Природные низкомолекулярные биологически активные пептиды

Биологически активные низкомолекулярные пептиды

Биологически активные низкомолекулярные (содержащие до 50 аминокислот) пептиды вырабатываются во всех организмах и включают весьма разнообразную группу соединений, обладающих высокой физиологической активностью и участвующих в регуляции биологических процессов (табл.4). Они могут в отличие от высокомолекулярных пепти- дов (белков) содержать аминокислоты Д-ряда, циклические фрагменты, разветвленные цепи, необычные аминокислоты и необычные связи между аминокислотами.

Таблица 4

№	Характер активности	Виды белков
	Пептиды, обладающие гормональной активностью	вазопрессин, окситоцин, адренокортикотропный гормон, глюкагон, кальцитонин, меланоцитстимулирующий гормон, рилизинг – факторы, соматотропин пролактин, тироксин, инсулин
	Пептиды - ферменты пищеварения	Гастрин, секретин, пепсин, трипсин
	Пептиды λ-глобулиновой фракции сыворотки крови	Ангиотензин, брадикин, каллидин
	Нейропептиды	Нейроальбумины, нейроглобумины, нейр осклеропротеиды (нейроколлаген), липопротеиды; протеолипиды, гликопрот еи белки памяти

По количеству аминокислот, входящих в их состав пептиды делят на дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Самые маленькие пептиды, содержащиеся в мышцах человека и животных – это карнозин (β-аланил-α-гистидин) и ансерин (β-аланил-N-метил-α-гистидин), содержащие изомер α-аланина-β-аланин. К трипептидам относятся тиреотропин–рилизинг-гормон и глутатион; последний выполняет функцию защиты белков от окисления; к тетрапептидам - тафцин - регулятор иммунной системы; к пентапептидам - энкефалины - пептидные гормоны. Большинство биологи- чески активных пептидов содержат более 10 аминокислот. Как правило, такие пептиды образуются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают пептидные связи. Так, ангиотензин II, октапептид, участвующий в регуляции АД (артериальное давление) и водно-солевого обмена образуется из белка плазмы крови ангиотензиногена. Сначала от ангиотензиногена фермент ренин отщепляет с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот и называемый ангиотензин I, затем от ангиотензина I фермент карбоксиди- пептидилпептидаза отщепляет с С-конца 2 аминокислоты, в результате чего образуется ангиотензин II (рис.10).

Рис. 10. Схема образования ангиотензина

Биологически активные пептиды по основному физиологическому действию делятся на (табл.4):

1 - пептиды, обладающие гормональной активностью, т.е., регулирую- щие биохимические реакции в организме – окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, глюкагон, кальзион, адренокортикотроп- ный гормон, инсулин и др.

2 - пептиды, регулирующие процессы пищеварения – гастрин, холецис- токинин, желудочный ингибирующий пептид, секретин, панкреозимин и др.

3 - пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД – брадикинин, кали- дин, ангиотензин II;

4 - пептиды, обладающие обезболивающим действием – энкефалины, эндорфины и др. опиаты.

5 - пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности: памяти, поведения, мотивации, сна, обучения, возникновение чувства страха и др.

Другая классификация делит пептиды на пептидные гормоны, нейропептиды (пептиды, содержащиеся в головном мозгу), пептидные токсины (токсические вещества ядовитых растений, грибов, пчел, змей, скорпионов и др.), пептидные антибиотики (грамицидин С, валиномицин)

Однако любое деление пептидов условно, так как большинство пептидов имеют широкий спектр действия. Например, β-эндорфины обладают обезболивающим действием и одновременно усиливают потребление пищи; вазопрессин обладает сосудосуживающим действием и улучшает память и т.д.

Дата добавления: 2015-06-04