Резюме по модульной единице 7

Классификация ферментов

В соответствии с принятой номенклатурой классификация ферментов проводится в зависимости от типа катализируемых ими реакций, кроме того, учитывается природа субстратов, акцепторов и расщепляемых связей, а также особенности строения отщепляемых, присоединяемых или переносимых групп. По типу катализируемых реакций все ферменты подразделяют на шесть классов.

1. Оксидоредуктазы – окислительно-восстановительные ферменты.

2. Трансферазы – катализируют реакции переноса атомных группировок от молекулы донора к молекуле акцептора.

3. Гидролазы – катализируют гидролитическое расщепление веществ с участием молекул воды.

4. Лиазы – катализируют отщепление групп от органических субстратов с образованием двойных связей или присоединение определенных группировок за счет разрыва двойных связей.

5. Изомеразы – ферменты изомеризации.

6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза веществ, которые сопряжены с гидролизом АТФ или превращениями других макроэргических соединений.

В каждом из шести классов ферментов проводится их разделение на подклассы, а в подклассе выделяют группы ферментов, называемые подподклассами. В каждом подподклассе отдельные ферменты записываются в определенной нумерации. Согласно такой группировке каждый фермент имеет классификационный номер, который записывается в виде четырех чисел, разделенных точками. Первое число (записанное слева) указывает принадлежность фермента к одному из шести классов, следующее за ним число обозначает подкласс, третье число – подподкласс, а четвертое - порядковый номер фермента в конкретном подподклассе. Так, например, фермент малатдегидрогеназа, катализирующий превращение яблочной кислоты в щавелевоуксусную, имеет классификационный номер 1.1.1.37, который показывает, что этот фермент относится к первому подклассу оксидоредуктаз, катализирующих окисление спиртовых групп, на что указывают первые два числа (1.1.). Третье число (1.1.1.) выражает принадлежность данного фермента к первому подподклассу, который объединяет группу каталитически активных белков, имеющих в качестве кофермента НАД. Четвертое число (37) определяет порядковый номер фермента в указанном подподклассе.

Вопросы для повторения.

1. Какова биологическая роль ферментов? 2. Как используются ферменты в пищевых производствах, сельском хозяйстве, медицине? 3. Какое строение имеют молекулы ферментных белков? 4. В чём состоит механизм ферментативного превращения молекул субстратов? 5. Какие свойства ферментов объясняют гипотезы «ключа и замка» и «индуцированного соответствия»? 6. В чём заключаются особенности действия ферментов, имеющих в качестве коферментов флавиновые и железо-серные группировки, а также гемы? 7. Каковы механизмы действия ферментов, имеющих в качестве коферментов НАД и НАДФ? 8. Как определяется и в каких единицах выражается каталитическая активность ферментов? 9. Что характеризует показатель «период полужизни фермента»? 10. В чём состоит природа образования изоферментов? 11. Какова биологическая роль изоферментов? 12. Как изменяется активность ферментов в зависимости от температуры, рН физиологической среды, концентрации фермента и субстрата? 13. Как действуют на ферменты активаторы и ингибиторы? 14. Какие известны разновидности активаторов и ингибиторов ферментов? 15. Каковы особенности локализации ферментов в клетках организмов? 16. Как осуществляется регуляция конститутивных ферментов? 17. В чём состоят механизмы регуляции индуцируемых ферментов? 18. Каковы механизмы регуляции ферментативной активности с участием гормонов, зимогенов, а также под действием света? 19. По какому принципу осуществляется классификация ферментов?

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, с помощью которых осуществляются химические реакции в живых организмах. Вещества, подвеогающиеся превращениям под действием ферментов называют субстратами. Субстрат реагирует с определённым участком белковой молекулы фермента, который называют каталитическим, или активным центром. В состав каталитического центра центра фермента входят аминокислотные остатки белковой молекулы с реакционноспособными группировками, занимающее разное положение в первичной структуре полипептидов, но сближающиеся при формировании третичной структуры.

У двухкомпонентных ферментов в составе активного центра содержится дополнительная группировка неаминокислотной природы, называемая коферментом. Коферменты являются производными витаминов, нуклеотидов, гетероциклических соединений, а также соединений, содержащих катионы металлов и железо-серные группировки. К важнейшим коферментам относятся НАД и НАДФ, ФАД, кофермент А, биотин, липоевая кислота, гемы, производные пиридоксина и фолиевой кислоты.

Ферметы синтезируются в организмах в виде множественных молекулярных форм, называемых изоферментами. Изоферменты – это белковые молекулы, различающиеся попервичной структуре, но катализирующие одну и ту же биохимическую реакцию и обладающие одним типом субстратной специфичности. С помощью изоферментов обеспечивается специфичность обмена веществ у разных генотипов, в разных органах и тканях одного и того же организма, или даже в разные фазы его развития. Кроме того, с участием изоферментов происходит адаптация организмов в изменяющихся условиях внешней среды.

Каталитическое действие фермента осуществляется главным образом за счёт электростатических и гидрофобных взаимодействий между группировками каталитического центра и молекулой субстрата, в ходе которых происходит перевод субстрата в активированное состояние, в результате чего осуществляется его превращение в продукты реакции. Действие фермента характеризуется очень высокой специфичностью. Он катализирует превращение только субстрата и способен распознавать пространственные изомеры органических веществ. На активность ферментов существенное влияние оказывают состав и условия физиологической среды: температура, рН среды, наличие активаторов и ингибиторов ферментов. Структурное соответствие между каталитическим центром фермента и субстратом характеризует показатель, называемый константой Михаэлиса.

Одноэтапные превращения субстратов катализируют молекулы фермента, растворённые в физиологической среде и не образующие ферментные комплексы. Многоэтапные превращения субстратов катализируют ферменты, объединённые в мультиферментные комплексы, которые находятся в растворённом состоянии в жидкой физиологической среде или связаны с внутриклеточными мембранами. Важную роль в регуляции ферментативных пеакций играют аллостерические ферменты, способные своим аллостерическим центром взаимодействовать с определёнными продуктами биохимических реакций и под их влиянием повышать или понижать каталитическую активность. Активность индуцибельных ферментов регулируют специфические белки, которые, как и аллостерические ферменты, способны перестраивать свою пространственную структуру под воздействием определённых химических веществ.

Тестовые задания к лекции 4. Тесты № 81-114.

Дата добавления: 2014-01-11