Активна кислотність визначається концентрацією вод­невих іонів і виражається негативним (-) логарифмом концент­рації іонів водню (величиною рН). 1 страница

Стериниє провітамінами вітаміну Д. У рослинних організ­мах міститься ергостерин, який перетворюється у вітамін Д2, у тваринних організмах міститься дегідрохолестерин, який під впливом ультрафіолетового проміння перетворюється у вітамін Д3.

Протеїди - білки, які крім амінокис­лот, мають ще яку-небудь небілкову групу, котра називається простатичною. До цих білків належать фосфопротеїди, глікопро- теїди, ліпопротеїди, хромопротеїди.

Фосфопротеїди - білки, до складу яких обов'язково вхо­дить фосфорна кислота, яка зв'язана ефірним зв'язком з оксигрупою амінокислот серин і треонін. Це важливі харчові білки для молодого організму. Представниками фосфопротеїдів є такі білки, як казеїноген молока, вітелін яйця, іхтулін ікри риб.

Ліпопротеїди - складні білки, які мають залишки ліпідів. Вони розчиняються у воді і не розчиняються в органічних роз­чинниках. Ліпопротеїди є основою біологічних мембран рослин і тварин, які регулюють проникнення речовин з однієї клітини в іншу. Утворення ліпопротеїдів забезпечує перенесення і роз­чинність ліпідів у тканинах і клітинах. У вільному вигляді вхо­дять до складу крові, молока, жовтка яйця тощо.

Глікопротеїди у своєму складі мають вуглеводи (глюко­зу, галактозу, манозу). Ці білки зустрічаються в усіх ткани­нах рослин, тварин, мікробів і вірусів. Головними представни­ками глікопротеїдів є муцини і мукоїди, що входять до складу хрящів, кісток, рогівки ока, травних соків.

Хромопротеїди у своєму складі, крім залишків амінокис­лот, мають небілкові забарвлені сполуки, які можуть належати до різних класів органічних речовин. Вони досить поширені у продуктах рослинного і тваринного походження. Наприклад, сполуки хлорофілу з білком відіграють важливу роль в засвоєнні вуглекислого газу повітря рослинами; гемоглобін (сполука білка глобіну і барвної речовини гема) відповідає за забезпечення кожної клітини тваринного організму киснем.

Нуклеопротеїди - складні білки, що мають нуклеїнові кис­лоти. Вони входять до складу кожної клітини, відіграють важли­ву біологічну роль не тільки тому, що беруть участь в утворенні структурних елементів клітин, а й тому, що виконують такі важ­ливі функції в організмі, як передача спадкових властивостей.

Питання для самоконтролю

1. Яку роль виконують білки в організмі людини?

2. Вміст білків у продовольчих товарах та їх роль у формуванні харчової цінності продуктів.

3. Амінокислотний склад білків.

4. Дайте характеристику рівнів організації структу­ри білкової молекули.

5. Яку роль відіграють незамінні амінокислоти в організмі людини? Що таке амінокислотний скор?

6. Чим зумовлена амфотерність білків? Яке значення має ця властивість у процесах переробки продовольчої сировини?

7. Що таке денатурація білків? Які фактори виклика­ють денатурацію?

8. Як змінюються властивості денатурованих білків?

9. Що таке гідроліз білків і як цей процес впливає на якість харчових продуктів?

10. Дайте характеристику простих білків.

11. Дайте характеристику складних білків.

ФЕРМЕНТИ

У будь-яких живих організмах утворюються складні ре­човини білкової природи, які називаються ферментами і відіграють головну роль в обміні речовин та інших життєвих процесах організмів. Без ферментів організм загинув би від виснаження навіть при надмірі найпоживнішої їжі, тому що вона б не могла бути засвоєною.

Ферменти - це своєрідні роботи, пристосовані для вико­нання певної хімічної реакції. Якщо реакція складна, то її, подібно до автоматичної лінії, поетапно виконують декілька ферментів

Однією з особливостей тваринного організму є здатність здійснювати необхідні для життєдіяльності перетворення речо­вин при відносно низьких температурах. Так, наприклад, в лабо­раторних умовах сахароза гідролізується при тривалому на­гріванні (65-67°С) із сильними концентрованими кислотами. Тим часом в організмі людини цей процес іде з великою швидкі­стю за короткий час при температурі близько 37°С та концентра­ції соляної кислоти 0,4-0,5%. Академік І. П. Павлов зазна­чав, що ферменти відіграють величезну роль, вони обумовлю­ють хімічні процеси, завдяки яким здійснюється життя, вони і є в повному розумінні збудниками життя. Ферменти діють як у клітинах, так і після виділення з клітин. Причому в клітинах вони за одних умов сприяють розпаду речовин, за інших - синтезу, поза клітинами ферменти лише розщеплюють речо­вини.

Але не тільки в живому організмі діють фер­менти. Процеси ферментації сировини при виробництві бага­тьох харчових продуктів (вина, хліба, кисломолочних товарів) використовувались давно, незалежно від того, що люди довго не могли проникнути у таємниці цих процесів.

Властивості ферментів. Ферменти - це білкові сполуки, то закономірно, що вони мають всі ті власти­вості, які характерні для білків. Головною відмінною властивістю ферментів є здатність каталізувати хімічні ре­акції. На відміну від неорганічних каталізаторів фер­менти строго специфічні каталізатори.

Слід розпізнавати специфічність субстра­ту і специфічність реакції.

Під специфічністю субстрату розуміють здатність фер­менту каталізувати певні реакції в одному або декількох суб­стратах, які мають подібні структури.

Специфічність ферментативної реакції - найважливі­ша біологічна властивість ферментів. Біологічні каталізатори не тільки регулюють швидкість хімічних реакцій, а й визначають, які речовини і в якій послідовності повинні зазнати перетворен­ня. Взаємозв'язана дія ферментів мовби організує життєві проце­си і, крім того, визначає з різноманітних можливих шляхів той необхідний, а може, і єдиний шлях, по якому повинен іти процес. Специфічність ферментів може виражатись по-різному.

Більшість ферментів мають абсолютну спе­цифічність, тобто перетворюють або один субстрат, якщо реак­ція мономолекулярна, або точно визначену пару субстратів, якщо реакція має бімолекулярний характер.

Більшість ферментів каталізують тільки одне перетворення даної речовини, один тип реакції. Ця влас­тивість має особливе значення для практики, оскільки при обробці ферментами складних систем необхідно провести ре­акції якогось конкретного типу.

Ферменти, в разі оптичної ізомерії молекул, здатні впливати тільки на один ізомер.

Ферменти мають абсолютно фантастичну, поки що недосяжну в жодному звичайному хімічному виробництві «продуктивність праці». Доказом цього можуть служити кілька прикладів: одного грама реніну,- який іноді використовується в сироварній промисловості, достатньо для того, щоб викликати денатурацію казеїну, який міститься в 50 тоннах молока; амі­лаза слини проявляє каталітичну активність при розведенні 1:1 000 000.

Ферменти як білки залежно від складу молекули можуть бути однокомпонентними (складаються тільки із залишків амі­нокислот, як протеїни) або двокомпонентними (крім залишків амінокислот мають ще небілкові групи, як протеїди). Якщо в молекулі двокомпонентного ферменту небілкова група є органіч­ною сполукою, то вона називається коферментом.

Принципова відмінність молекули ферменту від молекули білка в тому, що фермент, беручи участь у прискоренні хімічної реакції, діє не всією масою молекули, а тільки певною ділянкою, яка дістала назву активного центру. Біль­шість ферментів має один активний центр, а деякі - два і більше. Кількість активних центрів перебуває у відповідній за­лежності від молекулярної маси ферменту. Чим більша молеку­лярна маса, тим більша кількість активних центрів утворюється в молекулі ферменту.

Активний центр є динамічним утворенням з оптималь­ним розміщенням різноманітних функціональних груп, які зв'я­зують субстрат і забезпечують біокаталітичну реакцію. Активний центр визначає каталітичну активність і специфічність ферментів, він повинен забезпечити досить тісну взаємодію з молекулами субстрату.

Вважається, що активний центр розташовується не в ме­жах якого-небудь невеликого відрізка одного поліпептидного ланцюга, а являє собою сукупність груп, розташованих на двох або кількох пептидних ланцюгах або на різних ділянках одного, але дуже закрученого пептидного ланцюга, і стано­вить не жорстку структуру, а еластичну, яка мовби пристосо­вується до форми субстрату. В однокомпонентних ферментах активний центр утворюється безпосередньо амінокислотними залишками в заспіралізованому ланцюгу білкової молекули. Активною групою багатьох однокомпонентних ферментів вис­тупають сульфгідрильні (SH) або гідроксильні (ОН) групи.

У двокомпонентних ферментах активний центр утворюєть­ся небілковою ділянкою і деякими амінокислотними залишка­ми, які примикають до цієї ділянки, але головною частиною ак­тивного центру все ж таки є кофермент.

Швидкість і характер ферментативних реакцій залежить від таких чинників, як температура, рН середовища, окиснювально-відновний потенціал реакції, наявність активаторів (інгібіторів) специфічної або неспецифічної дії, а також від таких важливих параметрів процесу, як концентрація ферменту і концентрація субстрату.

Вплив температури на швидкість ферментативної ре­акції досить багатоплановий. Підвищення тем­ператури прискорює саму каталітичну реакцію, а також прискорює денатурацію (інактивацію) ферментативного білка. Також при нагріванні денату­рація відбувається набагато швидше, ніж будь яке інше хімічне перетворення.

Дія всіх ферментів у значній мірі залежить від рН середо­вища, навіть при тих значеннях рН, коли не може бути й мови про інактивацію ферментного білка в лужному або кислому середовищі. Для кожного ферменту існує рН-оптимум актив­ності. Іноді каталітична активність ферменту проявляється в досить вузькій зоні значень рН. Наявність оптимуму рН пояснюється тим, що ферменти, як і всі білки, мають електричний заряд і їх структура залежить саме від рН середовища.

Швидкість ферментативної реакції залежить від наявності в системі активаторів або паралізаторів ферментів. Досить велика кількість речовин, які в певній мірі порушують природну структуру ферментного білка і гальмують швидкість реакції, що каталізується ферментом. Так діють солі важких металів (міді, свинцю, ртуті та інших), формальдегід, сечовина тощо.

Дуже важливим чинником, що впливає на швидкість фер­ментативного процесу, є концентрація ферменту. Частіше за все існує сувора пропорціональність між концентрацією фер­менту і початковою швидкістю реакції.

Класифікація ферментів. Нині відомо понад 2000 фер­ментів, і кількість їх постійно зростає. Відповідно до рішень Між­народного біохімічного союзу в основу сучасної класифікації ферментів покладено типи хімічних реакцій, які вони каталізу­ють. Згідно з цією класифікацією всі ферменти поділяються на 6 класів, кожен клас поділяється на підкласи, які, у свою чергу, поділяються на підпідкласи. Підпідкласи складаються з окремих представників. У літературі використовують тривіальну (робочу) і систематизовану номенклатуру. Згідно з тривіальною номенклатурою назва ферментів більш коротка і не завжди показує характер дії ферменту. Наприклад: пепсин, трипсин, хімозин. Систематизована назва досить точно визна­чає дію ферменту, складається з двох частин: перша части­на відповідає назві головного субстрату, друга - характерові каталітичної реакції плюс суфікс -аза. Так, наприклад, фер­мент, який каталізує гідроліз пептидного зв'язку між двома залишками гліцину, називається гліцилгліцину гідролаза.

Оксидоредуктази - двокомпонентні ферменти, які ка­талізують окиснювально-відновні реакції, що відбуваються при диханні та бродінні як у живих організмах, так і в деяких харчових продуктах.

У цьому класі ферментів найбільший інтерес становлять підкласи дегідраз, оксидаз і оксигеназ.

Дегідрази каталізують відщеплення водню від окиснюваної речовини і переселення його до будь-якої іншої речовини, що відновлюється.

Оксидази - це ферменти, що каталізують переміщення водню від окиснюваної речовини до кисню.

Оксигенази катал^;зують приєднання кисню безпосередньо до якої-небудь речовини.

Трансферази - ферменти, які каталізують реакції пере­несення груп і атомів від однієї органічної речовини (донато­ра) до іншої (акцептора). Вони беруть участь в обміні нуклеї­нових кислот, білків, вуглеводів, ліпідів. Залежно від того, яку групу переносять ферменти, вони одержують і відповідну назву: метилтрансфераза, амінотрансфераза, глюкозилтрансфераза.

Гідролази каталізують реакцію гідролізу. Більшість гідролаз - однокомпонентні ферменти, досить поширені у природі. При виробництві і зберіганні харчових продуктів найбільше значення мають три підкласи гідролаз: естерази, глікозидази, пептидази.

Естерази каталізують гідроліз ефірних зв'язків. До цього підкласу належать ліпази.

Глікозидази каталізують гідроліз глікозидних зв'язків. Сюди входять ферменти вуглеводного обміну ( - і β-амілази, інверта­за, целюлаза та ін.).

Пептидази каталізують гідроліз пептидних зв'язків. До цьо­го підкласу входять ферменти білкового обміну: пепсин, трип­син, амінотрипептидаза і т. под.

Ліази - це ферменти, що каталізують негідролітичний роз­пад складних сполук. Більшість ліаз - двокомпонентні фер­менти і мають у своєму складі фосфорні ефіри водорозчинних вітамінів. Сюди входять ферменти, які каталізують реакції декарбоксилювання (піруватдекарбоксилаза), дезамінування (аспартатаміакліаза), розпаду фруктозодифосфату у процесах аероб­ного і анаеробного дихання (альдолаза).

Ізомерази - ферменти, які каталізують поворотні внутрішньомолекулярні перетворення органічних речовин в їхні ізомери. Найбільше значення ферменти цього класу мають у процесах різноманітних бродінь, що відбуваються при виробництві та зберіганні багатьох харчових продуктів.

Лігази (синтетази) каталізують об'єднання простих моле­кул завдяки енергії розпаду аденозинтрифосфату (АТФ). Зде­більшого це двокомпонентні ферменти.

Ферменти широко використовуються при виробництві хар­чових продуктів. Сироваріння, виробництво вина, пива, кисло­молочних продуктів, хліба, чаю було б неможливим, якби не було ферментів. Більшість цих процесів була відома людині задовго до того, як виникло саме слово «фермент», тому можна говорити, що практичне використання ферментів у хар­човій промисловості почалося набагато раніше, ніж наукове вивчення цих речовин. В наші дні ферментологія досягла досить високого рівня, стала активно втручатися у століттями відомі процеси, удосконалюючи їх, пристосовую­чи до сучасних технологічних вимог, з метою поліпшення якості готової продукції.

Одержані новтні фер­ментні препарати використовуються, наприклад, при виробництві хлібобулочних виробів: поліпшуються органолептичні власти­вості виробів, подовжується час зберігання хліба у свіжому ви­гляді, зменшуються витрати цінних видів сировини (цукру, жиру). Кількість цих препаратів надзвичайно мала (2-5 г на тонну борошна).

Протеолітичні ферменти дістали широке використання у м'ясній промисловості для прискорення дозрівання м'яса. У звичайних умовах це процес досить довгий (при t 2-4°С яловичина дозріває 10-14 днів). При обробці м'яса протеолітичними ферментами час дозрівання скорочується до 1-2 діб.

Широко, використовується у м'ясній промисловості фермент глюкооксидаза, який окислює глюкозу. Це має велике практич­не значення, тому що навіть невелика кількість глюкози у м'ясі прискорює його псування.

Одна з найважливіших проблем харчової промисловості - це розвиток комплексної переробки сировини і відходів. На підприємствах олійної промисловості ферменти використовуються для гідролізу речовин, що містяться в лушпинні, при цьому з 1 т лушпиння одержують 170 кг кормових дріжджів. Таке ж використання ферментів при переробці інших видів насіння та кісточок як відходів консервної промисловості.

У харчовій промисловості починають використовуватися іммобілізовані ферменти. Це, так би мовити, нерухомі, закріп­лені на якомусь носії ферменти. У ролі носія можуть використовуватися природні або синтетичні високомолекулярні речовини: білки і полісахариди, синтетичні полімери, керамі­ка, пористе скло.

Прикріплення ферментів відбувається шляхом утворення хімічних зв'язків або звичайною сорбцією на поверхні. Іммобілізовані ферменти не розчиняють­ся у воді, іммобілізація підвищує стійкість ферментів до впливів зовнішнього середовища (нагрівання, рН середовища), їх можна відділити від продуктів реакції і використовувати багаторазово.

Велике зніачення мають ферментативні процеси при збері­ганні продовольчих товарів. Знаючи спрямованість дії ферментів, можна регулювати умови зберігання, тим самим уникати процесів, які призводять до псування харчових продуктів.

Питання для самоконтролю

1. Що собою являють ферменти за хімічною приро­дою? Яке значення вони мають для організму людини?

2. Чим ферменти відрізняються від протеїнів?

3. Чим обумовлена специфічність дії ферментів?

4. Дайте характеристику загальних властивостей фер­ментів.

5. Роль ферментів у процесах переробки харчових про­дуктів.

6. Як змінюється якість та харчова цінність продо­вольчих товарів під впливом ферментів при зберіганні?

7. За якими ознаками та як класифікують ферменти?

НЕБІЛКОВІ АЗОТИСТІ РЕЧОВИНИ

Небілкові азотисті речовини містяться в харчових продук­тах у вигляді різноманітних органічних і неорганічних сполук. Це амінокислоти, аміди жирних кислот, пуринові азотисті луги, алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного по­темніння, нітрати і нітрити.

Деякі з цих речовин є проміжними або кінцевими продуктами білкового обміну рослинних і тва­ринних організмів і мають велике біологічне значення (незамінні амінокислоти), інші беруть участь у формуванні специфічного смаку, запаху і кольору харчових продуктів (алкалоїди, про­дукти ферментативного і неферментативного потемніння), деякі можуть викликати тяжкі отруєння організму (нітрати, окремі алкалоїди).

Вільні амінокислоти містяться в харчових продуктах у не­великій кількості, їх вміст обумовлений або незакінченим син­тезом, або, навпаки, гідролізом білкових речовин. При зберіганні продовольчих товарів кількість амінокислот збільшується.

Аміди кислот - це похідні сполуки жирних кислот (RCH₂CONH₂). Вони поширені і в рослинних, і в тваринних організмах, але у невеликій кількості. Деякі з них (наприклад, сечовина) мають неприємний запах.

Алкалоїди - це група фізіологічно активних сполук луж­ного характеру, що мають у своєму складі азот. Синтез алка­лоїдів можливий тільки в рослинних організмах. Ще в давни­ну на Далекому Сході як снодійне використовували опій - алкалоїд, який одержували з недозрілих плодів опійного маку; як протималярійний засіб використовували кору хінного дере­ва, яка містить алкалоїд цинхон.

Алкалоїди - це не універсально поширені речовини, а присутні у складі тільки деяких рослин, кількість яких досить обмежена. У вільному вигляді алкалоїди у природі не зустрі­чаються, у рослинах вони містяться у вигляді солей звичай­них органічних кислот (яблучної, лимонної, винної) і специф­ічних (фумарової, менонової, хемідонової).

Більшість алкалоїдів у тварин­ному організмі проявляє високу фізіологічну активність. У ма­лих дозах вони використовуються як лікувальні препарати, але поряд з цим є сильними отрутами. Здебільшого алкалоїди впли­вають на нервову систему: у малих дозах - як збуджуючий засіб, у великих - як пригнічувальний.

У харчових продуктах зустрічаються алкалоїди різноманіт­ної хімічної природи.

З похідних сполук пурину важливими алкалоїдами є ко­феїн і теобромін чаю,кави, какао. Фізіологічна дія цих алка­лоїдів на організм людини проявляється у трьох напрямках: дія на нервову систему, на м'язи, на нирки. Дія кофеїну на центральну нервову систему забезпечує загальне координова­не підвищення функцій головного мозку. Кофеїн сприяє підви­щенню розумової активності, посилює скорочення м'язів, підви­щує витривалість і працездатність м'язів. До цієї групи алка­лоїдів належить також синигрин, який входить до складу гірчиці і хрону, надаючи цим продуктам гострого, пекучого смаку.

До алкалоїдів групи піридину входять алкалоїди перцю (піперин, піпероватин) і тютюну (група нікотину).

Нікотин - сильнодіючий токсичний алкалоїд. Смертель­на доза для людини 40 мг. У невеликих кількостях він діє як збудник центральної і периферичної нервової системи, викли­кає ущільнення кровоносних судин, а отже, і підвищення кров'я­ного тиску. При отруєнні нікотином настає запаморочення, ну­дота, виступає холодний піт. У таких випадках треба вживати продукти багаті дубильними речовинами (міцний чай, каву, а іноді жувати зерна кави). Ці речовини зв'язують нікотин, утво­рюючи нерозчинні сполуки.

До групи стеринових алкалоїдів входять соланіни, які зустрічаються в картоплі, томатах, баклажанах.

Соланін - це глікозид, який погано розчиняється у воді, стійкий у лугах, а при нагріванні з кислотами гідролізується. Соланін є протиплазматичною отрутою. Звичайний вміст його в картоплі до 0,01% не викликає серйозних наслідків, тому що міститься головним чином у лушпинні і з ним видаляється. Але при порушенні умов зберігання картоплі (наявність світла), а також при проростанні кількість соланіну може різко збільши­тися і така картопля може стати причиною сильного отруєння.

З участю азотистих речовин у харчових продуктах може змінюватися колір. Як правило, спостерігається потемніння про­дуктів унаслідок неферментативних (реакція меланоїдиноутворення) або ферментативних процесів (окиснення амінокислоти тирозину з участю ферменту поліфенілоксидази) і утворення меланінів.

Нітрити - солі азотистої кислоти (NaNО₂) додають в ков­басний фарш, м'ясокопченості, солонину для зберігання рожево­го кольору готових продуктів. Міністерством охорони здоров'я України встановлено гранично допустиму норму нітритів у м'я­сопродуктах (не більше 0,002-0,005%), тому що ці солі спри­яють утворенню нітрозамінників, які мають токсичні і канце­рогенні властивості.

Нітрати - це солі азотної кислоти (NaNО₃). У харчові продукти головним чином потрапляють з ґрунту. Рослини здатні накопичувати значні кількості нітратів. У великих дозах ці сполуки токсичні для організму людини, а особ­ливо для дітей, Міністерством охорони здоров'я України вста­новлені гранично допустимі концентрації (ГДК) нітратів у хар­чових продуктах. Наприклад, виноград столовий, яблука, груші, кавуни - 60 мг, огірки, перець солодкий - 200 мг, картопля - 120 мг на 1 кг продукту.

Питання для самоконтролю

1. Як впливають алкалоїди на організм людини?

2. Дайте характеристику окремим групам алкалоїдів, що містяться у продовольчих товарах.

3. Яку роль відіграють алкалоїди у формуванні спо­живних властивостей продовольчих товарів?

4. Яку роль відіграють нітрати і нітрити у продоволь­чих товарах?

РЕЧОВИНИ, ЩО ФОРМУЮТЬ БІОЛОГІЧНУ ЦІННІСТЬ ХАРЧОВИХ ПРОДУКТІВ

До складу харчових продуктів входять різноманітні речо­вини, які відіграють певну роль у формуванні харчової цінності продовольчих товарів. Важливим фактором, що впливає на хар­чову цінність продовольчих товарів, є їх біологічна цінність, яка залежить від вмісту біологічно цінних речовин: вітамінів, гор­монів, імунних тіл, мінеральних елементів та ін.

Вітаміни - це органічні речовини різноманітної хімічної природи, які присутні в харчових продуктах у невеликій кількості, але є біологічно цінними речовинами і беруть активну участь у хімічних та біохімічних процесах у живих клітинах. В організмі людини вітаміни не можуть синтезуватися і повинні надходи­ти з їжею.

Термін «вітамін», запропонований польським біохіміком К.Функом (від лат. vita - життя), у детальному перекладі озна­чає життєво необхідний амін. У складі всіх відомих К. Функу вітамінів була аміногрупа. Але детальне вивчення структури і складу різних вітамінів показало, що багато з них не мають амі­ногрупи, зате майже всі вони містять гідроксильну групу. Однак термін «вітамін» зберігся за цією групою сполук і до цього часу.

Відсутність вітамінів у раціоні харчування, навіть при до­статній кількості речовин енергетичного балансу, викликає гли­бокі порушення обміну речовин, внаслідок чого виникають хво­роби, які називають авітамінозами. Нестача в їжі будь-якого вітаміну викликає хворобливий стан організму, який дістав на­зву гіповітамінозу. Надмірне вживання вітамінів і нагромад­ження їх в організмі може призвести до гіпервітамінозу.

Авітамінози та гіповітамінози можуть бути вилікувані при введенні в організм відповідних вітамінів. Але безконтрольне використання синтетичних вітамінів може призвести до гіпер­вітамінозу, який лікується набагато важче, ніж авітаміноз, а іноді й не піддається лікуванню.

Досить складним питанням у вітамінології є питання кла­сифікації вітамінів. Згідно з однією з класифікацій вітаміни под­іляють на дві групи залежно від розчинності: жиророзчинні (віта­міни А, Д, Е, К) і водорозчинні (вітаміни В₁, В₂, В₃, В₆, В₉, В_І2, В₁₅, С, РР, Р, Н та ін.). На думку багатьох дослідників, така класифі­кація не відображає усієї багатогранності складної хімічної будови цих речовин. Характер відношення кожного вітаміну до води (жиру) можна змінити введенням у структуру молеку­ли ліпофільних або ліпофобних груп, які не змінять рівня біологічної активності. Так, наприклад, L-аскорбінову кислоту можна перетворити в жиророзчинну сполуку шляхом етериф­ікації будь-якою жирною кислотою, фосфорний ефір вітаміну А не розчиняється в жирах, а розчиняється у воді. Тому більш об'єктивною й раціональною слід вважати класифікацію вітамінів, яка заснована на хімічній структурі молекули. На цій основі вітаміни можна поділити на чотири групи:

1. Вітаміни аліфатичного ряду (С, В₃).

2. Вітаміни ароматичного ряду (К).

3. Вітаміни аліциклічного ряду (А, Д).

4. Вітаміни гетероциклічного ряду (Е, В ₁, В₂, В₆, В₁₂, РР, Н).

Крім того, вітаміни можна поділити за термостійкістю на термостабільні (Д, Е, К, В₁, В₂, В₆, В₁₂, РР), термолабільні (С, В₅, В₉), напівстабільні (А, В₄).

За чутливістю до світла (особливо ультрафіолетової части­ни спектра) вітаміни можна поділити на стабільні (РР, В₈), не­стабільні або чутливі до УФ-променів (А, Д, Е, К, В₂, В₆, В₁₂), і напівстабільні (В₁, В₃, В₉, С, Н, Р).

За здатністю окиснюватися киснем повітря є вітаміни, які легко окиснюються (А, С, Е, В₁, Р), і вітаміни, які важко піддаються окисненню (Д, К, РР, В₁₅, Н, В₃, В₄).

Характеристика окремих вітамінів

Вітамін С (аскорбінова кислота). Цинга - хвороба, яка викликається відсутністю вітаміну С в раціоні харчування. Вона була одним з головних масових незаразливих захворю­вань, відомих в історії. Для цього захворювання характерні риси: кровоточивість ясен, синці на шкірі, припухлість і біль у суглобах. Вітамін С дуже нестійкий проти факторів зовнішнь­ого середовища, при переробці і зберіганні харчових продуктів втрати вітаміну С значно більші, ніж інших вітамінів.

Завдяки тому, що аскорбінова кислота легко окиснюється, вона бере участь в окиснювально-відновних реакціях організму. Вітамін С бере участь в утворенні деяких білків сполучних та опорних тканин, тому його нестача призводить до того, що кро­воносні судини стають малоеластичними і погано проникними.

Вітамін С в ролі лікувального препарату використовуєть­ся не тільки при захворюванні на цингу, а й при хворобах печінки, легеневих та носових кровотечах, є профілактичним засобом проти атеросклерозів. Вітамін С легко руйнується у нейтральному і лужному середовищі.

У харчових продуктах є стабілізатори, які зберігають вітамін С при термічній обробці. Це такі речовини, як білки яйця, ква­солі, рису, крохмаль (особливо перлової та вівсяної крупів).

Для тваринного організму головним джерелом вітаміну С є рослинна їжа. Велика кількість вітаміну С міститься в сухій шипшині - 1500 мг%, чорній смородині - 300, зеленій цибулі - 60, капусті - 30 мг%. Добова потреба людини - 75-100 мг вітаміну С.

Дата добавления: 2015-05-26