Основні фізико-хімічні та технологічні властивості білків

Амінокислотний скор. Повноцінність білків.

Білки, що надходять з харчовими продуктами у травний канал, розщеплюються там поступово до амінокислот. Амінокислоти всмоктуються слизовою оболонкою кишечнику, надходять у ворітну вену, печінку, а потім розносяться до всіх інших органів й тканин і використовуються для синтезу білків організму людини, а зайві розщеплюються до аміаку, вуглекислого газу і води та інших речовин, виділяючи при цьому енергію

Із 20 амінокислот, що входять до складу білків, 8 (10) в організмі не синтезуються, і можуть надійти до нього тільки з їжею. Називаються такі кислоти незамінними або есенціальними.

Біологічно цінними (тобто повноцінними) вважаються тільки ті білки, у яких є всі есенціальні амінокислоти, причому у певних співвідношеннях.

Комітет із харчування та сільського господарства при ООН (ФАО) запропонував стандарти збалансованості незамінних амінокислот для людей, які ростуть, та для людей у вікових періодах, коли процеси росту припиняються (табл.1).

Одним з найрозповсюдженіших методів визначення біологічної цінності білків є метод визначення амінокислотного СКОРу – тобто, визначення у відсотках відношення кількості незамінної амінокислоти у певному білку (мг/1г чи г/100 г білку) до кількості цієї ж амінокислоти в ідеальному (стандартному) білку. Нині спеціалісти з Харкова пропонують цей показник називати АКЧ – амінокислотне число.

Ідеальним вважається білок курячого яйця.

Всі амінокислоти, СКОР яких менше 100 %, вважаються лімітованими. У більшості випадків достатньо врахувати три перші лімітовані амінокислоти, щоб визначити, які продукти необхідно додавати в раціон, щоб компенсувати дефіцит лімітованих АК.

Засвоюваність білків, %: тваринних – 97; злакових – 85; бобових – 78; овочів і плодів – 83...85. Загальна середня засвоюваність – 92 %.

Думка про те, що біологічна цінність білків визначається тільки їх амінокислотним складом і доступністю амінокислот не завжди підтверджується.

Властивості білків визначаються хімічним складом, розмірами і формою молекули

Фізико-хімічні властивості білків:

1. Розчинність — більшість білків розчиняється у воді. Розчинність білків супроводжується їх гідратацією й набуханням. Деякі білки (глобуліни) у воді нерозчинні, але розчинні при додаванні розчинів нейтральних солей. При додаванні солей до розчинів деяких інших білків розчинність білків знижується, і вони випадають в осад. Цей процес має назву висолюванням. висолювання має зворотній характер – при видаленні з розчину йонів солі білок знову переходить у розчин.

2. Амфотерність — зумовлена присутністю в молекулі амінокислоти (а отже, в молекулі білка) двох функ­ціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властиво­стей (проявляються у кислому середовищі), і карбоксильної групи, яка є носієм кислотних властивостей (проявляються у лужному середовищі). Для білка існує таке значення рН середовища, при якому загальний позитивний заряд врівноважується із загальним негативним (загальний сумарний заряд молекули дорівнює нулю), при цьому білок випадає в осад. Таке значення рН називається ізоелектричною точкою білка. Різні білки мають різну ізоелектричну точку (ІЕТ). Так, ІЕТ для гемоглобуліну — 6,7, казеїну молока — 4,6, пепсину — 2,75. Знання цієї властивості допомагає цілеспрямовано вести технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості. Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати дена­турацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижують рН молока завдяки молочній кислоті, що ут­ворюється при молочнокислому бродінні.

3. Гідрофільність білків зумовлена наявністю заряду білкової молекули (за рахунок іонізації бокових радикалів амінокислот) та “гідратної оболонки” (орієнтованих навколо заряджених груп диполів молекули води). Наявність заряду та гідратної оболонки – два основних фактори стабілізації білків у розчині. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп (СОО―, NH₃+, ОН~, тощо) кількома шарами. У більшості харчових продуктів білки перебувають у набух­лому стані. З цим зв'язана твердість, еластичність, пружність та інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного і рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідно­шення полярних і неполярних груп, а також їхнього взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися. Ось чому після тривалого зберіган­ня бобові та макарони погано набухають у воді.

4. Денатурація білка — це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушен­ням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушуєть­ся унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Денатурація може бути зворотньою і незворотньою. При зворотній денатурації білки відновлюють свої властивості, коли припиняється вплив денатуруючого фактора. При зворотнійденатурації відновлюється здатність білків до на­брякання. Вона спостерігається при впливі солей, кислот, цу­кру, частково при сушінні. Багато в чому це залежить від кон­центрації речовин, що викликають денатурацію, тривалості їх дії. При недовготривалій дії денатуруючого агента білок можна повернути в попередній, нативний стан. Цей процес має назву ренатурації, або пептизації. При незворотній денатурації нативні властивості білка (здатність розчинятися у воді, розчинах солей і спиртів, зниження здатності до набрякання, тощо) втрачаються.

5. Гідроліз білків — це процес розпаду молекул білка за участю води до поліпептидів, пептидів і вільних амінокислот. Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. Продукти гідролі­зу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.

Під час зберігання продуктів гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.

6. Гниття — це глибокий розпад білків під впливом мікро­організмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, мер­каптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.

Дата добавления: 2015-05-08