Аминокислоты

Введение.

КУРС ЛЕКЦИЙ ПО БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ

Учебное пособие

для аудиторной и самостоятельной работы

студентов 1 курса

Специальности: 060101 – лечебное дело

060103 – педиатрия

060104 –медико-профилактическое дело

060105 - стоматология

Рекомендовано к изданию

Центральным методическим советом

ГОУ ВПО УГМА Росздрава

Редактор Кривонищенко В.В.

Компьютерный набор

Каминская Л.А., Гаврилов И.В. Перевалов С.Г.

Верстка

Ответственный за выпуск Мещанинов В.Н.

Электронная версия лекций свободно распространяется среди студентов и аспирантов Сев-КавГТУ, и используется в образовательном процессе. Может быть полезна в научных работах, т.к. достаточно полно охватывает предмет биохимии.

Текст проверен на орфографию в редакторе Word.

Внимание! Следует соблюдать осторожность при изменении шрифтов, отступов, стилей и других параметров, способных вызвать смещение текста. В нем находится множество схем, таблиц и рисунков которые при сдвиге распадаются на составляющие разного рода (например, графика – текс, таблица – текст и др.).

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Различают циклические и алифатические (ациклические) аминокислоты. По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты разделяют на:

1 – моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, лейцин и др.);

2 – диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин);

3 - моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

4- диаминодикарбоновые (цистин).

По характеру заряженности боковых радикалов, их полярности аминокислоты классифицируют на:

1 – неполярные, гидрофобные (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, тирозин);

2 – полярные, незаряженные (серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин, цистеин);

3 - полярные, отрицательно заряженные (аспарагиновая и глутаминовая кислоты,);

4 – полярные, положительно заряженные (лизин, аргинин, гистидин).

В α-аминокислотах можно выделить:

Анионные группы: -СОО^-;

Катионные группы: -NH₃⁺; =NH⁺; -NH-C=NH⁺₂;

NH₂

Полярные незаряженные группы: -ОН; -СОNH₂; -SH;

Неполярные группы: -СН₃, алифатические цепи, ароматические циклы (фенилаланин, тирозин и триптофан содержат ароматические циклы).

Пролин в отличие от других 19 аминокислот не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой:

α

NH – CH – COOH

H₂C CH₂

CH₂

Аминокислоты различают по их растворимости в воде. Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидрироваться).

К гидрофильным относят радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы.

К гидрофобным относят радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы.

Пептидные связи соединяют аминокислоты в пептиды. α-карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с α-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи.

NH₂-CH-COOH + NH₂-CH-COOH NH₂-CH-CO- NH-CH-COOH

R₁ R₂ R₁ R₂

N-конец пептидная связь С-конец

Полипептидные цепи белков представляют собой полипептиды, т.н. линейные полимеры α-аминокислот, соединенных пептидной связью. Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп –NH-CH-CO- называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную α-аминогруппу, называется N-концевым, а имеющий свободную α-карбоксильную группу – С-концевым.

Пептиды пишутся и читаются с N-конца!

Пептидные связи очень прочные, и для их химического неферментативного гидролиза требуются жесткие условия: высокие температуры и давление, кислая среда и длительное время.

В живой клетке, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами.

Наличие пептидных связей в белке можно определить с помощью биуретовой реакции.

Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним α-углеродным атомом, а также между α-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.

Дата добавления: 2014-01-07