Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна

Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.

Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою білка. Див. ст. 148 підручник з біології. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну – білка гормона підшлункової залози.

Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі.

Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.

Водневий зв’язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка (див. Величко Картка ХХ кольор.). Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. (див. Величко. Картка ХХ кольор.). Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.

Зближення - - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.

Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.

Хімічні властивості. Важливою властивістю білків є здатність їх до гідролізу під дією кислот або біологічно активних речовин— ферментів. В результаті гідролізу руйнуються пептидні ланцюги білків і утворюється суміш -амінокислот. Під час гідролізу протеїдів крім амінокислот утворюються і інші речовини.

Дата добавления: 2014-01-07