кислота	Пролін
Валін	Серин
Гістидин	Тирозин
Гліцин	Треонін
Глутамін	Триптофан
Глютамін	Феніламін
Глютамінова кислота	Цистеїн
Ізолейцин

г) гідроліз білків

Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.

Гідроліз буває:

кислотний

лужний

ферментативний

для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H₂SO₄ i HCl і нагрівання при 100-110⁰С.

Для лужного - використовують 2N розчини лугів.

Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-38⁰С.

Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.

д) денатурація білка

Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).

В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.

Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.

Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.

е) кольорові реакції

Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.

Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO₄.

Дата добавления: 2014-01-07