Скорочувальна функція

Буферна функція.

Енергетична функція.

В організмі людини 11 з 20 амінокислот, що входять до складу білків, «згоряють» з виділенням енергії. Це – замінні амінокислоти. Вони можуть бути синтезовані в клітині з продуктів розщеплення вуглеводів і ліпідів.

8. Живильна функція (резервна).

а) Постачання незамінних амінокислот. У людини 8 з 21 амінокислот не можуть бути синтезовані в організмі. Вони повинні надходити ззовні.

Поняття «замінні і незамінні амінокислоти» – видоспецифічне і стосується тільки тварин і грибів.

б) Запасні білки для розвитку зародка і вигодовування дитини. Наприклад, казеїн - білок молока, овальбумін – яєчний білок, гліадин – білок зерен пшениці.

Будь-який білок – амфотерний поліелектроліт. Білки сприяють підтримці визначених значень рН у різних відсіках клітини, забезпечуючи цим компартменталізацію (цілісність).

Актин та міозин – специфічні білки м’язової тканини, що забезпечують скорочення м’язів.

Білки побудовані з L-амінокислот

Амінокислоти – органічні карбонові кислоти,в молекулах яких один або декілька атомів водню заміщені аміногрупою.

– Усі амінокислоти, що входять до складу білків, є α-амінокислотами, оскільки їх аміногрупа перебуває у α-положенні, тобто поряд з карбоксильною групою.

– Усі амінокислоти, за винятком гліцину, мають асиметричний атом вуглецю (тобто атом вуглецю з чотирма різними замісниками) і тому є оптично активними сполуками. Амінокислоти, що містяться в білках, належать до L-ряду. L-конфігурація – аміногрупа розташована зліва, D-конфігурація – аміногрупа розташована справа.

– Деякі амінокислоти L- ряду (пролін, валін, серин, треонін) мають солодкий смак і використовуються в якості цукрозамінників в харчуванні діабетиків. L-глютамінова кислота має смак м‘яса.

– Амінокислоти – амфотерні електроліти, оскільки аміногрупа має основні властивості, а карбоксильна – кислотні. У водних розчинах в інтервалі рН 4-9 амінокислоти існують переважно у вигляді біполярних іонів, які називаються цвітер-йонами.

– За хімічною будовою: аліфатичні, гетероциклічні, ароматичні

У живих організмах нараховується 21 протеїногенна амінокислота.

Скорочено амінокислоти позначають трьома літерами або однією літерою. Ala (A), Arg(R).

У нейтральних розчинах усі амінокислоти йонізовані, існують у вигляді цвітер-йонів.

– Вищі рослини та більшість мікроорганізмів синтезують усі 20 амінокислот. Амінокислоти можна поділити на три групи. Перші – синтезуються в організмі, називаються замінними; другі – в недостатній кількості синтезуються в організмі – напівзамінні; треті – надходять з їжею - незамінні (8: Bal, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Lys, Met).

Замінні амінокислоти здатні замінювати одна іншу в раціоні, так як вони перетворюються одна в одну або синтезуються з проміжних продуктів вуглеводного або ліпідного обміну. Відсутність в їжі хоча б однієї незамінної амінокислоти викликає негативний азотистий баланс, порушення діяльності центральної нервової системи, зупинку росту і важкі клінічні наслідки типу авітамінозу. Недостатня кількість однієї незамінної амінокислоти призводить до неповного засвоєнню інших. Дана закономірність підкоряється закону Лібіха, за яким розвиток живих організмів визначається тією незамінною речовиною, яка присутня в найменшій кількості.

Залежність функціонування організму від кількості незамінних амінокислот використовується при визначенні біологічної цінності білків хімічними методами. Найбільш широко використовується метод X. Мітчела і Р. Блоку (Mitchell, Block, 1946), відповідно до якого розраховується показник амінокислотного скора (а.с.). Скор виражають у відсотках або безрозмірною величиною, що представляє собою відношення вмісту незамінної амінокислоти (А.К.) в досліджуваному білку до її кількості в еталонному білку. При розрахунку скора (у%) формула виглядає наступним чином:
Амінокислотний скор =

мг а. к. в 1 г білка · 100%

мг а. к. в 1 г эталона

Амінокислотний склад еталонного білка збалансований і ідеально відповідає потребам організму людини в кожній незамінній кислоті, тому його ще називають "ідеальним". Амінокислота, скор якої має найнижче значення, називається першою лімітуючою амінокислотою. Значення скора цієї амінокислоти визначає біологічну цінність і ступінь засвоєння білків.

А.С. курячого яйця-1, коров‘ячого молока-0,95, рис 0,67 соя-0,55, пшениця-0,53. Зазвичай розраховують скор для трьох найбільш дефіцитних а.к.: лізин, метіонін, триптофан 3:3:1.

Співвідношення суми незамінних а.к.до суми замінних не повинно бути нижчим 0,4.

Класифікація амінокислот, що входять до складу білків, за принципом полярності (неполярності) радикала (бічного ланцюга).

1. Неполярні або гідрофобні радикали.

Аліфатичні – аланін, валін, лейцин, ізолейцин.

Містять атом Сульфуру – метіонін.

Ароматична – фенілаланін.

Гетероциклічна – триптофан.

Імінокислота – пролін.

Аланін Валін Лейцин

Ізолейцин Метіонін

Фенілаланін Триптофан Пролін

2. Полярні, незаряджені радикали.

Гліцин.

Гідроксамінокислоти – серин, треонін, тирозин.

Містить сульфгідрильну группу – цистеїн.

Містять амідну группу – аспарагін, глутамін.

Гліцин Серин Треонін

Цистеїн Аспарагін Глутамін

Тирозин

3. Негативно заряджені радикали.

Аспарагінова кислота, глютамінова кислота.

Аспарагінова кислота Глютамінова кислота

4. Позитивно заряджені радикали.

Лізин, аргінін, гістидин.

Лізин Аргінін Гістидин

З амінокислот будуються пептиди та білки. Цей процес нагадує нанизування бусинок на нитку. При цьому можливі самі різні сполучення амінокислот. Послідовність амінокислот у «намисті» називається первинною структурою білка. Оскільки намистинкою може бути кожна з 21 амінокислоти, то навіть для коротких білків існує величезна кількість можливих варіантів первинної структури. Наприклад, існує більш 10 трильйонів (трильйон-10¹²) варіантів зібрати білок довжиною усього в 10 амінокислот!

Після того як визначена первинна структура білка, під дією електростатичних взаємодій між різними бічними групами амінокислот, а також між амінокислотами і навколишньою водою, білок приймає складну тривимірну форму.

Способи добування амінокислот:

Гідроліз білків – кислотний, лужний, ферментативний

Хімічний синтез потім розділення рацемату (суміш L- i D-форми) за допомогою іммобілізованих ферментів.

Мікробіологічний синтез: триптофан, лізин

Майже всі α-амінокислоти, що надходять з травного тракту людини в кров'яне русло організму, зазнають ряд загальних перетворень, призначення яких полягає в забезпеченні пластичним матеріалом процесу синтезу білків і пептидів та здійсненні дихання з утворенням АТФ (рис.). В основі таких перетворень лежать реакції дезамінування, трансамінування та декарбоксилю-вання.

Рис. Основні функції амінокислот в організмі

Дата добавления: 2014-10-22