Некоторые переносчики электронов являются общими для ЭТЦ всех типов

Никотинамидадениндинуклеотид (НАД(Н)) и никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ(Н)) — это близкие по структуре растворимые соедине­ния, функциональной частью которых является ароматическое кольцо (рис. 2.4).

Рис. 2.4. Редокс-превращения в молекулах НАД(Н) и НАДФ(Н).

Окисленные формы НАД⁺ и НАДФ⁺ несут положительный заряд на атоме азота

никотинамидного кольца

НАД(Н) и НАДФ(Н) являются коферментами НАД(Ф)-зависимых дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют реакции, связанные с отнятием или при­соединением двух атомов водорода, при этом коферменты переносят гидрид-ион НТ(2 е + Н⁺), а недостающий протон захватывается или отдается в водную фазу:

АН₂ + НАД(Ф)⁺ ↔ А+ НАД(Ф)Н + Н⁺

Большая часть НАД(Н) и НАДФ(Н) растворена в водной фазе, так как их связи с ферментными белками непрочные и возникают только в момент фер­ментативной реакции. Окисленные формы НАД⁺ и НАДФ⁺ имеют полосу по­глощения при 260 нм, а при их восстановлении появляется полоса поглоще­ния при 340 нм. Это позволяет регистрировать редокс-состояние коферментов в ходе реакций. Стандартный Е°' этих соединений равен -0,32 В. Роль НАД(Н) и НАДФ(Н) в клетке очень велика. Принимая участие во многих реакциях в качестве доноров или акцепторов электронов, они обеспечивают взаимодей­ствие разных процессов и в целом контролируют редокс-статус клетки.

Флавопротеиды. Компонентами ЭТЦ являются флавопротеиды — белки, содержащие в качестве прочно связанной простетической группы флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). Функциональная часть этих соединений представлена системой ароматических колец (рис. 2.5), в состав которой входит остаток рибофлавина (витамин В₂). Окисление — восста­новление флавопротеидов связано с переносом двух атомов водорода. Окисленные формы флавинов имеют два макси­мума поглощения — при 375 и 450 нм, которые исчезают при восстановлении. Редокс-потенциалы флавопротеидов ва­рьируют в широких пределах (от -0,49 до +0,19 В) в зависимости от структуры апобелка.

Рис. 2.5. Редокс-превращения в молекулах ФМН и ФАД

Цитохромы. Обязательными компо­нентами ЭТЦ являются цитохромы — железосодержащие белки, в составе ко­торых присутствует гем. Основой структу­ры тема является порфириновое кольцо, образованное из четырех пиррольных ко-

лец, в центре которого расположен атом железа (рис. 2.6). В редокс-превращениях цитохромы функционируют как одноэлектронные переносчики, при этом железо меняет свою валентность, переходя из состояния Fe⁺² в состояние Fe⁺³.

Восстановленные формы цитохромов имеют три характерных полосы по­глощения в областях 545 — 600, 520 — 535, 415 — 445 нм — это полосы α, β, γ. На основе положения основного максимума α-полосы цитохромы разделяют на три группы: цитохромы а, b и с. Если цитохромы находятся в окисленном состоянии, то полосы α и β исчезают, а γ-полоса сдвигается в более коротко­волновую область. Стандартные Е°' цитохромов варьируют в диапазоне от 0,0 до +0,6 В.

Железосерные белки. Железосерные белки, или Fe-S-белки, содержат так называемые Fe-S-кластеры, или центры. Центры состоят из двух или четырех атомов железа, комплексно связанных с атомами неорганической серы или серы в остатках цистеина в структуре белка. В основе классификации железосерных белков лежит структура кластера; в зависимости от этого различают 2Fe-2S- или 4Ре-48-белки (рис. 2.7).

Рис. 2.7. Структура железосерных центров 2Fe-2S- и 4Fe-4S-типа

В состав центра входят несколько атомов железа, но каждый из центров способен принимать или отдавать только один электрон. Восстановление железосерных белков сопровождается исчезновением в спектре полосы 450 нм и появлением сигнала ЭПР (метод электронного парамагнитного резонанса), что указывает на появление свободного радикала. Для этой группы соединений диапазон значений Е°' также достаточно широк: от -0,42 В до +0,35 В.

Хиноны. В качестве подвижных переносчиков, действующих в липидной фазе мембраны, функционируют хиноны, обозначаемые буквой Q (от англ. quinon): пластохинон в ЭТЦ фотосинтеза и убихинон в ЭТЦ дыхания.

Рис. 2.8. Структура (А) и редокс-превращения (Б) в молекуле убихинона

Хиноны состоят из ароматического кольца и боковой липофильной цепи, в составе которой может содержаться 9 (пластохинон) или 10 (убихинон) изопреноидных остат­ков (рис. 2.8). Свободно диффундирующие в мембране хиноны осуществляют связь между белковыми комплексами и могут переносить два атома водорода. Хиноны обладают двумя свойствами, исключительно важными для работы ЭТЦ по переносу протонов через мембрану. Во-первых, в ходе редокс-реакций хи­ноны могут захватывать или освобождать 2Н⁺ на границе раздела двух фаз — липид/вода с любой стороны мембраны. Во-вторых, в ходе электронного транс­порта хиноны могут принимать или отдавать только один электрон, при этом находясь в течение какого-то времени в форме свободного анион-радикала — семихинона (Q ). Спектры поглощения хинонов находятся в УФ-области и маскируются поглощением других соединений, поэтому их окислительно-восстановительные состояния отслеживают, как правило, методом ЭПР. Редокс-потенциалы хинонов близки к нулю или имеют низкие положительные значения.

Итак, живые организмы используют энергию света и химическую энергию органических соединений в процессах фотосинтеза и дыхания. И в том и дру­гом случае клетка превращает внешние энергетические ресурсы в конвертируе­мые формы клеточной энергии — АТФ и трансмембранный электрохимиче­ский протонный градиент Δ . Преобразование энергии в процессах фотосин­теза и дыхания основано на общем механизме хемиосмотического сопряжения.

Основной компонент систем трансформации энергии — сопрягающие мемб­раны хлоропластов и митохондрий, содержащие электронтранспортные цепи. Энергия солнечного излучения или энергия, заключенная в окисляемых суб­стратах, реализуется таким образом, что в мембране начинает работать электронтранспортная цепь. Электронный транспорт в цепи неразрывно связан с векторным переносом протона через мембрану против электрохимического потенциала. В результате работы цепи энергия внешних источников транс­формируется и запасается на мембране в форме Δ . АТФ-синтазы используют Δ , сопрягая обратную диффузию ионов Н⁺ по градиенту

электрохимическо­го потенциала с энергозависимой реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф_н. В соот­ветствии с ротационным механизмом обратный ток протонов через АТФ-синтазный комплекс сопровождается информационными изменениями катали­тических центров, в которых спонтанно идет синтез АТФ. Образованная в про­цессах фотосинтеза и дыхания АТФ обеспечивает энергией разнообразные кле­точные процессы, и в том числе используется для энергизации других клеточ­ных мембран при участии АТФаз разных типов. АТФазы, или ионные помпы, эффективно перекачивают некоторые ионы через мембрану против их элект­рохимического градиента за счет энергии гидролиза АТФ. Создаваемые помпа­ми ионные градиенты на мембранах служат еще одним источником клеточной энергии (рис. 2.9).

Рис. 2.9. Преобразование энергии в растительной клетке

Таким образом, общим принципом клеточной биоэнергетики является взаимопревращение на мембранах двух форм клеточной энергии — энергии ионных градиентов и АТФ. Благодаря этим превращениям клетка обеспечивает энергией разнообразные процессы, протекающие как в растворе, так и на мембранах.

Дата добавления: 2015-05-08