Білок - це высокомолекулярна сполука, яка скла­дається із залишків амінокислот, з'єднаних між со­бою пептидним зв'язком або дисульфідним містком

Білки мають одну важливу особливість: кожній амінокис­лоті в молекулі білка відповідає суворо визначене місце.

Оскільки білок - це високомолекулярна сполука, він має кілька рівнів організації структури своєї молекули.

Амінокислотний склад білка і послідовність роз­міщення амінокислот в поліпептидних ланцюжках на­зивають первинною структурою білка.

У зв'язку з тим, що амідна група, яка входить до пептид­ного зв'язку, має атом водню, це забезпечує можливість утво­рення водневого зв'язку. Він може виникати як між окремими поліпептидними ланцюжками, так і між кільцями одного лан­цюга. Чим більше водневих зв'язків утворюється в молекулі білка, тим нижча її енергія, тим вища її стабільність.

Тому поліпептидні ланцюжки прагнуть утворити впоряд­ковані жорсткі -спіралі з максимально можливою кількістю водневих зв'язків. Ці спіралі нагадують різьбу гвинта, на одно­му витку якого вміщується 3,6 амінокислотного залишку, тобто водневі зв'язки у спіралі виникають через три амінокислоти на четверту.

Але деякі амінокислоти не можуть укластись у спіральну конформацію. Якщо в поліпептидному ланцюгу зустрічається така амінокислота, то спіраль повинна перерватися, а поліпептидний ланцюг у цьому місці мусить набрати якоїсь іншої кон­формації.

Іншим варіантом з'єднання поліпептидних ланцюгів є ви­никнення міжмолекулярних водневих зв'язків, які з'єднують сусідні поліпептидні ланцюги або ділянки білкової молекули. При цьому утворюється складчаста β-структура. Поліпептидні ланцюги в цій структурі витягнуті, а пептидні групи лежать в одній пло­щині. Так, наприклад, молекула колагену (білок сполучної ткани­ни м'яса) являє собою три поліпептидні витягнуті ланцюги, з'єднані між собою міжланцюговими водневими зв'язками.

Спіральна або складчаста структура макромоле­кули, обумовлена утворенням водневих зв'язків, нази­вається вторинною структурою білка.

Міоглобін, гемоглобін, овоальбумін значною мірою побу­довані з -спіралей, у той час як β-лактоглобулін, β-хімотрипсин, пепсин - в основному неспіральні.

Цілий ряд властивостей білкової молекули (ферментатив­на атакованість, термолабільність) залежать від її вторинної струк­тури. Найбільш складні й тонкі особливості структури, які відрізняють один білок від одного, пов'язані з орієнтацією білкової молекули у просторі. Молекули багатьох білків мають округлу форму, тобто спіральні структури укладені або згорнуті в ком­пактні глобули. Таке укладення стабілізується рядом вторин­них зв'язків, які виникають між боковими радикалами амінокис­лотних залишків. До них належать дисульфідні зв'язки, гідро­фобні взаємодії (сили Ван-дер-Ваальса) між неполярними ради­калами, електростатичні сили взаємодії між полярними групами, сольові зв'язки та ін.

Таким чином, головну роль у стабілізації цього рівня органі­зації макромолекул відіграє не пептидний скелет, а бокові лан­цюги амінокислот.

Конфігурація поліпептидної спіралі у просторі визначає третинну структуру білка.

Дослідники вважають, що третинна структура виникає ав­томатично, як наслідок взаємодії амінокислотних радикалів з молекулами розчинника. При цьому кожна спіраль в певних умовах укладається тільки одним-єдиним способом, набуваючи тієї форми, яка характерна для молекул природного білка.

Третинна структура визначає зовнішню форму білкової молекули (глобулярну чи фібрилярну). Глобулярні білки моло­ка, яйця, міоглобін, фібрилярні - колаген м'яса і риби, кератин волосся, нігтів, фіброїн шовку.

При побудові четвертинної структури білкові субодиниці є ніби «цеглинками», з яких будується значно більша компактна глобула. Як правило, в такі мультимери об'єднуються неактивні молекули, які завдяки саме такій сполуці утворюють функціо­нально активну одиницю.

Четвертинна структура являє собою більш складну конфігурацію, бо молекула білка складається з кількох субодиниць, кожна з яких займає фіксоване положення у просторі, внаслідок чого білок набуває біологічної активності.

Об'єднання субодиниць в мультимер відбувається само­вільно. Число субодиниць (протомерів, які входять у мульти­мер), різне - від чотирьох (у молекулі гемоглобіну) до кількох тисяч (білок вірусу тютюнової мозаїки). Четвертинна структура утворюється при виникненні ковалентних іонних зв'язків і слаб­ких сил взаємодії між окремими функціональними групами, які містяться на поверхні глобул.

Часто четвертинна структура білка є основою його біологіч­ної активності. Але функціональна ак­тивність того чи іншого білка визначається не тільки четвер­тинною структурою, а всіма чотирма рівнями її організації. Усі ці рівні структури взаємно впливають один на одного, причому нижчий порядок організації визначає вищий.

Властивості білків. Найважливіші властивості білків, які проявляються при переробці, зберіганні і використанні хар­чових продуктів: амфотерність, гідрофільність, здатність дена­туруватись, гідроліз, гниття та деякі інші.

Амфотерність білкової молекули обумовлена присутністю в молекулі амінокислоти двох функ­ціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властиво­стей, і карбоксильної групи, яка є носієм кислих властивостей. Завдяки цьому кожна молекула білка має свою ізоелектричну точку (ІЕТ) - таке значення рН середовища, при якому її заряд дорівнює нулю. У такому стані молекула білка найменше дисоційована і стабільна, бо вона не має найважливішого фактора стабільності - заряду. Різні білки мають різне значення ІЕТ. Так, ІЕТ для гемоглобуліну - 6,7, казеїну молока - 4,6; γ-глобуліну - 7,3, пепсину - 2,75.

Знання цієї властивості допомагає цілеспрямовано вести технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості. Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати дена­турацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижує рН молока молочна кислота, що ут­ворюється при молочнокислому бродінні. При виробництві згущеного молока технологічний процес ведуть так, щоб зберегти високу дисперсність білків, не допустити зниження рН, щоб білок не денатурувався.

Гідрофільність білків визначається здатністю диполів води зв'язуватися іонами, іонними та полярними групами. Оскільки молекула білка має на своїй поверхні значну кількість поляр­них груп, вона може зв'язувати велику кількість диполів води. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп (СОО^- , NH₃+, ОН^- тощо) кількома шарами.

У більшості харчових продуктів білки перебувають у набух­лому стані. З цим зв'язана твердість, еластичність, пружність та інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного і рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідно­шення полярних і неполярних груп, а також їхнього взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися, це пов'язано з певними змінами конфігурації білка у просторі. Ось чому після тривалого зберіган­ня бобові та макарони погано набухають у воді.

Денатурація білків. Денатурацією називають будь-яке негідролітичне порушення природної структури білкової молеку­ли, яке викликає зміну його основних властивостей. Це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушен­ням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушуєть­ся унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Здебільшого денатурація - процес невідновний.

Денатурація білків може викликатися найрізноманітніши­ми факторами, які викликають порушення тих форм зв'язку, зав­дяки яким були утворені відповідні рівні структури білкової молекули.

На практиці найголовнішим фактором денатурації є теп­лова денатурація. Для багатьох білків температура +50°С уже є критичною. При підвищенні температури порушуються водневі зв'язки. Ступінь денатурації при на­гріванні залежить від температури та часу її дії на білок, рН середовища, кількості води, увібраної білком. Безводні білки витримують досить високу температуру, не зазнаючи помітних змін структури. Високотемпературна обробка харчових про­дуктів завжди супроводжується денатурацією (виробництво борошняних виробів, варіння м'яса, риби, овочів).

Денатурація білків може викликатися зміною рН середо­вища. При цьому відбувається зміна електростатичних сил взає­модії завдяки збільшенню кількості полярних груп у субстраті. У харчовій промисловості широко використовують вплив рН середовища на стан білків. Виробництво кисломолочних про­дуктів, сичужних сирів, консервування за допомогою оцтової або молочної кислоти - в усіх цих випадках денатурація білків викликається зміною реакції середовища.

Іони деяких металів Cu²+, Zn²⁺, Pb²⁺, Са^{2 +} викликають по­рушення третинної структури молекули білка внаслідок того, що вони впливають на кількість полярних груп у субстраті, так само як і зміна рН середовища.

Денатурацію можуть викликати деякі органічні сполуки (сечовина, ферменти, алкалоїди, феноли та ін.). Ці речовини по­слаблюють гідрофобні сили взаємодії і викликають порушення третинної структури. Так, при виробництві пива, вина велике значення для одержання високоякісного продукту має обробка цих продуктів дубильними речовинами. Внаслідок де­натурації білків під впливом дубильних речовин напої стають прозорими, не мають осаду.

При денатурації білків змінюються деякі їх властивості:

- форма і розмір молекули (деякі глобулярні білки ста­ють схожими на фібрилярні);

- збільшується в'язкість, а іноді білок ущільнюється (зміна вигляду білкової частини курячого яйця при теп­ловій денатурації);

- атакованість протеолітичними ферментами (денатуро­ваний білок легше засвоюється);

- розчинність, тому що денатурований білок не може зв'язувати воду. Крім того, при денатурації білок може виділя­ти частину рідини (процес коагуляції). Ось чому іноді при обсмажуванні продуктів маса зменшується.

Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. При цьому утворюються такі проміжні продукти гідролізу, як альбумози, пептони, поліпептиди і нарешті амінокислоти. Продукти гідролі­зу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.

Під час зберігання продуктів гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.

Гідролітичний розпад білків найчастіше каталізується фер­ментами, рідше - кислотами і лугами.

Гниття - це глибокий розпад білків під впливом мікро­організмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, мер­каптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.

Класифікація білків. У природі відомо понад 2000 білків тваринного, рослинного і мікробного походження. Усі ці білки різноманітні за своїми біологічними властивостями, але близькі за хімічним складом. Створити єдину класифікацію білків поки що неможливо через недостатні знання структури багатьох білків. За амінокислотним складом білки можуть бути повноцінними і неповноцінними; за формою - глобулярними і фібрилярними. Білки поділяються за­лежно від складу на дві великі групи: прості, або протеїни, і складні, або протеїди.

Протеїни - це білки, які у складі мають тільки залишки амінокислот, і тому при гідролізі білків кінце­вими продуктами є лише амінокислоти. До простих білків на­лежать альбуміни, глобуліни, глютеліни, гістони, проламіни, про­таміни.

Альбуміни - білки, які розчиняються у воді, мають порівняно невелику молекулярну масу. До складу цих білків входять лейцин, лізин, аспарагінова і глютамінова кислоти. Представники альбумінів: овальбумін (білок яйця), лактоальбумін (білок молока), лейкозин пшениці, легумелін гороху. Піна, яка утворюється при варінні овочів, кип'ятінні молока, - це в основному денатуровані альбуміни.

Глобулін - не розчиняється у воді, але розчиняється в роз­бавлених розчинах нейтральних солей. Тваринний глобулін - це носій імунітету, тому його використовують для імунізації про­ти інфекційних захворювань. До складу глобулінів вхо­дять лізин, валін, лейцин, серин. До глобулінів належать лактоглобулін, овоглобулін, міозиноген (білок м'язів), фібриноген (білок крові), легумін гороху, фазеолін квасолі, туберин картоплі.

Глютеліни - не розчиняються у воді і в нейтральних солях, але розчиняються в розбавлених лугах. Вони багаті лізином і глютаміновою кислотою. Представники глютамінів - глютелін пшениці, жита і кукурудзи, оризенін рису.

Проламіни - погано розчиняються у воді, але добре розчиня­ються у 60-80%-вому спирті. Всі проламіни - рослинні білки, багаті глютаміновою кислотою і проліном. До проламінів належать гліадин пшениці й жита, гордеїн ячменю, зеїн кукуруд­зи, авенін вівса.

Проламіни і глютеліни при замішуванні пшеничного бо­рошна з водою утворюють клейковину тіста, завдяки чому тісто стає еластичним і може утримувати гази, що утворюються під час бродіння.

Дата добавления: 2015-05-26