КАТЕГОРИИ: Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748) |
Тема 1.2. Білки, амінокислоти: будова, властивості, біологічна роль. Класифікація
1.2.1. Амінокислоти: будова, Класифікація, властивості, біологічна роль.
Білки – полімери, що не розгалужуються, мінімальна структурна одиниця яких – амінокислота (АК). Амінокислоти з'єднані між собою пептидним зв'язком. У природі зустрічається близько 300 амінокислот, їх можна умовно розділити на дві групи: 1) вільні амінокислоти (непротеїногенні), що не беруть участі в утворенні білків. Так, безліч «небілкових» АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків. 2) протеїногенні, ковалентно зв'язані одна з одною у складі пептидів і білків. Непротеїногенні амінокислоти більш різноманітні в порівнянні з протеїногенними. До складу білків входить 20 АК у α-формі, розташованих в різній, але строго визначеної для кожного білка послідовності. a-амінокислоти відрізняються одна від одної структурою і складом групи R (бічний ланцюг). Амінокислоти класифікуються відповідно: за хімічною будовою: аліфатичні – гліцин (Глі), аланин (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Ілей); оксикислоти – серін (Сер), треонін (Тре); дикарбонові – аспарагінова кислота (Асп), глутамінова кислота (Глу); двоосновні – лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг); ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три); сіркоутримуючі – цистеін (Цис), цистин (Цит), метіонін (Мет). за біохімічним призначенням: глюкогенн і – через ряд хімічних перетворень надходять на шлях гліколізу (окислення глюкози) – Глі, Ала, Тре, Вал, Асп, Глу, Арг, Гіс, Мет. кетогенні – беруть участь в утворенні кетонових тіл – Лей, Іле, Тир, Фен. за харчовою цінністю: незамінні – не синтезуються в організмі – Гис, Іле, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у дітей – Арг, Гис. замінні – інші. За рахунок наявності в молекулі АК одночасно амінної і карбоксильної груп цим сполукам властиві кислотно-основні властивості. У нейтральному середовищі АК існують у вигляді біполярних іонів. Фізико-хімічні властивості амінокислот. За хімічними властивостями амінокислоти, що мають у своєму складі амінні і карбоксильні групи, є амфотерними електролітами. Біполярність молекул амінокислот обумовлює такі їхні властивості, як гарна розчинність у воді, високі значення діелектричних постійних і температури плавлення. Функціональні групи амінокислот різноманітні, що дозволяє виявляти більшість їх за допомогою кольорових реакцій. Багатьох з них, дуже чуттєвих і специфічних, виявляють навіть в малих кількостях у складі складних сумішей, біологічній сировині рослинного і тваринного походження, білках. Реакція з нінгідрином лежить в основі кількісного визначення амінокислот і білків. Таблиця 5
Дата добавления: 2014-12-08; Просмотров: 538; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы! Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет |