Тема 3. Хімічна кінетика 2 страница

Здійснюючи поділ змінних і, інтегруючи від до та від 0 до дістанемо:

(3.36)

звідки:

і

(3.37)

Розмірність , тобто числове значення k залежить від способу вираження концентрації: .

Відповідно з рівняння 3.36:

лінійна залежність в координатах від свідчить про те, що реакція, яка розглядається, має другий порядок (рис.3.9), а тангенс кута нахилу прямої дорівнює числовому значенню константи швидкості k.

Період напівперетворення речовини А обернено пропорційний початковій концентрації реагуючих речовин:

(3.38)

На рисунку 3.9 періоди напівперетворень зображені точками перетину прямої залежності з абсцисою.

Щоб визначити кількість речовини х, яка прореагувала за проміжок часу , враховуючи, що

і

з рівняння 3.37 одержимо:

(3.39)

де - - замість 2k; а – маса реагуючої речовини в початковій момент.

Рис.3.9. Залежність від для необоротної реакції другого порядку (2А=В+D)

Звідси:

(3.40)

Якщо в реакції кількість реагуючих речовин неоднакова константу швидкості реакції другого порядку знаходять інтегруючи такий вираз:

де а і b – початкові концентрації першої і другої речовини, х – концентрації першої і другої речовини, які прореагували за час .

Інтегрування цього рівняння дає вираз:

або

(3.41)

Для оборотної бімолекулярної реакції другого порядку типу:

рівняння її швидкості має вигляд:

. (3.42)

Значення швидкості оборотної реакції залежить від співвідношення реагентів.

У випадку коли:

швидкість утворення продуктів реакції виражається рівнянням:

(3.43)

При досягненні рівноваги, враховуючи, що

маємо:

(3.44)

Перетворюючі два останні рівняння одержуємо:

Проінтегрувавши це рівняння швидкості, дістанемо:

(3.45)

де

Графічна залежність виразу А₂ від часу (рис. 3.10) є прямою лінією з кутовим коефіцієнтом, що дорівнює множнику біля в рівнянні. Пряма відсікає від ординати відрізок, що дорівнює значенню виразу в рівнянні.

Константи швидкостей оборотної реакції цього типу можна оцінити, як і оборотну реакцію першого порядку за кутовим коефіцієнтом дотичної на початковій ділянці кривої (див.вище).

З виразу початкової швидкості оборотної реакції другого порядку:

Рис.3.10. Залежність від часу для оборотної реакції другого порядку (типу )

при дістанемо :

а з виразу:

При

інтегрування загального рівняння швидкості оборотної реакції другого порядку дає:

(3.46)

де

Реакції третього і n -го порядків. Швидкість необоротної хімічної реакції третього порядку, коли речовини А, В і D взяті в нееквівалентних кількостях (кількість молів a, b і d неоднакова) описується рівнянням:

Інтегрування цього рівняння дозволяє отримати вираз для розрахунку часу реакції за умов:

при

:

(3.47)

Якщо речовини В і D мають неоднакову кількість (b) молей, то швидкість описується рівнянням:

Відповідно час хімічної взаємодії можна розрахувати за формулою:

(3.48)

На практиці порядки реакцій визначають користуючись методом Вант-Гоффа за рівняннями:

і

Кінетичний порядок може приймати також дробні і навіть від’ємні значення. Так, швидкість термічного розкладання ацетатного альдегіду в газовій фазі пропорційна його концентрації в ступені :

звідки .

В таблиці „Кінетичні закономірності для реакцій з різними кінетичними порядками” приведені кінетичні закономірності для реакцій з різними кінетичними порядками (див. додаток).

Складні реакції. Реакції, які відбуваються у декілька елементарних стадій, називаються складними. До них належать паралельні, консекутивні, спряжені, ланцюгові, послідовно-паралельні та ін.

Шляхии складних хімічних реакцій, в більшості випадків, відбуваються через прості моно- або бімолекулярні реакції.

Паралельними реакціями називаються реакції, в яких вихідна речовина бере участь одночасно в різних реакціях:

k₁ B A─ k₂ D

Прикладом таких реакцій є реакції утворення ізомерів фенолу, бензену при нітруванні нітратною(V) кислотою.

В живих організмах і рослинах глюкоза окиснюється до піровіноградної кислоти, а потім окиснення відбувається двома паралельними шляхами – по циклу Кребса і по циклу гексозомонофосфату.

При нагріванні оксиду нітрогену(ІІ) його розкладання відбувається за двома паралельними реакціями:

		N2+O2
2NO
	N2O+O

Для двох паралельних необоротних реакцій першого порядку можна записати:

Кожну з констант швидкості можна визначити, скориставшись рівняннями:

і

Прямі залежності і проходять через початок координат, з кутовими коефіцієнтами, що дорівнюють відповідно:

і

Консекутивними або послідовними реакціями називаються хімічні реакції, в яких утворення кінцевого продукту з вихідних речовин відбувається через декілька проміжних стадій:

Проміжний продукт В іноді називається інтермедіатом.

Кінетика послідовних реакцій залежить від співвідношення значень констант швидкості реакцій. На рис.3.11 приведені залежності для послідовності двох реакцій першого порядку при і . Значення і дістають із залежності і від .

Рис.3.11. Зміна концентрацій речовин А, В і D залежно від часу: а - і б -

При незначній відмінності між реакційною здатністю реагентів А і В, тобто коли , характер швидкості зміни концентрацій речовин А, В і D в ході реакцій приведено на рис.3.12.

Як бачимо, початкова швидкість зміни концентрацій для речовин А і В максимальна. Зменшення характеризує кут нахилу прямої . Кути нахилу кривої залежності від на початковій і кінцевих стадіях відповідають відповідно і . Час, при якому стає максимальним, визначають за рівнянням:

(3.49)

Рис.3.12. Залежність для двох послідовних реакцій першого порядку при

На початку реакції концентрація , а на кінцевій стадії кут нахилу кривої від дорівнює .

За механізмом послідовних реакцій відбуваються такі біологічні процеси, як гідроліз глікогену, гідроліз АТФ та ін.

Спряжені реакції – це хімічні реакції, в яких одна реакція відбувається тільки в присутності іншої. У біохімії такі реакції називають тандемними.

Прикладом спряженої реакції є реакції окиснення сульфату феруму(ІІ) пероксидом гідрогену:

(І)

Одночасно з окисненням сульфату феруму(ІІ) відбувається і окиснення йодиду гідрогену:

(ІІ)

Самостійно окиснення йодиду гідрогену пероксидом гідрогену не відбувається, але в присутності сульфату феруму(ІІ), що окиснюється, окиснюється і йодид гідрогену.

В цієї спряженої реакції сульфат феруму(ІІ) є індуктором тому, що він індукує реакцію ІІ, а йодид гідрогену – акцептор. Сполуку пероксид гідрогену, яка є загальною для обох реакцій, називають актором.

Схематично спряжені реакції позначають:

(І)

(ІІ)

де А – актор, В – індуктор, С – акцептор.

Ланцюгові реакції. Ланцюговий характер мають хімічні реакції, які перебігають за участю вільних атомів, радикалів, молекул, хімічно активних частинок, що мають надлишок енергії.

Приклади ланцюгової реакції є реакція утворення хлориду гідрогену з Гідрогену і Хлору:

1. Ініціювання, де hv - квант світла.

2.

3. (v₂ і v₃) Зростання ланцюга.

4. (v₄) Перенос ланцюга.

5. (v₅) Обрив ланцюга.

За ланцюговим механізмом відбувається галогенування алканів:

і т.д.,

радіоактивне перетворення різних ізотопів:

тощо.

Послідовно-паралельні хімічні реакції – це реакції, в яких одна з вихідних речовин бере участь як в реакціях утворення, так і в реакціях витрачання проміжних речовин. Типова схема таких реакцій має вигляд:

.............................

Кінетика ферментативних реакцій. Каталітична дія ферментів поділяється на три стадії: приєднання молекули субстрату (S) до ферменту (F); перетворення субстрату; відділення кінцевих продуктів реакції (R) від ферменту:

(3.50)

де k₁, k₂, k₃ i k₄ – константи швидкості двох прямих і двох зворотніх реакцій.

За числом учасників ферментативних реакцій їх поділяють на одно- і двосубстратні. Найбільш поширені двосубстратні реакції з утворенням двох продуктів:

A + B L R₁ + R₂.

Односубстратні реакції є мономолекулярними і відносяться до реакцій першого порядку. Більшість бімолекулярних реакцій є реакціями другого порядку. Їх швидкість пропорційна концентрації двох реагуючих речовин:

Швидкість ферментативної реакції залежить від активності ферменту. За одиницю будь-якого ферменту розуміють таку кількість ферменту, яка за певних умов ([S], pH, t) каталізує перетворення субстрату із швидкістю 1 моль/с. Ця одиниця називається катал- кат (1 кат = 10⁹ нкат).

Активність ферменту виражають також у стандартних одиницях (кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 мкМ субстрату за 1 хвилину) (1 кат = 6 × 10⁷ стандартних одиниць).

Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту, як правило, є лінійною (рис.3.13 а, пряма 1) і порушується при нестачі субстрату чи активатору (крива 2).

Гіперболічний характер залежності V від [S] (рис.3.13 б) свідчить про те, що порядок ферментативної реакції змінюється: на початку це реакція першого порядку, в кінці – нульового, а при проміжних концентраціях субстрату – мішаного порядку.

а)	б)
Рис.3.13. Залежність початкової швидкості (V) реакції від концентрації ферменту (а) і субстрату (б)

При вивченні кінетики ферментативних процесів Л. Міхаеліс і М. Ментен (пізніше Дж. Бриггс і Дж. Холдейн) розробили теорію кінетики дії ферментів для односубстратної реакції, яку виразили через рівняння:

(3.51)

де V_max – максимальна швидкість за умов насичення ферменту субстратом; K_m – константа Міхаеліса, яка дорівнює:

Константа Міхаеліса чисельно дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції досягає половини свого максимального значення V_max (рис.3.13, б).

Рівняння (3.51) дійсно описує кінетичні данні рисунку (3.13, б). Так, при низьких концентраціях субстрату тобто, коли

швидкість реакції прямо пропорційна концентрації субстрату і описується рівнянням першого порядку

При високих концентраціях субстрату, коли

швидкість реакції максимальна і не залежить від концентрації субстрату

V =V_max (реакція нульового порядку).

Якщо рівняння Міхаеліса-Ментена представити у вигляді подвійних обернених величин одержимо:

(3.52)

Графічна залежність від є прямою, яка відсікає на осі ординат відрізок , а на осі абсцис - (рис.3.14, а).

а) б) в)
Рис.3.14. Залежність оберненої швидкості від оберненої концентрації субстрату (а) [S]/V від [S] (б) і V від V/[S] (в) для визначення km i Vmax

Кут нахилу її дорівнює:

Перетворюючи рівняння (3.52) дістанемо нове лінійне рівняння:

яке використовують для графічного визначення (рис.3.14, б). На осі абсцис пряма відсікає відрізок, який відповідає значенню - , а на осі ординат - . Кут нахилу прямої дорівнює:

Якщо помножити обидві частини згаданого рівняння на V_max це дає ще один вид рівняння, графік якого являє собою пряму лінію (рис.3.14, в). За кутом нахилу прямої можна визначити значення константи Міхаеліса .

Для визначення і V_max використовують також лінійний графік, для побудови якого не потрібні розрахунки, тому що кожна пряма відповідає одному спостереженню (рис.3.15):

Рис.3.15. Залежність V_max від k_m

У кінетиці ферментативних реакцій значну цікавість представляють механізми їх гальмування речовинами, які перешкоджають утворенню фермент – субстратного комплексу. Такі речовини називають інгібіторами.

За механізмом реакцій з ферментами інгібітори поділяються на дві великі групи: інгібітори (І), які вступають з ферментом у необоротну реакцію:

і інгібітори, які реагують з ферментом необоротно:

де FI - фермент – інгібіторний комплекс, який не перетворюється у продукт; - константа гальмування, яка показує спорідненість інгібітору до ферменту:

Для необоротного гальмування дорівнює нулю.

Розрізняють три типи оборотного гальмування ферментів: конкурентне, неконкурентне і безконкурентне.

Конкурентними інгібіторами називають інгібітори, які взаємодіють з тими же функціональними групами активних центрів ферментів, з якими в ході реакції взаємодіють субстрати.

Неконкурентний інгібітор зв’язується з ферментом поза активним центром. Приєднання такого інгібітору знижує активність ферменту, а не його спорідненість до субстрату.

Безконкурентний інгібітор оборотно взаємодіє з ферментом тільки після утворення фермент-субстратного комплексу:

FS + I L FSI.

У практиці зустрічаються випадки змішаного гальмування, коли один і той же інгібітор може реагувати з вільним субстратом в різних точках, а також з фермент-субстратним комплексом у різних стадіях його перетворення. Тип гальмування може бути виявлений шляхом побудови графіків Лайнуівера – Берка (рис.3.16).

а)	б)
Рис.3.16. Графіки Лайнуівера – Берка для конкурентного (а) і неконкурентного (б) гальмування

Як випливає з графіків присутність конкурентного інгібітора не змінює значення , при цьому збільшується. Для неконкурентного гальмування константа не залежить від концентрації субстрату, а для спостерігається його зниження.

На швидкість ферментативних реакцій впливає як температура, так і pH середовища. Температурний оптимум для більшості ферментів знаходиться в межах 40 – 60⁰ С. При температурі 80 – 100⁰ С ферменти, що мають білкову природу, необоротно денатурують. Проте, слід відмітити, що відомі термофільні організми, які існують при температурі 100 – 200⁰ С.

Ферментативні реакції чутливі до зміни рН середовища. Це пов’язано з наявністю у ферментів великої кількості йоногенних груп.

Значення рН, при якому швидкість реакції максимальна, називається оптимумом рН.

Графічна залежність швидкості більшості ферментативних реакцій від температури і рН має дзвіновидну форму (рис.3.17).

Дата добавления: 2015-05-23