БИОХИМИЯ 2 страница

На первой стадии молекулы реагирующих веществ (субстрата) при­соединяются к адсорбционному участку активного центра фермента за счет слабых связей. Образуется фермент-субстратный комплекс, кото­рый может легко распадаться снова на фермент и субстрат, т. е. первая стадия ферментативного катализа полностью обратима. На этой стадии с помощью активного центра возникает благоприятная ориентация реа­гирующих молекул, что способствует их дальнейшему взаимодейст­вию.

На второй стадии с участием каталитического участка активного центра и молекул субстрата происходят различные реакции, характери­зующиеся низкой величиной энергии активации и поэтому протекаю­щие с большой скоростью. В результате этих реакций в конечном счете образуется либо продукт реакции, либо почти готовый продукт.

На третьей стадии происходит отделение продукта реакции от ак­тивного центра с образованием свободного фермента, способного при­соединять к себе новые молекулы субстрата. Если на второй стадии был получен почти готовый продукт, то он предварительно превраща­ется в продукт, который затем отделяется от фермента.

I стадия

Схематично стадии ферментативного катализа можно представить следующим образом:

I стадия ^{11 ста}Д^ия

1.------------ а----

Е + S ES ^ГГ ES' Е + Р

Фермент Субстрат Фермент- Химически Продукт

субстратный преобразованный комплекс фермент-субстратный

комплекс (S' - продукт или почти готовый продукт)

В клетках ферменты, катализирующие многостадийные химические процессы, часто объединяются в комплексы, называемые мультифер- ментными системами. Эти комплексы структурно связаны с органои­дами клеток или же встроены в биомембраны. Объединение отдельных ферментов в единый комплекс позволяет одновременно ускорять все последовательные стадии превращения какого-либо субстрата.

В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное (небелковое) соединение, называемое коферментом. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины. Строение и механизм действия коферментов будут рас­смотрены при описании химических реакций, в которых они принима­ют участие.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Различают два вида специфичности ферментов: специфичность дей­ствия и субстратную специфичность.

Специфичность действия - это способность фермента катализиро­вать только строго определенный тип химической реакции. Если суб­страт может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Например, широко распространенный в клетках глюко-
зо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным превра-

щениям:

Глюкоза + фосфорная кислота

Гпюкозо-6-фосфат-------- Гпюкозо-1 -фосфат

Фруктозо-6-фосфат

Отщепление от этого субстрата фосфорной кислоты происходит под действием фермента фосфатазы. При этом фосфатаза катализирует только реакцию отщепления фосфорной кислоты, никакие другие пре­вращения глюкозо-6-фосфата этот фермент не ускоряет. Другое воз­можное превращение глюкозо-6-фосфата осуществляется с участием фермента мутазы. В этом случае глюкозо-6-фосфат переходит в глю- козо-1-фосфат. Еще один фермент - изомераза - вызывает превраще­ние глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат.

Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных реакций, в которые может вступать субстрат. Специфич­ность действия определяется в основном особенностями строения ката­литического участка активного центра фермента.

Субстратная специфичность - способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Различают две разновидности субстратной специфичности: абсо­лютную и относительную.

Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещест­ва, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфич­ностью является аргиназа - фермент, отщепляющий от аминокислоты аргинина мочевину. Аргинин - единственный субстрат аргиназы.

Относительная (групповая) субстратная специфичность - это спо­собность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химиче­ских группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пеп­син расщепляет пептидные связи в белках любого строения.

Субстратная специфичность обусловлена главным образом структу­рой адсорбционного участка активного центра фермента.

ИЗОФЕРМЕНТЫ

Изоферменты (изоэнзимы) - различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же химическую реакцию. Обыч­но между изоферментами одного и того же фермента имеются различия в первичной структуре, т. е. у изофермеитов может быть различный на­бор и последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Но эти различия, как правило, не затрагивают структуру каталитического уча­стка активного центра, и поэтому изоферменты одного и того же фер­мента ускоряют одну и ту же химическую реакцию. Различия в амино­кислотном составе молекул изофермеитов вне каталитического участка приводят к изменениям их физико-химических свойств и субстратной специфичности.

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА

Скорость ферментативных реакций существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации участников ферментативного катализа (фермента и субстрата) и условия среды, в которой протекает ферментативная реакция (температура, рН, присутствие ингибиторов и активаторов).

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Для большинства ферментов зависимость скорости реакции от кон­центрации фермента (при постоянной концентрации субстрата) носит прямолинейный характер (рис. 2).

Рис. 2. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Такой характер зависимости скорости от концентрации фермента объясняется тем, что концентрация любого фермента на несколько по­рядков ниже концентрации субстрата. Поэтому практически при любом Увеличении количества фермента субстрата всегда будет достаточно Для взаимодействия с ферментом.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Пропорциональная зависимость скорости реакции от концентрации субстрата наблюдается лишь при его низких концентрациях, затем по­степенно прирост скорости реакции начинает отставать от роста кон­центрации субстрата, и в конце концов увеличение концентрации суб­страта перестает вызывать возрастание скорости реакции. Скорость ферментативных реакций при высоких концентрациях субстрата при­ближается к определенному пределу, который называется максималь­ной скоростью - V_max (рис. 3).

Рис. 3. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Физический смысл этого явления заключается в следующем: при очень низких концентрациях субстрата скорость реакции зависит от скорости поступления молекул субстрата на активный центр фермента. По мере роста концентрации субстрата количество свободных актив­ных центров уменьшается, так как фермент переходит в фермент- субстратный комплекс и лимитирующей стадией катализа теперь будет не присоединение субстрата к активному центру фермента, а дальней­шие превращения фермент-субстратного комплекса. При очень высо­ких концентрациях субстрата свободного фермента больше не будет, он весь находится в составе фермент-субстратного комплекса. В этом случае скорость ферментативной реакции станет максимальной и будет обусловлена концентрацией фермент-субстратного комплекса, т. е. концентрацией фермента.

Зависимость скорости ферментативной реакции

от температуры

График зависимости скорости ферментативной реакции от темпера­туры имеет колоколообразный характер (рис. 4). Вначале повышение температуры вызывает возрастание скорости ферментативной реакции, затем скорость реакции достигает максимума, и при дальнейшем уве­личении температуры скорость реакции снижается вплоть до ее пре­кращения. Температура, при которой отмечается наибольшая скорость реакции, называется температурным оптимумом реакции - t°_opt.

Рис. 4. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

Возрастание ферментативной активности при повышении темпера­туры от низких величин до температурного оптимума (левая ветвь кри­вой на рис. 4) объясняется увеличением среднего энергетического уровня и числа столкновений реагирующих молекул с ростом темпера­туры. Согласно правилу Вант-Гоффа, повышение температуры на 10 °С вызывает увеличение скорости химической реакции в 2-4 раза. Это правило относится ко всем химическим реакциям, в том числе к фер­ментативным.

Снижение активности ферментов при повышении температуры вы­ше температурного оптимума (правая ветвь кривой на рис. 4) объясня­ется тепловой денатурацией ферментного белка, которая при высоких температурах (80-100 °С) вызывает полную потерю каталитической ак­тивности фермента.

Для большинства ферментов температурный оптимум равен 37-40 °С, т. е. соответствует температуре тела. В очень коротких опытах темпера­турный оптимум может быть более высоким, так как за очень малое время Денатурация фермента произойти не успевает.

Как видно на рис. 4, при очень низких (ниже 0 °С) и высоких (80- 100 °С) температурах активность ферментов равна нулю. Однако при низких температурах ферменты сохраняют свою нативность и при по­вышении температуры у них вновь появляется каталитическая актив­ность. В настоящее время ферменты выделяют из растворов путем лиоф ильной сушки, т. е. сушки в замороженном состоянии при очень низком давлении. Полученные таким образом лиофилизированные ферментные препараты хорошо сохраняются в течение длительного времени даже при комнатной температуре.

Действие же высоких температур приводит к необратимой потере ферментами способности ускорять химические реакции, так как в этом случае происходит их необратимая денатурация. Поэтому на практике для подавления ферментативной активности (например, ферментов микробов, вызывающих порчу пищевых продуктов) обычно использу­ется термическая обработка.

Зависимость скорости ферментативной реакции от рН

Скорость ферментативных реакций значительно зависит от кислот­ности среды, в которой они протекают. Для каждого фермента имеется определенное значение рН, при котором наблюдается наибольшая ско­рость реакции — рН-оптимум. При отклонении в любую сторону от этого значения рН резко уменьшается ферментативная активность. Важно подчеркнуть, что величина рН-оптимума у разных ферментов колеблется в большом диапазоне значений рН, в то время как темпера­турный оптимум для большинства ферментов составляет 37-40 °С. В качестве примера можно привести значения рН-оптимума следую­щих ферментов (рис. 5):

пепсин желудочного сока - 1,0-2,0 амилаза слюны - 6,8-7,0 щелочная фосфатаза плазмы крови - 9,0-10,0 Рис. 5. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН (1 - пепсин, 2 - амилаза, 3 - щелочная фосфатаза)

Влияние кислотности среды на скорость ферментативных реакций обусловлено тем, что при изменении кислотности меняется конформа­ция всей белковой молекулы фермента, в том числе изменяется кон­формация активного центра и его способность осуществлять катализ. При рН-оптимуме фермент находится в оптимальной для проявления каталитических свойств конформации. При небольшом отклонении ве­личины кислотности от рН-оптимума наблюдается незначительное из­менение конформации, носящее обратимый характер. При значитель- _н0м отклонении от рН-оптимума (в сильнокислой и сильнощелочной среде) происходит необратимая денатурация ферментного белка, при­водящая к полной утрате каталитической активности.

При работе с ферментами в лабораторных условиях в реакционную среду вводят буферные растворы, рН которых соответствует рН-оптимуму изучаемых ферментов.

Ингибиторы ферментов

Скорость ферментативной реакции существенно зависит от присут­ствия ингибиторов и активаторов.

Ингибиторы (I) - это химические соединения (обычно низкомоле­кулярные), которые, находясь в низких концентрациях, избирательно тормозят определенные ферментативные реакции. При этом ингибитор всегда присоединяется к ферменту с образованием фермент- ингибиторного комплекса. Фермент, связанный с ингибитором, теряет свою каталитическую активность.

Если связи между ферментом и ингибитором прочные, то действие ингибитора носит необратимый характер, и торможение нарастает во времени вплоть до полного прекращения ферментативной реакции:

Е + I--------- EI

Такие ингибиторы называются необратимыми. Примером необра­тимых ингибиторов являются фосфорорганические соединения (табун, зарин, дихлофос, карбофос и др.), избирательно и необратимо угне­тающие важнейший фермент организма холинэстеразу, участвующую в передаче нервных импульсов.

Если ингибитор присоединяется к ферменту за счет непрочных свя­зей, то торможение фермента является обратимым и не зависит от вре­мени:

Е + I == EI

Ингибиторы такого типа называются обратимыми.

В свою очередь, обратимые ингибиторы делятся на две разновидно­сти: конкурентные и неконкурентные.

Конкурентные ингибиторы присоединяются к активному центру фермента, т. е. к тому же участку поверхности фермента, что и суб­страт. Поэтому между ингибитором и субстратом идет конкуренция за присоединение к активному центру. Занимая активный центр, ингиби­тор тем самым препятствует образованию фермент-субстратного ком­плекса - первой стадии ферментативного катализа. Конкурентные ин­гибиторы обычно по с троению похожи на субстрат.

Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне ак­тивного центра. Этот участок поверхности фермента называется алло- стерический центр (т. е. находящийся в другом месте по сравнению с активным центром).

Присоединение неконкурентного ингибитора к аллостерическому центру вызывает неблагоприятное изменение пространственной струк­туры (конформации) всей молекулы фермента, в том числе и активного центра. В результате каталитические свойства фермента снижаются.

Неконкурентные ингибиторы участвуют в регуляции скорости ферментативных реакций, протекающих в организме. В роли неконку­рентных ингибиторов могут быть гормоны, конечные и промежуточ­ные продукты ферментативных реакций, ионы металлов, лекарствен­ные вещества.

Активаторы ферментов

Активаторы - вещества, избирательно повышающие скорость оп­ределенных ферментативных реакций. Активаторы, подобно неконку­рентным ингибиторам, присоединяются обратимо к аллостерическому центру фермента. Но в этом случае изменение конформации фермента будет благоприятным для функционирования активного центра, что приводит в итоге к повышению скорости ферментативной реакции. В организме активаторами являются некоторые гормоны, промежуточ­ные продукты метаболических процессов, ионы металлов, а также ле­карственные препараты.

РЕГУЛЯЦИЯ СКОРОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ

зования новых ферментов их содержание в клетках возрастает. При этом скорость ферментативных реакций увеличивается, так как зави­симость скорости реакции от концентрации фермента носит прямоли­нейный характер.

При уменьшении выработки ферментов их концентрация в клетках постепенно снижается, что сопровождается падением скорости катали­зируемых ими реакций.

Изменение скорости синтеза ферментов обычно происходит под влиянием гормонов, которые ускоряют или замедляют первый этап синтеза ферментных белков - считывание генетической информации - транскрипцию. Поэтому данный механизм регуляции часто называется регуляцией на генетическом уровне.

• Модификация ферментов. Под модификацией понимается не­значительное изменение химического состава молекулы фермента, приводящее к изменению каталитической активности.

Модификация может быть обратимой и необратимой.

В первом случае изменение строения фермента носит обратимый характер и фермент может многократно менять свою активность. На­пример, некоторые ферменты содержат в своей молекуле остаток фос­форной кислоты. При отщеплении фосфатного остатка у одних фер­ментов каталитическая активность снижается; при включении его сно­ва в состав ферментов активность их возрастает. У других же фермен­тов фосфорилированная форма (содержащая фосфат), наоборот, мало­активна. Отщепление фосфорной кислоты от таких ферментов ведет к повышению их активности.

Примером необратимой модификации служит активация пищевари­тельных ферментов, действующих на пищевые белки. Так, в составе желудочного сока содержится белок пепсиноген, не обладающий ката­литической активностью. В полости желудка под действием соляной кислоты от этого белка отщепляется небольшой полипептид и образу­ется очень активный фермент, расщепляющий в пищевых белках пеп­тидные связи, - пепсин. (Белки, являющиеся предшественниками фер­ментов, называются проферментами.)

• Изменение конформации ферментов. Изменение конформации, т. е. пространственного строения ферментного белка, происходит под действием неконкурентных ингибиторов и активаторов, которыми мо­гут быть гормоны, промежуточные и конечные продукты фермента­тивных реакций, ионы металлов, лекарства (см. выше). Изменение конформации ферментов возможно и при изменении условий среды, например при повышении или снижении кислотности.

КЛАССИФИКАЦИЯ И ИНДЕКСАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Современная классификация ферментов основывается на характере химической реакции, катализируемой ферментом. Все ферменты де­лятся на шесть классов в зависимости от типа катализируемой реакции:

I класс — оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окисли­тельно-восстановительные реакции.

Схематично действие ферментов I класса можно записать:

А+В ---- C + D

II класс - трансферазы - ферменты, катализирующие перенос хи­мических группировок с молекулы одного вещества на молекулу дру­гого:

АВ + С--------- А + ВС

III класс - гидролазы - ферменты, расщепляющие химические свя­зи путем присоединения воды, т. е. путем гидролиза:

АВ + Нуэ--------- А-Н + В-ОН

IV класс - лиазы - ферменты, катализирующие расщепление хими­ческих связей без присоединения воды:

АВ--- А+В

V класс — изомеразы - ферменты, катализирующие изомерные пре­вращения, т. е. перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы:

А -------- В

VI класс - синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синте­за, протекающие за счет энергии гидролиза АТФ:

А+В ^ АВ

АТФ + Н_гО ^ ^ АДФ + Н₃Р0₄

Каждый класс, в свою очередь, делится на подклассы, внутри под­классов выделены подподклассы. Каждый подподкласс содержит спи­сок индивидуальных ферментов в строго определенной последователь­ности, которая не изменяется, а лишь продлевается по мере открытия новых ферментов.

В основе подразделения ферментов на подклассы и на подподклас- _сы лежит тип химической связи или химическое строение группировки субстрата, на которую действует фермент.

С классификацией ферментов тесно связана их индексация (нуме­рация)- Индекс (шифр) каждого фермента состоит из четырех чисел, разделенных точками, и составляется по следующему принципу: пер­вая цифра индекса указывает, к какому из шести классов принадлежит данный фермент. Второе и третье числа индекса обозначают соответст­венно порядковые номера подклассов и подподклассов. Четвертое чис­ло индекса - порядковый номер индивидуального фермента внутри своего подподкласса.

Например, фермент слюны амилаза, расщепляющий крахмал, имеет индекс 3.2.1.1, что свидетельствует о принадлежности этого фермента к классу гидролаз.

НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Название фермента, как правило, состоит из двух частей. Первая часть является названием субстрата, превращения которого катализи­руется данным ферментом. Вторая часть названия, имеющая окончание «-аза», указывает природу реакции. Например, фермент, отщепляющий от лактата (молочная кислота) атомы водорода, называется лактатде- гидрогеназа; фермент, катализирующий изомеризацию глюкозо-6- фосфата в фруктозо-6-фосфат, имеет название глюкозофосфатизомера- за, а фермент, участвующий в синтезе гликогена, - гликогенсинтетаза.

Полезная информация

Энергия активации - избыток энергии (выше среднего), которым должны обладать молекулы, чтобы их столкновение оказалось продук­тивным, т. е. привело бы к химической реакции. Изменение величины энергии активации в большой мере влияет на скорость реакции: незначи­тельное уменьшение энергии активации приводит к резкому повышению скорости реакции, и, наоборот, самое небольшое ее возрастание сопро­вождается весьма значительным снижением скорости.

ГЛАВА 4

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Как уже отмечалось, в процессе обмена веществ в организме проис­ходят различные реакции окисления, которые объединяют термином биологическое окисление.

Основным типом биологического окисления является тканевое ды­хание, протекающее в клеточных митохондриях (в связи с этим ткане­вое дыхание еще называется митохондриальным окислением).

ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ______________________________________________

Тканевое дыхание - это основной способ получения АТФ, исполь­зуемый всеми клетками организма (кроме красных клеток крови).

В процессе тканевого дыхания от окисляемого вещества отнимают­ся два атома водорода (два протона и два электрона) и по дыхательной цепи, состоящей из ферментов и коферментов, передаются на молеку­лярный кислород - 0₂, доставляемый кровью из воздуха во все ткани организма. В результате присоединения атомов водорода к кислороду образуется вода. За счет энергии, выделяющейся при движении элек­тронов по дыхательной цепи, в митохондриях осуществляется синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно образование одной моле­кулы воды сопровождается синтезом трех молекул АТФ.

В упрощенном виде тканевое дыхание может быть представлено следующей схемой:

АН₂ + 1/2 0₂ А + Н₂0

Окисляемое У Окисленное

вещество, вещество

3 АДФ + 3 Н₃Р0₄ з АТФ

В качестве субстратов окисления (т. е. веществ, от которых отнима­ется водород) в тканевом дыхании используются разнообразные про­межуточные продукты распада белков, углеводов и жиров. Однако наиболее часто окислению подвергаются промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) - цикла Кребса (изолимонная, а-кетоглутаровая, янтарная и яблочная кислоты). Цикл Кребса - это за­вершающий этап катаболизма, в ходе которого происходит окисление остатка уксусной кислоты, входящей в ацетилкофермент А, до С0₂ и Н₂0. В свою очередь, ацетилкофермент А - это универсальный метабо­лит организма, в который при своем распаде превращаются главные органические вещества - белки, углеводы и жиры (подробнее см. в гла­ве 5 «Обмен углеводов»).

Тканевое дыхание представляет собой сложный ферментативный процесс. Все ферменты тканевого дыхания делятся на три группы: нико- тинамидные дегидрогеназы, флавиновые дегидрогеназы и цитохромы.

Никотинамидные дегидрогеназы отнимают два атома водорода от окисляемого субстрата и временно присоединяют их к своему кофер- менту НАД (никотинамидадениндинуклеотид). По строению НАД яв­ляется динуклеотидом, в котором два нуклеотида соединяются между собой остатками фосфорной кислоты. В состав одного из нуклеотидов в качестве азотистого основания входит амид никотиновой кислоты (иикотинамид, витамин РР), вторым нуклеотидом является адено- зиимоиофосфат (АМФ):

Отнимаемые от окисляемого вещества атомы водорода присоеди­няются непосредственно к никотинамиду (отсюда название данных ферментов - никотинамидные дегидрогеназы), при этом НАД перехо­дит в свою восстановленную форму НАД Н₂:

АН₂ + НАД ------------ — А + НАДН₂

Окисляемое Окисленное

вещество вещество

Флавиновые дегидрогеназы отщепляют два атома водорода от об­разовавшегося НАД Н₂ и временно присоединяют их к своему кофер- менту ФМН (флавинмононуклеотид). По строению этот кофермент яв­ляется мононуклеотидом, содержащим витамин В₂ (рибофлавин):

Рибофлавин (витамин В₂)

Два атома водорода, отнимаемые флавиновыми дегидрогеназами от восстановленного НАД (НАД Н₂), присоединяются к флавину, выпол­няющему роль акцептора водорода. В результате этой стадии образует­ся восстановленная форма кофермента - ФМН Н₂:

НАД-Н₂ + ФМН-------- ^ НАД + ФМН-Н₂

В некоторых случаях флавиновые дегидрогеназы, подобно никоти- намидным, отнимают два атома водорода непосредственно от окисляе­мых веществ. Такие флавиновые дегидрогеназы используют кофермент ФАД (флавинадениндинуклеотид), похожий по строению на ФМН и тоже содержащий витамин В₂:

АН₂ + ФАД --------- —А + ФАД-Н₂

Окисляемое Окисленное

вещество вещество

Следующая группа ферментов - цитохромы. Эти ферменты участ­вуют только в переносе электронов. По строению цитохромы похожи на одну из субъединиц гемоглобина. Молекула цитохрома состоит из полипептида и гема. Но в отличие от гемоглобина железо, входящее в гем цитохромов, имеет переменную валентность. Способность железа обратимо переходить из окисленной формы в восстановленную (Fe³⁺ + е - - Fe²⁺) обеспечивает возможность переноса электронов данными ферментами.

С помощью цитохромов (их имеется несколько: Ь, с, а, а₃) электро­ны от восстановленных коферментов ФМНН₂ и ФАД-Н₂ передаются на молекулярный кислород (0₂), который при этом переходит в активную, анионную, форму - О^2-. Далее активный кислород (О²") связывается с ионами водорода (протонами), которые тоже отщепляются от ФМН Н₂ или от ФАД-Н₂. Присоединение ионов водорода к аниону кислорода приводит к образованию воды.

Таким образом, на всем протяжении дыхательной цепи наблюдается передвижение электронов. Движение электронов вызвано тем, что все участники дыхательной цепи располагаются по мере возрастания их окислительно-восстановительных потенциалов.

Окислительно-восстановительный потенциал, или редокс-потенци- ал, характеризует способность вещества принимать и удерживать электроны. Поэтому электроны переносятся от вещества с низким редокс-потенциалом к веществу с более высоким редокс-потенциалом.

Поскольку самое низкое значение редокс-потенциала имеет окис­ляемое вещество, а самое высокое - кислород, то в итоге электроны от окисляемого вещества поступают на молекулу кислорода.

Как уже отмечалось, движение электронов по дыхательной цепи со­провождается выделением энергии. Около половины энергии движения электронов аккумулируется в макроэргических связях молекул АТФ. Другая часть энергии выделяется в виде тепла. Синтез АТФ происхо­дит при переносе электронов с НАД-Н₂ на ФМН, с цитохрома b на ци- тохром с и с цитохрома а на цитохром а₃. Всего при переносе двух ато­мов водорода на кислород (т. е. в расчете на одну образовавшуюся мо­лекулу воды) синтезируется три молекулы АТФ.

Некоторые субстраты (жирные кислоты, янтарная кислота и др.) имеют более высокийредокс-потенциал, чем НАД. Поэтому они не мо­
гут окисляться никотинамидными дегидрогеназами. В этом случае отнятие атомов водорода от таких субстратов осуществляется флавиновыми дегидрогеназами. Из-за отсутствия никотинамидных дегидрогеназ при окислении таких веществ образуется только две мо­лекулы АТФ.

На рис. 6 представлена схема тканевого дыхания, включающая все группы ферментов.

Образование АТФ в процессе тканевого дыхания часто обозначает­ся терминами: окислительное фосфорилирование, дыхательное фосфорилирование, аэробное фосфорилирование, или аэробный синтез АТФ.

н₂о

-> 2Н⁺

'2Н⁺ 2е

ФМН

JL

2е ¹ 2е * ¹ 2е ^т

АН₂ НАД ФМНН₂ 2F е³' _2Fe²".2Fe³_ -2Fe²⁺_x ¹/₂0₂

V V Y V Y

I цит. b V цит. с ] цит. a J цит. а₃ I

Дата добавления: 2015-05-06