Пептидная связь

Рис.7. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:

1. 4 атома пептидной связи лежат в одной плоскости (рис.7а);

2. Атомы -О- и -Н- пептидной связи имеют трансориентацию;

3. Длина С-N-связи имеет частично двойной характер, поэтому она короче, чем другие связи пептидной цепи и малоподвижна. Вращение вокруг оси С-N практически невозможно, что связано с особенностями электронного строения связи.

Рис.7а. Стереометрическая модель пептидной связи

4. Пептидные связи обычно располагаются в транс-конфигурации ( рис.8 ), то есть, α-углеродные атомы располагаются по разные стороны цепи и боковые радикалы расположены на значительном расстоянии друг от друга. Иногда встречается цис- конфигурацияпептидных связей, в которой α-углеродные атомы располагаются по одну сторону цепи пептида (чаще всего она образуется при атоме азота пролина).

5. Пептидные связи очень прочные и самопроизвольно не разрыва- ются; в живых организмах разрыв пептидных связей осуществляют специальные протеолитические (lysis- разрушение) ферменты - протеазы или пептидгидролазы.

Рис.8. Транс-конфигурация пептидной связи

Соединения, в которых аминокислоты соединены пептидными связя- ми, называется пептидами. В зависимости от молекулярной массы они делятся на олигопептиды (содержат до 10 аминокислот), полипептиды (до 100 аминокислот) и белки (свыше 100 аминокислот). Но такая класси- фикация условна: в литературе термин белок употребляется иногда для обозначения полипептидов, содержащих менее 50 аминокислотных остатков Например, глюкагон – гормон, состоящий из 29 аминокислотных остатков, называют белковым гормоном.

Так как, в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу H₂O, то мономеры полипептида называют аминокислотными остатками. Вкаждом полипептиде на одном конце имеется аминокислотный остаток со свободной аминогруппой (-NH2) и называется N-концевым, а на другом – со свободной карбоксильной группой (-СООН) и называется C-концевым ( рис.9 ).

Рис. 9. Схематическое изображение пептидной связи

(стрелкой показано направление образования пептидной связи)

Пептиды пишутся, читаются и нумеруются с N-конца; аминокислотные остатки обозначаются символами. Например:

Аla-Tyr-Ley-Ser-……….-Cys

При чтении такой записи окончания названий всех аминокислотных остатков, кроме последней, изменяется на –ил– например: аланил-лейцил-серил-тиразил….цистеин.

Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи –NH-CH-CО – называется полипептидный остов.

Изучение строения аминокислот и продуктов гидролиза белков позволило немецкому химику Э. Фишеру (1852-1919) создать пептидную теорию строения белка, согласно которой белки является линейными полимерами α-аминокислот, соединенных пептидной связью; разнообразие белков объясняется различиями количества аминокислотных остатков и порядком их чередования в цепи полимера.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислотных остатков. Идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например: из аминокислот аланин и тирозин можно построить два разных пептида: Аlа-Tyr и Tyr- Аlа; из трех аминокислот можно получить 6 различных по строении и свойствам пептидов; из 20 аминокислот - 2·10¹⁸ пептидов. Если учесть, что каждая аминокислота может в цепи повторяться, то возможность составления разных белков из аминокислот будет также неисчерпаема, как и возможность составления фраз из букв алфавита. Белки с одинаковым составом аминокислот, но с разной их последовательностью в цепи называется структурными изомерами. В живой природе реализуются не все возможности структурной изомерии. По приблизительным подсчетам число белков в организме человека составляет около 50 тысяч разных белков.

Аминокислоты, соединяясь пептидными связями, образуют линейныйбиополимер с определенной их последовательностью. Порядок чередования α-аминокислот в линейном полимере называется первичной структурой пептидов и белков и закодирован в участке ДНК, называемом геном. Все молекулы белка имеют определенную первичную структуру. Даже ее незначительные изменения могут стать причиной болезни. Например, если заменить в молекуле нормального гемоглобина (НвА) эритроцитов здорового человека глютаминовую аминокислоту в 6 положении на амино- кислоту валин, то образуется гемоглобин Ѕ (НвЅ), который приведет к возникновение болезни серповидноклеточной анемии.

Дата добавления: 2015-06-04