Класифікація білків

Структура глобулярних білків.Крім структурних функцій білки виконують різноманітні функції. Серед них одна з головних – каталіз хімічних реакцій, що протікають у клітині. Для здійснення каталітичної (ферментативної)функції білок має зв'язуватися з тривимірним субстратом, тобто місце зв'язування, назване активним центром, повинне бути тривимірним. А це можливо тільки за умови, що сам білок має тривимірну третинну (глобулярну) структуру. Таким чином, відповідність структури і функції, визначає наявність у функціональних білків глобулярної структури. Крім того, глобулярна структура забезпечує розчинність білків у воді (більшість реакцій протікає в цитоплазмі клітини).

Гідрофобні радикали амінокислотних залишків можуть бути заховані усередину глобули, а у воду експоновані направлені гідрофільні залишки. Для забезпечення компактної тривимірної структури білок повинний мати елементи вторинної структури невеликої довжини, з'єднаних неструктурованими ділянками поліпептидного ланцюга. Ці ділянки дозволяють білкові скручуватися в компактну глобулу.

Рис. Глобулярна третинна структура білка міоглобіну.

Третинна структура цілком задається первинною. Визначальними є гідрофобні взаємодії, водневі, дисульфідні, йонні зв¢язки. Гідрофобне ядро існує в більшості білків, гідрофільні групи залишків амінокислот розміщені назовні. Третинна структура є складною, унікальною і специфічною для кожної молекули білка.

Четвертинна структура білка – це агрегація двох або більшого числа поліпептидних ланцюгів, що мають третинну структуру, в олігомерну функціонально значущу композицію. Тобто маємо єдину у структурному та функціональному відношенні одиницю. Білки, що складаються з декількох структурних одиниць називаються олігомерними. Окремі структурні одиниці олігомерного білка називають субодиницями. Взаємне розташування субодиниць, тобто спосіб їхнього спільного укладання й упакування з утворенням нативної конформації олігомерного білка і називають четвертинною структурою. Олігомерний білок може містити дві, три, чотири або більш субодиниць. Іноді зустрічаються олігомери, що складаються з 12 субодиниць. Субодиниці четвертинної структури можуть бути як однаковими, так і різними, розташовуватись у четвертинній структурі як симетрично, так і асиметрично. Зв'язки, що утворюють і підтримують четвертинну структуру, ті ж самі, що і при утворенні третинної структури, крім гідрофобних.

Четвертинну структуру має близько 5% білків, у тому числі гемоглобін, імуноглобулін, інсулін. Майже всі ДНК- і РНК-полімерази мають четвертинну структуру.

І. ПРОСТІ БІЛКИ – побудовані із залишків амінокислот, при гідролізі дають тільки вільні амінокислоти.

1. Протаміни. Сильно лужні білки з невеликою молекулярною масою 60 – 85% аргінін. Добре розчинні у воді

2. Гістони.Білки з основними властивостями – 20 – 30% лізин та аргінін.

Розташовані переважно у ядрі, стабілізують ДНК.

3. Проламіни – розчинність у 60 – 80% водному розчині етанолу, усі інші прості білки за таких умов випадають в осад. Глутамінова кислота – 20 – 25%, пролін – 10 – 15%.

4. Глютеліни розчинні в лужних розчинах (2%-ий розчин NaOH). Склад: глутамін, лізин.

Білки рослинного походження, складають основну масу клейковини зерен злаків.

5. Альбумінирозчинні у воді та розчинах солей. Молекулярна маса: альбумінів – 40000 – 70000.

6. Глобуліни. Молекулярна маса понад 150000.

Найбільше білків у сироватці (плазмі) крові, молока, яєчному білку, м’язах.

Альбуміни та глобуліни – глобулярні білки.

ІІ. СКЛАДНІ БІЛКИ – це двохкомпонентні білки, які складаються із простого білка та небілкової компоненти, яка називається простетичною групою (prosteto - приєдную)

Класифікація складних білків – за природою простетичної групи:

· хромопротеїни – до їх складу входять пігменти;

· металопротеїни – мають метали;

· нуклеопротеїни – мають нуклеінові кислоти;

· ліпопротеїни – мають ліпіди;

· фосфопротеїни – мають фосфорну групу;

· глікопротеїни – вуглевод.

Дата добавления: 2014-10-22