Мутантные гемоглобины человека

Консервативные последовательности аминокислот в гемоглобине

(Из: Страйер, 1984)

положение	аминокислота	функция
F8	гистидин	Проксимальный связанный с гемом гистидин
Е7	гистидин	Дистальный гистидин вблизи гема
CD1	фенилаланин	Контакт с гемом
F4	Лейцин	То же
В6	Глицин	Разрешает сближение спиралей В и Е
С2	Пролин	Терминирование спиралей
НС2	Тирозин	Перекрестная связь между спиралями Н и F
С4	Треонин	Не установлена
Н10	Лизин	//-//-//-//-//-//-//

Первичная структура белка играет важную роль в формировании их конформации и выполнении ими функций. Изменение первичной структуры гемоглобина приводит к возникновению аномальных гемоглобинов, которые возникают в результате мутаций генов, кодирующих цепи гемоглобина. Сегодня известно около 300 мутантных гемоглобинов, кото- рые нарушают в разной степени их функцию. Это приводит к развитию гемоглобинопатий, состояний, оказывающимися либо пагубными для чело- века, либо никак не влияющих на здоровье человека. Например:

1. Замена аминокислот на поверхности гемоглобина А. В β-цепи гемоглобина А глутаминовая кислота в положении 6 заменяется на аминокислоту валин (рис.49).

Гемоглобин А Val - His - Leu - Thr - Pro - Glu - Glu - Lys -

Гемоглобин S Val - His - Leu - Thr - Pro - Val - Glu - Lys -

1 2 3 4 5 6 7 8

Рис.49. Аминокислотный состав нормального гемоглобина (А) и

Дата добавления: 2015-06-04