Функціональні властивості білків

Під функціональними властивостями мають на увазі властивості, які ви­значають їх зміни при переробці у харчові продукти та забезпечують певну структуру, технологічні і споживчі властивості. До найбільш важливих характеристик білків належать: водо- і жирозв‘язуюча здатність,

структуроут­ворююча (піноутворююча, драглеутворююча) здатність.

Здатність білків зв'язувати на своїй контактній поверхні воду - одна із ха­рактерних фізико-хімічних властивостей, що відіграє важливу роль у технології харчових продуктів.

З гідрофільністю пов'язані такі процеси, як набухання і розчинність бі­лків, їх осадження і денатурація при дії жорстких фізико-хімічних факто­рів середовища. Гідрофільність являє собою наслідок дії електростатичних сил притягуван­ня, що розвиваються між йоногенними і полярними групами білкової глобули і диполя­ми води.

Набухання. Внаслідок великої різниці у швидкості дифузії молекул білків і низькомолекулярного розчинника (вода) на першій стадії процесу розчинення білка молекули розчинника проникають у простір між його полімерними ланцюгами. Відбувається збільшення об'єму молекули. Це явище називають набу­ханням, яке переходить у розчинення (необмежене набухання) у тому випадку, коли між поліпептидними ланцюгами відсутні поперечні хімічні зв'язки. Це явище характерне для глобулярних білків. У поліпептидах, що утворюють сіт­часту структуру, розчинення неможливе, і процес закінчується набуханням (обмежене набухання). Такі перетворення характерні для деяких фібрілярних білків.

Кількісною характеристикою обмеженого набухання є ступінь набухання α_m яку визначають гравіметричним способом: зважують зразок до і після набу­хання і розраховують за формулою:

α_m= т-т₀/т_о

т - маса набухлого зразка; т _о - наважка вихідного зразка.

Ступінь набухання також визначають об'ємним методом, вимірюючи об'єм зразка до і після набухання:

α_v =V-V₀/ V₀

V - об'єм набухлого зразка;

V₀ - об'єм вихідного зразка.

Ступінь набухання залежить від різних факторів, у тому числі від природи розчинника. Розчинення білків - спонтанний процес. Таким чином, при постійному тиску і температурі він супроводжується зменшенням вільної енергії (енергії Гіббса):

При обводненні системи на стадії набухання і розчинення білків зміни вільної енергії перевищують зміни вмісту тепла і ентропія системи починає зростати. Під дією електростатичних сил поверхня білкової глобули покривається гі­дратною оболонкою. Перший шар молекул води (мономолекулярний шар) до­сить міцно адсорбований на поверхні, наступні шари гідратної оболонки, по мі­рі того як електростатичні сили слабкішають, стають менш упорядкованими.

Виникає ситуація, характерною ознакою якої є повільний перехід від твердої фази (білкової глобули) до дисперсійного середовища (вода); білкова глобула як би закріплена на "якорях", роль яких виконують диполі води. Оскі­льки дiелектрична проникність води висока, взаємозв'язок між білковою гло­булою і водним середовищем досить стабільний.

При контакті з водою сухий білок набухає, молекули води проникають у білкову масу і в результаті гідратації молекули білка роз'єднуються. Важливу роль тут відіграють не тільки електростатичні сили, але і сили осмосу. Набухлий білок можна вважати розчином води у білку: енергія набухання велика. Подальше поглинання води призводить до розчинення білка.

Розчинення пов'язано з хімічною структурою білка. Оскільки амінокисло­тний склад білків різний, розчинність білків коливається у широких межах і бу­де визначатись співвідношенням гідрофільних (полярних) і гідро­фобних (неполярних) груп,специфікою укладання їх у трьохвимірну струк­туру; чим більше гідрофільних груп на поверхні білкової молекули, тим вища її гідрофільність і тим вища розчинність білка; поверхневі гідрофобні групи зменшують розчинність. Глобулярні білки краще розчинні, ніж фібрилярні. Кількість зв'язаної води для різних білків складає біля 0,15-0,35 г на 1 г білка.

Явище набухання широко розповсюджено у харчових технологіях: воно, наприклад, відіграє важливу роль в утворенні пшеничного тіста.

Набухлі білки борошна гліадин і глютенін відомі під назвою клейковина, яка обумовлює пружність, розтяжність і еластичність тіста.

Обмежено набухає колаген - основний компонент сировини і напівфабри­катів м'ясної промисловості.

Частково деструктурований колаген називають желатином, який легко на­бухає у теплій воді.

При набуханні об'єм і маса зразків збільшується у 10-15 разів.

Якщо набухання переходить у розчинення (необмежене набухання) систе­ма переходить у стан геля (студня).

На процес набухання впливає ряд факторів:

1. Додавання електролітів, які гальмують набухання;

2. Швидкість набухання зростає з підвищенням температури;

3. Швидкість і ступінь набухання зростають із збільшенням ступеня подрі­бненості полімеру, оскільки зростає поверхня контакту полімеру з розчинником і інтенсивність дифузії молекул. Ці фактори мають важливе значення у харчо­вих технологіях.

Вплив електростатичних сил на розчинність білків залежить від рН середо­вища. Білки є амфотерними електролітами, оскільки вони містять карбоксильні і змінні групи та можуть дисоціювати і як кислоти, і як луги. Але при рН, бли­зьким до ізоелектричної точки, розчинність білків найменша. В ізоелектричній точці спостерігається також найменша в'язкість розчинів білків та найлегше бі­лки осідають з розчинів.

Але сам по собі білок не виділяється у вигляді осаду. Це можна зробити за допомогою нейтральних солей у високих концентраціях (сульфат амонію, фос­фат натрію або калію) або органічних розчинників (спирту, ацетону). Процес вилучення білка з розчину під дією солей називається висолюванням. Наси­чення водного розчину спиртом або ацетоном призводить до зневоднення біл­ків, оскільки спирт та ацетон є більш гідрофільними, порівняно з білками. Внаслідок цього білкові глобули злипаються у крупніші частинки і випадають в осад.

Ця властивість використовується у технологіях виготовлення ізолятів та концентратів білків. Суть технології полягає у переведенні білків сировини (со­євих білків, соняшникових та інших) у розчин за допомогою кислот чи лугів, а потім — виділення цих білків з розчинів осадженням. Осадження білків краще відбувається при низьких температурах. Висолювання є зворотнім процесом.

Розчини білків є колоїдними розчинами.

Вологозв'язуюча здатність характеризується адсорбцією води за участю гідрофільних залишків амінокислот,

Жирозв‘язуюча здатність характеризується адсорбцією жиру за рахунок гідрофобних залишків. При невисокій вологості гідрофільні групи, взаємодіючи з молекулами води, утворюють мономолекулярний шар, при високій вологості – навколо глобул білка формується багатошарова структура з одночасним проникненням води у западини і виступи. Загальна кількість води і жиру на поверхні досягає 0,2 – 0,4 г на 1 г білків. Здатність білків утримувати жир і воду залежить не тільки від особливостей амінокислотного складу і структури, а й від фракційного складу, способу обробки, рН середовища, температури і присутності вуглеводів, ліпідів та інших білків. У пшеничному тісті при додаванні соєвого білка або пшеничної клейковини водопоглинаюча здатність позитивно корелює з кількістю нерозчинної фракції білків і негативно – з вмістом розчинної. Висока здатність білків утримувати воду в харчових продуктах (м'ясних, хлібобулочних і т.д.) підвищує вихід останніх, подовжує терміни зберігання і покращує текстуру. Денатуровані білки мають знижену вологозв'язуючу здатність, і їх застосування негативно позначається на якості хліба. Висока жироутримуюча здатність білків забезпечує ніжну і однорідну текстуру виробів, виключає відділення жиру, зморщування виробів, зменшує втрати при варінні і смаженні.

Жироемульгуюча і піноутворююча здатності білків широко використовуються в практиці отримання жирових емульсій та пін. Присутність в одному білковому ланцюзі гідрофобних і гідрофільних угруповань забезпечує розподіл молекул певним чином на межі розділу фаз вода-олія і вода-газ. Орієнтація гідрофільних груп білка до води, а гідрофобних – до олії на межі розділу фаз у вигляді міцного адсорбційного шару знижує поверхневий натяг в дисперсних системах і робить їх агрегативно стійкими і одночасно в'язкими. Найбільш широко поширені харчові емульсії «олія у воді» (о/в) і «вода у олії» (в/о), які називаються, відповідно, прямими і зворотними. У виробництві нових форм білкової їжі велике значення набули і емульсії «вода у воді» (в/в). Всі види емульсій з білком отримують механічним диспергуванням однієї рідини в іншій за допомогою мішалок, гомогенізаторів, що забезпечують в полі сил зсуву деформацію дисперсійного середовища з утворенням дрібних частинок. Емульгуючі властивості білків оцінюють за емульгуючою здатністю, емульгуючою ємністю, стабільністю емульсій і т.д., опис яких можна знайти в спеціальній літературі.

Піни (дисперсні системи з газоподібної фазою та рідким або твердим середовищем) отримують механічним розподілом повітря в розчині білка шляхом збивання або за рахунок скипання води, пониження тиску, забезпечення хімічних і мікробіологічних процесів у харчових системах, які містять білок. Так, білки клейковини утворюють піну в хлібному тісті під дією оксиду Карбону (ІУ) при бродінні, а в кондитерському – за рахунок хімічних розпушувачів при виділенні аміаку і оксиду Карбону (ІУ). Піноутворюючі властивості білків характеризуються піноутворюючою здатністю і стабільністю піни. Перший показник вимірюється обсягом піни, віднесеним до маси білка, другий – періодом її напіврозпаду, тобто часом, необхідним для руйнування половини обсягу піни. Обидва показники залежать від рН середовища, концентрації білка, солей, температури, присутності ліпідів, сахарози, харчових волокон, фракційного складу і будови білків. Для якості деяких харчових продуктів велике значення має розмір бульбашок пін, який також залежить від технологічних та інших факторів. Глютенін пшениці, наприклад, утворює бульбашки піни з більшим розміром, ніж гліадин. Після розщеплення дисульфідних зв'язків у гліадині і цілій клейковині розмір бульбашок не змінюється, в той час як у глютеніну він зменшується.

На основі жироемульгуючих властивостей рослинні і тваринні білки застосовуються у виробництві хлібобулочних, борошняних кондитерських виробів, низькокалорійних маргаринів, майонезів, паст, м'ясних продуктів, а піноутворюючі властивості є основою виробництва кондитерських виробів, які треба збивати (бісквітів, десертів, кремів і т. д.). Здатність білкових суспензій до зчеплення з поверхнями металу, пластмас, картону, паперу (адгезія) важлива в процесах транспортування, обробки, формувань і упаковки тестових, сирних, сирних, цукеркових мас, м'ясних і рибних фаршів, текстуратів білка і нових форм білкової їжі (аналогів).

Гелеутворюючі властивості білків характеризуються здатністю їх колоїдного розчину з вільно диспергованого стану переходити в зв‘язнодисперсійне (з утворенням систем, що мають властивості твердих тіл). Пружні властивості гелю, зумовлені утворенням просторової сітки взаємодіючих молекул білка, залежать від мінімальної його концентрації, при якій настає гелеутворення (гель – точки), від рН, від присутності інших білків, солей, полісахаридів. Білок як гелеутворювач повинен утворювати гелі в широкому діапазоні рН, йонної сили, при мінімальній концентрації і з необхідними фізико-хімічними властивостями. До останніх відносяться міцність, твердість, еластичність, тиксотропія (здатність зворотно переходити в текучий стан при механічній обробці і знову утворювати нетекучий гель після зняття навантаження), температура розм'якшення і плавлення, ступінь набухання, здатність до синерезису (відділення дисперсійного середовища з скороченням обсягу гелю), сорбція барвників і ароматичних речовин і т.д. До подібного роду «універсальним» гелеутворювача відноситься желатин, що дозволяє в широких межах забезпечити регулювання хімічного складу і біологічну цінність харчових продуктів.

Розрізняють наповнені, змішані, комплексні, анізотропні гелі та ксерогелі. Наповнені гелі містять інші білки в суспендованому або розчиненому вигляді, змішані складаються з просторових сіток з різними видами білків, у комплексних гелів роль гелеутворювача виконують комплекси білків з іншими сполуками. Відмінною особливістю анізотропних гелів є наявність в їх складі орієнтованих молекул білка, а ксерогелей (сухих гелів) - можливість зберігання їх протягом тривалого часу. На основі жироемульгуючих властивостей рослинні і тваринні білки застосовуються у виробництві хлібобулочних, борошняних кондитерських виробів, низькокалорійних маргаринів, майонезів, паст, м'ясних продуктів, а пінооутворюючі властивості є основою виробництва збивних кондитерських виробів (бісквітів, десертів, кремів і т. д.). Здатність білкових суспензій до зчеплення з поверхнями металу, пластмас, картону, паперу (адгезія) важлива в процесах транспортування, обробки, формувань і упаковки тестових, сирних, сирних, цукеркових мас, м'ясних і рибних фаршів, текстуратів білка і нових форм білкової їжі (аналогів).

В'язко-еластично-пружні властивості. Відмінною властивістю деяких харчових білків є низький рівень полярності функціональних груп. Молекули води, оточуючи частинки білків, відштовхуються, а молекули білків, навпаки, агрегуються з утворенням комплексів з притаманними їм реологічними властивостями (в'язкість, еластичність, пружність). Найбільш вираженим комплексом таких властивостей володіють білки пшеничної клейковини, що обумовлюють текстуру хліба і створюють безперервну фазу у виробах з наповнювачами (зерно, висівки, родзинки). За пружності та еластичності білків відповідальність несе глютеніновая фракція білків.

З метою забезпечення стабільності технологічного процесу, поліпшення якості та розширення асортименту харчових виробів здійснюють регулювання функціональних властивостей. Функціональні властивості білків визначаються їх структурою. Наприклад, в'язкість і гелеутворюючі властивості співвідносяться з розміром і формою молекул, а Вологозв'язуюча здатність, піноутворюючі та емульгуючі властивості корелюють із співвідношенням на поверхні полярних і гідрофобних груп. Всі фактори, які змінюють структуру білків, викликають і регулювання (модифікацію) їх властивостей.

Регулювання функціональних властивостей білків досягається зміною умов їх виділення, сушки, фізичними, фізико-хімічними впливами, ферментативною та хімічною модифікацією. Параметри обробки можуть змінювати амінокислотний і фракційний склад білків, викликати денатурацію, агрегацію або взаємодію з іншими компонентами (ліпідами, вуглеводами).

Найбільш широко використовують фізико-хімічні та ферментативні методи регулювання функціональних властивостей. До фізико-хімічних методів належать переведення білків перед сушінням в розчин кислот, лугів, основ – з метою зміни заряду або йонного складу, теплова денатурація і т.д. При цьому у білків поліпшуються функціональні властивості: підвищується розчинність, гелеутворююча, жироемульгуюча здібність, здатність до текстурування і прядіння. Функціональні властивості білків поліпшуються і за рахунок обробки їх речовинами ліпідної (лецитин, стеароїл-2-лактилат натрію або кальцію, моно- і діацілгліцерін), вуглеводної (пектини, альгінати, каррагінани, камеді) або іншої природи (полівалентні метали). Реакційні групи білків взаємодіють з різними типами сполук з утворенням при цьому композитних формул. Останні посилюють процеси водопоглинання, емульгування жиру, гелеутворення, структурування і тим самим покращують якість готових виробів.

Дата добавления: 2014-10-22