Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Практичні роботи




Теоретичні питання

Вихідний рівень знань

1. Кислотність та основність органічних сполук.

2. Хімічні властивості карбоксильної групи.

3. Хімічні властивості аміногрупи (основність та нуклеофільність).

 

1. Класифікація a-амінокислот за:

а) будовою вуглецевого ланцюга;

б) здатністю до синтезу в організмі;

в) полярністю радикалу.

2. Загальні властивості амінокислот:

а) кислотно-основні;

б) утворення цвіттер-іонів;

в) вплив рН середовища на диссоціацію амінокислот.

3. Ізоелектрична точка амінокислот.

4. Специфічні реакції амінокислот в організмі:

а) дезамінування;

б) трансамінування;

в) декарбоксилювання;

г) поліконденсація з утворенням пептидів.

5. Реакції кількісного визначення амінокислот:

а) формолтитрування за Серенсеном;

б) реакція Ван-Слайка.

 

Завдання для самопідготовки

Завдання Вказівки до завдання
1. Класифікація та ізомерія амінокислот. 1.1. Принципи класифікації амінокислот. 1.2. Як визначити приналежність амінокислот до D- або L- стереохімічного ряду? Які саме стереоізомери амінокислот входять доскладу білків?   1.3. Написати проекційні формули стереоізомерів: а) аланіну;     б) ізолейцину.  
2. Будова та властивості амінокислот. 2.1. Написати 4 рівняння реакцій дезамінування метіоніну.     2.2. Записати рівняння реакцій декарбоксилювання а) триптофану;   б) гістидину.     Назвіть продукти реакцій. Яку біологічну роль вони виконують?     2.3.Написати рівняння реакції трансамінування валіну при його взаємодії з a-кетоглутаровою кислотою. Назвати продукти.   2.4. Які реакції використовуються для кількісного визначення амінокислот?     2.5. Запишіть реакцію Серенсена для серину.     2.6. Запишіть реакцію Ван-Слайка для лізину.    
3. Одержання пептидів. 3.1. Написати реакцію утворення трипептиду з амінокислот лізин, цистеїн, фенілаланін. Дати трипептиду повну та скорочену назву.     3.1. Написати реакцію одержання глутатіону (g-глу-цис-глі) та дати йому повну назву.     3.3. Таутомерні форми пептидного зв¢язку.   3.4. Запишіть схему якісної реакції на пептидний зв¢язок.    

 

Протокол № 6. Дата:

Тема: Амінокислотний склад білків та пептидів.

Назва експерименту Рівняння реакції Умови Спостере- ження Висновок
1 2 3 4 5 6
1. Реакція гліцину з нінгідрином. Принцип метода:Нінгідринова реакція характерна для аміногруп, які знаходяться в a-положенні відносно карбоксильної групи. При нагріванні з нінгідрином a-амінокислоти окиснюються і розпадаються на альдегід, вуглекислий газ та аміак. Аміак реагує з іншою молекулою нінгідрину та з продуктом його відновлення з утворенням сполуки, яка забарвлює розчин в інтенсивний фіолетово-синій колір. Хід роботи:В пробірку вміщуємо 10 краплин розчину гліцину та 1-2 краплини розчину нінгідрину, перемішуємо та нагріваємо.        
2. Ксантопротеїнова реакція. Принцип метода:Ксантопротеїнова реакція характерна для виявлення бензольного ядра циклічних амінокислот – фенілаланіну, тирозину, триптофану. Ароматичне бензольне кільце цих амінокислот нітрується з утворенням нітросполук, що забарвлюють розчин у жовтий колір. Хід роботи:В пробірку вміщуємо 10 краплин розчину білка, додаємо 2 краплини концентрованої азотної кислоти. Нагріваємо та спостерігаємо за змінами забарвлення.        

 

Література

Основна:

1. Ю. І. Губський, “Біоорганічна хімія”, Вінниця: “Нова книга”, 2004, С. 154-159, 283-320.

Додаткова:

2. Н. А. Тюкавкина, Ю. И. Бауков, “Биоорганическая химия”, М.: Медицина, 1991, С. 313-376.

Тема заняття 7. Структурна організація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Реакції осадження білків. Денатурація.

Цілі заняття:

Ø Сформувати знання рівнів структурної організації білкових молекул як основи побудови живих клітин.

Ø Набути практичні навички якісного виявлення, пептидів та білків в розчинах.

 




Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2015-05-26; Просмотров: 990; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.011 сек.