Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Будова та амінокислотний склад білків




По своєму хімічному складу білки — високомолекулярні природні полімери, побудовані із залишків амінокислот, сполучених амідним (пептидним) зв'язком. Амінокислотний склад білків неоднаковий і є важливою характеристикою кожного білка. Білки можуть різнитися довжиною поліпептидного ланцюга, числом кожної з 20-ти амінокислот, присутніх у полімерному ланцюзі, та порядком їх чередування. Число ймовірних амінокислотних послідовностей практично невичерпне. Із 20-ти амінокислот, що містять N амінокислотних залишків, можливо побудувати 20N різних пептидів. Загальна формула амінокислот зображена на рисунку.

Амінокислоти в білках ковалентно з'єднані між собою пептидними зв'язками, утвореними карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої:

 

Білкова молекула може складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, що містять від 2—3 десятків до декількох сотень амінокислотних залишків кожен. Якщо кількість амінокислотних фрагментів не перевищує сто, то утворений полімер називається пептидом.

 

Назви амінокислот походять від назв відповідних кислот із додаванням префікса аміно -: амінооцтова, аміномасляна тощо. Також застосовуються тривіальні назви, наприклад амінооцтова кислота називається гліцином.

Існують різні підходи до класифікації амінокислот.

За­лежно від кількості аміно- і карбоксильних груп у молекулі амі­нокислоти поділяють:

Ø моноаміномонокарбонові кислоти — містять у своєму складі одну групу NН2 та одну групу СООН, їх ще називають нейтральні амінокислоти. До цієї групи амінокислот належать: валін, аланін, гліцин, метіонін, лейцин, ізолейцин;

Ø моноамінодикарбонові кислоти — містять у своєму складі одну групу NН2 та дві групи СООН, їх ще називають кислі амінокислоти. До цієї групи амінокислот належать: аспарагінова кислота, глютамінова кислота;

Ø диаміномонокарбонові — містять у своєму складі дві групи NН2 та одну групу СООН, їх ще називають основні амінокислоти. До цієї групи амінокислот належать: лізин, аргінін, орнітин;

Ø диамінодикарбонові — містять у своєму складі дві групи NН2 та дві групи СООН. До цієї групи відносять цистин.

Залежно від характеру вуглеводневого залишку амінокислоти поділяють на:

Ø аліфатичні (ациклічні);

Ø ароматичні;

Ø гетероциклічні.

Більшість амінокислот має ациклічну структуру.

Залежно від розміщення аміногрупи відносно карбоксильної групи в головному ланцюзі амінокислоти поділяють на:

Ø α–амінокислоти,

Ø β–амінокислоти,

Ø γ–амінокислоти і т. д. до ω–амінокислот (у молекулах ω–амінокислот карбоксильна і аміногрупа розміщені на протилежних кінцях карбонового ланцюга).

Залежно від фізіологічних функцій та здатності синтезуватися в організмі амінокислоти поділяють на:

Ø замінні — можуть утворюватися в організмі людини внаслідок процесів взаємного перетворення. До замінних амінокислот належать глютамінова кислота, цистин, цистеїн, пролін, тощо).

Ø незамінні — не утворюються в організмі людини, тому повинні надходити з продуктами харчування. Налічується 10 амінокислот, серед яких для дорослих 8. До НАК належать: лізин, лейцин, ізолейцин, валін, метіонін, триптофан, фенілаланін, треонін і ще 2 для дітей – гістидин і аргінін.

У білків розрізняють чотири рівні структурної організації – первинну, вторинну, третинну й четвертинну.

Первинна: певна послідовність амінокислот, зв’язаних пептидними зв’язками. Це поліпептидний ланцюг.

Вторинна: просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. Існує у вигляді альфа-спіралі, спіраль право закручена вправо відносно своєї осі (спіраль утримується за рахунок водневих зв’язків, це зв’язок між воднем та киснем), та бета-складчастої структури – виникає, коли поліпептидні ланцюги складаються у пачки.

Третинна: це структура, яка виникає, коли поліпептидні ланцюги укладаються, утворюючи структуру близьку до сферичної. В утворені приймають участь такі зв’язки:

а) водневі зв’язки

б) пептидні зв’язки

в) дисульфідні зв’язки (міцні зв’язки, -S-S)

г) йонні зв’язки

д)гідрофобна взаємодія

Четвертинна: характерна для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох, і більше поліпептидних ланцюгів. Четвертинну структуру має гемоглобін, який складається з 4 поліпептидних ланцюгів. Для четвертинної структури характерні ті ж зв’язки, що і для третинної структури.

 




Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2015-05-08; Просмотров: 6298; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.012 сек.