Вопросы к зачету по теме «Аминокислоты и белки»

Тест № 8

1. Моноаминодикарбоновой кислотой является

1) тирозин	3) гистидин
2) пролин	4) глутаминовая кислота

1) лейцин	3) глицин
2) изолейцин	4) лизин

2. Незаменимой α-аминокислотой не является

3. Пептиды и белки человека образуют

1) α-аминокислоты D-ряда	3) α-аминокислоты L-ряда
2) β-аминокислоты D-ряда	4) β-аминокислоты L-ряда

4. В реакциях декарбоксилирования in vivo образуются

1) пептиды и белки	3) сложные эфиры
2) биогенные амины	4) диполярные ионы

5. γ-Аминомасляная кислота получается декарбоксилированием

1) глутаминовой кислоты	3) триптофана
2) аспарагиновой кислоты	4) серина

1) тирозина	3) гистидина
2) триптофана	4) треонина

6. Гистамин получается декарбоксилированием

7. Дезаминирование in vitro происходит под действием

1) серной кислоты	3) азотной кислоты
2) азотистой кислоты	4) перманганата калия

8. Пировиноградная кислота- продукт окислительного дезаминирования

1) аланина	3) пролина
2) метионина	4) лейцина

1) дофамин	3) норадреналин
2) серотонин	4) адреналин

9. К катехоламинам не относится

1) сложно-эфирной	3) амидной
2) водородной	4) донорно-акцепторной

10. Пептидная связь по химической природе является

1. Покажите стереоизомерию α-аминокислот на примере серина. Выделите центр хиральности, укажите стандарт, по которому определяют принадлежность к D- и L- ряду. α-Аминокислоты какого ряда принимают участие в биосинтезе белка?

2. Амфотерность аминокислот. Образование солей по кислотному и основному центрам, внутримолекулярное солеобразование (диполярный ион). Хелатообразование.

3. Понятие изоэлектрического состояния и изоэлектрической точки α-аминокислоты и белка. Формы существования в зависимости от реакции среды:

а) нейтральных α-аминокислот на примере аланина;

б) кислых α-аминокислот на примере глутаминовой кислоты;

в) основных α-аминокислот на примере лизина.

4. Декарбоксилирование α-аминокислот in vivo на примере гистидина и глутаминовой кислоты. Назовите продукты, покажите их биологическую активность. Объясните возможность реакций декарбоксилирования у α-аминокислот.

5. γ-Аминомасляная кислота (ГАМК) как продукт декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Биороль, применение в медицине. Внутримолекулярная циклизация. Лактам. Лактам-лактимная таутомерия.

6. Дезаминирование α-аминокислот in vivo (окислительное и неокислительное). Пути выведения аммиака из организма.

7. Напишите схемы химической модификации α-аминокислот, находящихся в составе белков in vivo:

а) окислительное гидроксилирование;

б) карбоксилирование остатка глутаминовой кислоты белка протромбина;

в) обратимое окисление тиогрупп, превращение цистеина в цистин.

Покажите биологическую роль этих процессов.

8. Покажите три пути метаболизма триптофана.

9. Покажите принципиальный путь биосинтеза катехоламинов. Биороль катехоламинов.

10. Покажите принцип построения полипептидной цепи на примере образования трипептида из:

а) гистидина, триптофана и цистеина;

б) аргинина, треонина и аспарагиновой кислоты;

в) фенилаланина, лизина и глицина;

г) пролина, лейцина и глицина;

д) валина, изолейцина и метионина.

11. Химические свойства α-аминокислот по СООН-группе: образование амидов (пептидная связь, путь выведения аммиака из организма); эфиров (эфирный метод разделения α-аминокислот); декарбоксилирование как путь образования биогенных аминов.

12. Химические свойства α-аминокислот по NH₂-группе: образование оснований Шиффа (формольное титрование); дезаминирование окислительное и неокислительное in vivo и in vitro.

Дата добавления: 2014-11-06