Нуклеозиди та нуклеотиди 2 страница

В. Лейцин, триптофан, два метіонін, гліцин, тирозин, цистеїн.

С. Гістидин, фенілаланін, глютамінова кислота, цистин.

*D. Триптофан, два метіоніну, гліцин, тирозин, цистеїн.

Е. Фенілаланін, два метіоніну, гліцин, тирозин, цистеїн.

492. Ця сполука є:

А. Дипептидом.

В. Пентапептидом.

С. Тетрапептидом.

*D. Трипептидом.

Е. Декапептидом.

493.Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Аргінін і аланін;

B. Гліцин і серин;

C. Серин і аланін;

D. Валін і гліцин;

*E. Аргінін і серин.

494. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Аргінін і аспарагін

B. Серин цистеїн

*C. Цистеїн і аспарагін

D. Серин і аспарагін

E. Валін і цистеїн

495. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Серин і аланін;

B. Аланін і валін;

C. Гліцин і глутамінова кислота;

*D. Гліцин і аланін;

Валін і гліцин.

496. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

A. Аргінін і аспарагін;

B. Серин цистеїн;

C. Глутамін і аспарагін;

D. Серин і аспарагін;

*E. Серин і глютамін.

497. Визначте які амінокислоти, входять до складу наведеного дипептиду:

*A. Аспарагінова кислота і аланін;

B. Глутамін і аланін;

C. Серин і аспарагін;

D. Глутамінова кислота і глютамін;

E. Глутамінова кислота і аспарагін.

498. Для амінокислот характерними є такі хімічні властивості: 1) можлива реакція з хлоридною кислотою; 2) можлива взаємодія з натрій гідроксидом; 3) можлива реакція з активними металами; 4) реагують зі спиртами; 5) амінокислоти не горять. Яке з цих тверджень є помилковим відносно амінокислот?

*А. 5

В. 1

С. 3

D. 4

Е. 2

Білки

499..Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають:

*А. Лізин і аргінін

В. Аспарагінова і глютамінова кислоти

С. Лізин і глютамінова кислота

Д. Метіонін і тирозин

Е. Лізин і аспарагінова кислота

500. Вміст білка в сироватці крові пацієнта С визначили рефрактометричним методом, який ґрунтується на властивості білка:

*А. Заломлювати промінь світла.

В. Розсіювати промінь світла у вигляді конуса.

С. Повертати площину поляризованого променя.

Д. Створювати онкотичний тиск.

Е. Не проходити через напівпроникну мембрану.

501. Сумарний негативний заряд мають білки, в яких переважають:

*А. Аспарагінова і глутамінова кислоти.

В. Лізин і глутамінова кислота.

С. Лізин і аргінін.

Д. Метіонін і тирозин.

Е. Лізин і аспарагінова кислота.

502. Глікопротеїни складаються з білка та:

*А. Вуглеводних компонентів.

В. Цереброзидів.

С. Неорганічного фосфору.

Д. Забарвлених речовин.

Е. Нуклеотидів.

503. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

*А. Протаміни, пістони.

В. Фібриноген, колаген.

С. Альбуміни, глобуліни.

Д. Проламіни, глютеліни.

Е. Протеїноїди, цереброзиди.

504. В групу хромопротеїнів входять наступні речовини, крім:

А. Гемоглобін;

*В. Муцин;

С. Міоглобін;

Д. Цитохроми;

Е. Катала за.

505. До складу рибонуклеопротеїнів входять перераховані речовини за виключенням:

А. Амінокислоти;

В. Урацил;

*С. Тимін;

Д. Рибоза;

Е. Фосфорна кислота.

506. До складу фосфопротеїнів входять:

А. Амінокислоти, пентози, неорганічний фосфор;

В. Пуринові та піримідинові основи;

*С. Простий білок і фосфор неорганічний;

Д. Нуклеотиди та фосфор неорганічний;

Е. Неорганічний фосфор та глюкоза.

507. Прості білки - це сполуки:

А. Молекули яких складаються з амінокислот і азотистих основ;

В. Молекули яких містять метали;

*С. Молекули яких при гідролізі розпадаються лише на амінокислоти;

Д. Молекули яких містять залишок фосфорної кислоти;

Е. Молекули яких складаються з 10-ти амінокислот.

508. Вибрати вірну відповідь. Білки це:

A. Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу;

*B. Біоорганічні високомолекулярні сполуки, складної будови, побудовані із залишків α-L-амінокислот, що сполучені амідними (пептидними) зв’язками;

C. Сполуки, що мають циклічну будову молекули

D. Сполуки, до яких входять кілька гідроксильних груп

E. Похідні ароматичних вуглеводнів

509. Первинна структура білка підтримується за рахунок...... зв’язків

A. Складноефірних;

B. Іонних;

*C. Пептидних;

D. Водневих;

E. Гідрофобних.

510. При денатурації відбувається руйнування зв’язків в молекулі білка, за винятком:

A. Водневих

B. Іонних

*C. Пептидних.

D. Гідрофобних

E. Сил Ван-дер-Вальса

511. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією:

A. Солей важких металів

B. Концентрованих мінеральних кислот

*C. Насичених та напівнасичених солей лужних та лужноземельних металів.

D. Алкалоїдів

E. Високої температури

512. Вибрати основні типи впорядкованості вторинної структури природних білків:

A. γ і α – спіраль;

*B. α – спіраль і β структура;

C. ∆ - і α – спіраль;

D. γ і ∆ - спіраль;

E. β і γ структури.

513. Із поданих варіантів виберіть групу в якій є лише глікопротеїни:

*Муцин, казеїноген;

Гемоглобі, меозин;

Церулоплазмін, каталаза;

Цитохром, білірубін;

Гістони, білівердин.

515. Вибрати вірну відповідь. Пептиди це:

Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу

Біоорганічні високомолекулярні сполуки, складної будови, побудовані із залишків α-L-амінокислот, що сполучені амідними (пептидними) зв’язками;

Сполуки, що мають циклічну будову молекули

*Біомолекули, що відрізняються від власне білків меншою молекулярною масою та фізико-хімічними характеристиками;

Похідні ароматичних вуглеводнів.

516. Осадження білків за допомогою концентрованої азотної чи сульфосаліцилової кислот застосовують в медицині з метою:

*Визначення білка в сечі

Розподілу амінокислот

Визначення білка в крові

Очищення білка від низькомолекулярних домішок

Отримання однорідної білкової фракції

517. До складу поліпептидного ланцюга білка входять:

β-D-амінокислоти;

γ-L-амінокислоти;

γ-D-амінокислоти;

β-D-амінокислоти;

*α-L-амінокислоти.

518 Ізоелектрична точка білка це:

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 0.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 2.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.5.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 10.

519. В ізоелектричній точці…..

А. Білок стає найбільш іонізованим;

*В. Білок є електронейтральним;

С. Молекула білка набуває позитивного заряду;

D. Розчинність білка найбільша;

Е. Білок рухливий в електричному полі.

520. Каталітична функція білків полягає у тому, що

Білки здійснюють імунний захист;

Білки скорочують м’язи;

Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул;

*Всі ферменти являються за своєю хімічною природою білками або комплексами білків з небілковими сполуками;

Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету.

521. Денатурація білків - це:

Втрата білками гідрофобних властивостей і набуття гідрофільних.

*Повна втрата білками нативних властивостей з порушенням їх структури.

Осадження солями лужних та лужноземельних металів.

Здатність до діалізу.

Здатність білків утворювати гелі.

522. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. В лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод?

Здатність до набухання

Оптична активність

Високий онкотичний тиск

*Наявність електричного заряду

Висока в’язкість

523. Кислотні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

Лужних амінокислот;

Гідрофобних амінокислот;

Гістонів – ядерних білків;

*Кислих амінокислот;

Нейтральних амінокислот.

524. Класифікація білків за походженням:

Білки плазми крові, печінки;

*Людські, мікробні, тваринні білки;

Глобулярні, фібрилярні білки;

Кислі, основні білки;

Альбуміни, глобуліни, гістони.

525. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

Секвенацією

Денатурацією

Висолюванням

Електрофорезом

*Діалізом

526. Захисна функція розчинів білків від коагуляції електролітами полягає у тому, що:

Біли втрачають гідрофобні властивості і набувають гідрофільних.

Білки здатні втрачати нативні властивості з порушенням їх структури.

Білки здатні осаджюватися солями лужних та лужноземельних металів.

Білки здатні до діалізу.

*Білки здатні утворювати розчини і адсорбуватися на частинках гідрофобних золів.

527. Що є основою виконання білком специфічних біологічних функцій:

Наявність NH₂ групи;

Наявність подвійного зв’язку;

*Наявність просторової організації білка;

Наявність водневих зв’язків;

Наявність пептидних зв’язків.

528. Лужні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

Кислих амінокислот;

Нейтральних амінокислот;

Пепсину;

*Лужних амінокислот;

Ароматичних амінокислот.

529. Класифікація білків за наявністю заряду та кислотності:

Білки плазми крові, печінки;

Людські, мікробні, тваринні;

Глобулярні, фібрилярні;

*Кислі, основні;

Альбуміни, глобуліни, гістони.

530. Для білків характерні властивості:

Низька молекулярна маса;

Не кристалізуються;

*Амфотерність;

Проходять через напівпроникні мембрани;

Висолювання солями важких металів.

531. Молекулярна маса білків коливається в межах:

1 – 500 Да;

500 – 1000 Да;

1000 – 5000 Да;

500 - 10000 Да;

*5000 - кілька мільйонів Да.

532. Молекулярна маса білків складає (Да:

*Від кількох тисяч до кількох мільйонів;

Від 100 – 300;

До 1000;

До 80;

Менше 1.

533. Білки за будовою поділяються:

*Глобулярні і фібрилярні;

Циклічні і ациклічні;

Ароматичні, насичені і ненасичені;

Важко і легкорозчинні;

Кислі і основні.

534. Структурна функція білків полягає у тому, що:

Білки здійснюють імунний захист;

Білки скорочують м’язи;

Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул;

Всі ферменти являються за своєю хімічною природою білками або комплексами білків з небілковими сполуками;

*Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету.

535. Молекули, які беруть участь у адгезії, тобто забезпечують фізичний контакт між клітинами, за хімічною природою є:

А. Хромопротеїнами;

*В. Протеогліканами;

С. Ліпопротеїнами;

D. Фосфопротеїнами;

Е. Фосфоліпідами.

536. Гідролізат виділеного з молока білка дає позитивні реакції: біуретову і з молібденовокислим амонієм. Який був виділений білок?

*А. Фосфопротеїн;

В. Металопротеїн;

С. Нуклеопротеїн;

D. Гліпопротеїн;

Е. Ліпопротеїн.

537. До складних білків належать:

А. Альбуміни, глобуліни, ліпопротеїни;

В. Протаміни, фосфатиди, хромопротеїни;

С. Гліцерофосфатиди, протеїнази, актоміозин;

D. Фібрин, металопротеїни, гангліозиди;

*Е. Нуклео-, фосфо-, ліпо-, гліко-, хромопротеїни.

537. Глікопротеїни складаються з білка та:

А. Цереброзидів;

*В. Вуглеводних компонентів;

С. Неорганічного фосфору;

D. Забарвлених речовин;

Е. Нуклеотидів.

539. Казеїноген - це білок класу:

А. Глікопротеїнів;

В. Хромопротеїнів;

*С. Фосфопротеїнів;

D. Нуклеопротеїнів;

Е. Ліпопротеїнів.

540. Нуклеопротеїни складаються з:

А. Нуклеозидів та простих білків;

*В. Нуклеїнових кислот та протамінів або гістонів;

С. Протамінів або гістонів та нуклеозидів;

D. Альбумінів і гістонів та пуринових основ;

Е. Простих білків та піримідинових основ.

541. Четвертинну структуру білка визначають методом:

А. Спектрополяриметрії;

В. Секвенації;

*С. Рентгеноструктурного аналізу;

D. Ультрацентрифугування;

Е. Іонообмінної хроматографії.

542. Гемоглобін - це білок:

А. Первинної структури;

В. Вторинної;

С. Третинної;

*D. Четвертинної;

Е. Пентапептид.

543. Вторину структуру білка визначають методом:

*А. Спектрополяриметрії;

В. Секвенації;

С. Рентгеноструктурного аналізу;

Д. Ультрацентрифугування;

Е. Іонообмінної хроматографії.

544. Методом Едмана можна визначити... структуру:

*А. Первинної структури;

В. Вторинної;

С. Третинної;

D. Четвертинної;

Е. Пентапептид.

545. У розчині змінилося рН. Які зв’язки руйнуються в структурі молекули білка?

А. Ковалентні;

В. Пептидні;

*С. Гідрофобні;

D. Дисульфідні;

Е. Водневі.

546. Методом спектрополяриметрії можна визначати білки, що мають структуру:

А. Первинну;

*В. Вторинну;

С. Третинну;

D. Четвертинну;

Е. Трипептиди;

547. В процесі гідролізу білка:

А. Зменшується кількість вільних СООН-груп.

*В. Збільшується кількість вільних аміногруп.

С. рН розчину зменшується.

Д. Утворюються пептидні зв’язки.

Е. Виділяється газоподібний азот.

548. Доменні білки - це:

*А. Білки, які складаються з окремих субодиниць, що утворюються одним і тим самим поліпептидним ланцюгом.

В.Декілька субодиниць третинної структури.

С. Просторове розміщення поліпептидного ланцюга у вигляді a - спіралі.

Д. Просторове розміщення поліпептидного ланцюга у вигляді b - структури.

Е. Білки, які із-за високої молекулярної маси не можуть дифундувати через напівпроникну мембрану.

549. Вторинну структуру білка утворюють зв’язки:

А. Пептидні;

В. Іонні;

*С. Водневі;

D. Ван-дер-Ваальса;

Е. Гідрофобні.

550. Водневі зв’язки у молекулі білка, що формують вторинну структуру, виникають між групами:

А. - NН₂ і - ОН;

В. – ОН і - SН;

С. – NН₂ і – SН;

*D. – NН і – С=О;

Е. – СН₃ і – СООН.

551. Первина структура білка формується при взаємодії таких функціональних груп:

*А. NH₂ i COOH;

B. NH₂ i CH₃;

C. NH₂ i SH;

Д. СООН і ОН;

Е. СООН і СН₃.

552. a - спіраль - це спосіб укладки білка..... структури:

А. Первинної;

*В. Вторинної;

С. Третинної;

Д. Четвертинної;

Е. Нонапептиду.

553. Трипсин та нуклеазу, що мають в основі b - структуру, відносять до білків:

А. Первинної структури;

В. Вторинної;

*С. Третинної;

D. Четвертинної;

Е. Тетрапептидів.

554. Швидкість гель-хроматографії білків залежить від:

*А. Величини заряду білка;

В. Форми білкової молекули;

С. Величини оптичної активності;

D. Молекулярної маси;

Е. Розчинності білка.

555. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

А. Секвенацією;

В. Денатурацією;

С. Висолюванням;

D. Електрофорезом;

*Е. Діалізом.

556. Від яких властивостей амінокислот залежить їх швидкість руху при розподільній хроматографії на папері:

А. Розчинності в полярних і неполярних розчинниках;

В. Високої в’язкості;

С. Здатності до діалізу;

*D. Наявності заряду;

Е. Наявності циклічного ядра.

557. Яку реакцію на амінокислоти використовують в розподільній хроматографії на папері?

А. Біуретову;

В. Фоля;

С. Адамкевича;

*D. Нінгідринову;

Е. Ксантопротеїнову.

558. Хроматографічне дослідження сечі використовується в клініці для виявлення:

А. Глюкозурії;

*В. Аміноацидурії;

С. Кетонурії;

D. Креатинурії;

Е. Фосфатурії.

559. З допомогою хроматографічного аналізу виявлено, що до складу білків А і В входять одні і ті ж амінокислоти. В якому випадку ці білки будуть ідентичні?

А. У випадку їх однакової розчинності.

В. У випадку їх однакового заряду.

С. У випадку їх однакової молекулярної маси.

*D. У випадку однакової первинної структури.

Е. У випадку їх однакової здатності до реакцій осадження.

560. Хворому трансплантували шкіру після опіку. На 7 добу після пересадки вона почала відшаровуватися. Чим це викликано?

*А. Різною індивідуальною специфічністю білків;

В. Різною термолабільністю;

С. Різною чутливістю до рН середовища;

D. Невеликими розмірами трансплантату;

Е. Неправильними умовами зберігання трансплантату.

561. При денатурації відбувається руйнування зв’язків в молекулі білка, за винятком:

А. Водневих.

В. Іонних.

*С. Пептидних.

D. Гідрофобних.

Е. Сил Ван-дер-Вальса.

562. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією:

А. Солей важких металів;

В. Концентрованих мінеральних кислот;

*С. Насичених та напівнасичених солей лужних та лужноземельних металів;

D. Алкалоїдів;

Е. Високої температури.

563. Денатурація білків - це:

А.Втрата білками гідрофобних властивостей і набуття гідрофільних.

*В. Повна втрата білками нативних властивостей з порушенням їх структури.

С. Осадження солями лужних та лужноземельних металів.

D. Здатність до діалізу.

Е. Здатність білків утворювати гелі.

564. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. В лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод?

А. Здатність до набухання;

В. Оптична активність;

С. Високий онкотичний тиск;

*D. Наявність електричного заряду;

Е. Висока в’язкість.

565. Ренатурація - це:

А. Процес відновлення структури білка після денатурації;

В. Зворотнє осадження білків з розчину під дією солей важких металів;

*С. Метод очищення білків від низькомолекулярних речовин;

D. Метод розділення білків на фракції;

Е. Властивість білка дифундувати через напівпроникні мембрани.

566. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

А. Секвенацією.

В. Денатурацією.

С. Висолюванням.

D. Електрофорезом.

*Е. Діалізом.

567. Для осадження білка використовують Aалкалоїди. На якій властивості алкалоїдів ґрунтується використання їх в медицині?

А. Бактерицидна;

*В. В’яжучий засіб;

С. Противірусна;

D. Метою визначення білка в сечі;

Е. Як протипухлинний засіб.

568. Білки мають амфотерні властивості завдяки наявності вільних груп:

*А. NН₂ і СООН

В. NH₂ i SH

С. СООН і SН

D. СООН і ОН

Е. ОН і SН

569. Який заряд буде мати білок, якщо його помістити в розчин, рН якого нижче ізоелектричної точки?

*А. Позитивний;

В. Негативний;

С. Нульовий;

D. Немає заряду;

E. Нейтральний.

570. При якому значенні рН знаходиться ізоелектична точка альбумінів?

*А. 4,7-5,5

В. 7,0-7,8

С. 8,5 - 9,5

D. 1,5 –2

Е. 10-12

571. Якого заряду набуде білок, якщо його помістити в розчин, рН якого вище ізоелектричної точки?

*А. Негативний;

В. Нульовий;

С. Позитивний;

D. Не набуде ніякого заряду;

E. Нейтральний.

572. В ізоелектричному стані білки проявляють властивості:

А. Зменшення молекулярної маси

*В. Зниження розчинності

С. Покращення розчинності

D. Набувати максимального заряду

Е. Стають більш рухливими в електичному полі

573. Ізоелектрична точка білків знаходиться при рН 5,5. Про які властивості будови білка це свідчить?

*А. До складу білка входять кислі амінокислоти.

В. До складу білка входять лужні амінокислоти

С. До складу білка входять ароматичні амінокислоти

D. До складу білка входять гідрофобні амінокислоти

Е. До складу білка входять карбциклічні амінокислоти

574. На поверхні досліджуваного білка міститься велика кількість аміногруп. В якому середовищі знаходиться його ізоелектрична точка?

А. Кислому;

*В. Лужному;

С. Нейтральному;

D. Водно-спиртовому;

E. Аміачному.

575. У сироватці крові пацієнта виявлено підвищення концентрації оксипроліну, сіалових кислот, С-реактивного білка. Загострення якої патології найімовірніше у даного пацієнта?

*А. Ревматизм;

В. Ентероколіт;

С. Гепатит;

D. Бронхіт;

Е. Панкреатит.

576. У пацієнта спостерігаються набряки м’яких тканин, виявлено гіпопротеїнемію. Зниження концентрації якого білка плазми крові призводить до такого стану?

*А. Альбуміну;

В. Ліпопротеїдів;

С. Гаптоглобіну;

D. Бета-глобулінів;

Е. Імуноглобулінів.

577. Лімфоцити інфікованого вірусом організму продукують інтерферони. Вкажіть, до якого типу речовин відносяться інтерферони:

*А. Білки;

В. Фосфоліпіди;

С. Стероїди;

D. Вуглеводи;

Е. Органічні спирти.

578. Зниження яких білків сироватки крові призводить до виникнення набряків?

*А. Альбумінів;

В. Альфа-1-глобулінів;

С. Альфа-2-глобулінів;

D. Бета-глобулінів;

Е. Фібриногену.

579. У пацієнта Р. вміст загального білка в плазмі крові є в межах норми. Які серед наведених показників вірогідні для цього випадку?

А. 35-45 г/л;

В. 50-60 г/л;

С. 55-70 г/л;

*D. 65-85 г/л;

Е. 85-95 г/л.

580. Вміст білка в сироватці крові пацієнта С визначили рефрактометричним методом, який грунтується на властивості білка:

А. Розсіювати промінь світла у вигляді конуса;

*В. Заломлювати промінь світла;

С. Повертати площину поляризованого променя;

D. Створювати онкотичний тиск;

Е. Не проходити через напівпроникну мембрану.

581. У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді відмічаються набряки. Біохімічний аналіз крові вказує на гіпопротеїнемію. З порушенням вмісту якого білка плазми крові найбільш вірогідний такий стан?

*А. Зменшення альбумінів;

В. Зменшення a₁-глобулінів;

С. Зменшення a₂-глобулінів;

D. Зменшення b-глобулінів;

Е. Зменшення g - глобулінів.

582. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона за якої спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладання її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?

А. Трансферину;

В. Гаптоглобіну;

*С. Церулоплазміну;

Д. Пропердину;

Е. Кріоглобуліну.

583. У пацієнта вміст глобулінів в плазмі крові є в межах норми. Які серед наведених показників є вірогідні для цього випадку?

*А. 20-35 г/л;

В. 30-35 г/л;

С. 40-50 г/л;

D. 50-60 г/л;

Е. 65-75 г/л.

584.У пацієнта вміст альбуміну в плазмі крові є в межах норми. Які серед наведених показників є вірогідні для цього випадку?

А. 25-30 г/л;

В. 35-40 г/л;

*С. 40-50 г/л;

D. 50-60 г/л;

Дата добавления: 2015-05-23