Перетворення білків в технологічному потоці

Нативна трьохвимірна структура білків підтримується різними внутрішньо- та міжмолекулярними силами та зв‘язками. Будь-яка зміна умов середовища в технологічних потоках виробництва харчових продуктів впливає на нековалентні зв'язки молекулярної структури і призводить до руйнування четвертинної, третинної та вторинної структури тобто до денатурації.

Теплова денатурація білків є одним з основних фізико-хімічних процесів, що лежить в основі випічки хліба, печива, бісквітів, тістечок, сухарів, сушки макаронних виробів, отримання екструдатів і сухих сніданків, варіння, смаження овочів, риби, м'яса, консервування, пастеризації та стерилізації молока. Даний вид перетворень відноситься до корисних, так як він прискорює перетравлювання білків в шлунково-кишковому тракті людини (полегшуючи доступ до них протеолітичних ферментів) і зумовлює споживчі властивості харчових продуктів (текстуру, зовнішній вигляд, органолептичні властивості). У зв'язку з тим, що ступінь денатурації білків може бути різною (від незначної до повної зміни розташування пептидних ланцюгів з утворенням нових ковалентних -S-S- зв'язків), то і засвоюваність полімерів може не тільки поліпшуватися, але і погіршуватися. Паралельно можуть змінюватися фізико-хімічні властивості білків.

При температурі від 40 – 60°С до 100°С зі значною швидкістю протікає взаємодія білків з відновлювальними цукрами, що супроводжується утворенням карбонільних сполук і темнофарбованих продуктів – меланоїдинів (реакція Майяра). Сутність реакцій меланоїдиноутворення полягає у взаємодії групи –NH₂ амінокислот з глікозидними гідроксилами цукрів. Цукрово-амінні реакції є причиною не тільки потемніння харчових продуктів, а й зменшення в них сухої речовини і втрат незамінних амінокислот (лізину, треоніну). Меланоїдини знижують біологічну цінність виробів, так як знижується засвоюваність амінокислот через те, що цукроамінні комплекси не піддаються гідролізу ферментами травного тракту. До того ж кількість незамінних амінокислот зменшується. Це зменшення відбувається не тільки за рахунок взаємодії їх з відновлювальними цукрами, але і за рахунок взаємодії між собою функціональних груп –NH₂ і –СООН самого білка. Реакції протікають з утворенням внутрішніх ангідридів, циклічних амідів і ω- ε-ізопептідних зв'язків. Ізопептиди знайдені в кератині, молочних білках та білках м‘яса.

Термічна обробка їжі, яка містить білок, при 100 – 120°С призводить не до денатурації, а до руйнування (деструкції) макромолекул білка з відщепленням функціональних груп, розщепленням пептидних зв'язків і утворенням сірководню, амоніаку, вуглекислого газу та ряду більш складних сполук небілкової природи. Так, стерилізація молочних, м'ясних і рибних продуктів при температурі вище 115°С викликає руйнування цистеїнових залишків з відщеплення сірководню, диметилсульфіду і цистеїнової кислоти: H₂S, CH₃-S-CH₃, HO₂C-CH(NH₂)CH₂SO₃H.

Реакції дезамінування аспарагінової та глутамінової амінокислот і дегідратації гліцину можуть бути причиною утворення нових ковалентних зв'язків у білках, так як утворюється піролідонкарбонова кислота і 2,5-дикетопіперазин (дикетопіперазину багато в обсмажених бобах какао).

Серед продуктів термічного розпаду білків зустрічаються сполуки, що надають їм мутагенних властивостей. Термічно індуковані мутагени утворюються в їжі, що містить білок в процесі її обсмажування в маслі, випічки, копчення в диму і сушки. Мутагени містяться в бульйонах, смаженій яловичині, свинині, домашній птиці, смажених яйцях, копченій та в'яленій рибі. Деякі з них викликають спадкові зміни в ДНК, і їх вплив на здоров'я людини може бути від незначного до летального.

Токсичні властивості білків при термічній обробці вище 200°С або при більш низьких температурах, але в лужному середовищі, можуть обумовлюватися не тільки процесами деструкції, але і реакціями ізомеризації залишків амінокислот з L- в D-форму. Присутність D-ізомерів знижує засвоюваність білків. Наприклад, термообробка казеїну молока при температурі близько 200°С знижує біологічну цінність продукту на 50%.

Реакційноздатний дигідроаланін конденсується із залишками лізину, орнітину і цистеїну бічних ланцюгів і утворює міжмолекулярні поперечні зв'язку в білках. У реакцію конденсації можуть вступати залишки аргініну, гістидину, треоніну, серину, тирозину та триптофану. Поживна цінність білків з новими поперечними зв'язками нижче, ніж у білків з нативною структурою, тому утворення їх у технологічних процесах виробництва харчових продуктів небажано. До того ж у дослідах на щурах показано, що утворення, наприклад, лізіноаланіну стимулює нефрокальциноз, діарею і облисіння.

Обробка сировини розчинами лугів широко використовується при отриманні ізолятів і концентратів білків. Чим нижче значення рН, температура і час обробки, тим вищий вміст незамінних амінокислот у білку. Наприклад, при підвищенні рН розчину з 8,5 до 12,5 при екстракції білка з пшеничних висівок кількість лізину в ньому зменшується на 40%, треоніну – на 26%, а валину – на 24%. М'які температурні режими оберігають від утворення у великих кількостях небажаних амінокислотних фрагментів. У той же час серед фахівців обговорюється питання про введення гранично допустимих концентрацій лізіноаланіну (наприклад, 300 мг на 1 кг) з метою забезпечення безпеки їжі, яка містить білок.

При несприятливих погодних умовах зростання та зберігання рослинної сировини можливо протікання реакцій окиснення. Всі реакції окиснення пов'язані з втратою незамінних амінокислот. Залишки тирозину в присутності гидропероксидів (LO₂H) можуть перетворюватися в сульфоксиди і сульфони, залишки цистеїну – в сульфінові, сульфонові кислоти, а залишки триптофану, – в гідрокси-β-індолілаланін і N -формілкінуренін. Окисне псування білків особливо небезпечне при переробці олійної та жирової сировини. Гальмування реакцій можна досягти додаванням оксидантів, ферментних препаратів або підвищенням активності власних ферментів сировини в цілях виведення ліпідів з взаємодії з білками.

Дата добавления: 2014-10-22