Нуклеозиди та нуклеотиди 3 страница

Е. 65-85 г/л.

585. У хворого 27 років виявлено ознаки ураження печінки і головного мозку. У плазмі крові виявлено різке зниження, а в сечі підвищення вмісту міді. Встановлено діагноз – хвороба Вільсона. Активність якого ферменту в сироватці крові необхідно дослідити для підтвердження діагнозу?

А. Ксантиноксидази

В. Лейцинамінопептидази

*С. Церулоплазміну

D. Карбоангідрази

Е. Алкогольдегідрогенази

586. У жінки 63 років є ознаки ревматоїдного артриту. Підвищення рівня якого з перерахованих нижче показників крові буде найбільш значимим для підтвердження діагнозу?

*А. Сумарних глікозаміногліканів

В. Ліпопротеїнів

С. Кислої фосфатази

D. Загального холестерину

Е. Глікозидази

587. При тривалому голодуванні у людей з’являються “голодні” набряки. В чому причина їх появи?

*А. Зниження онкотичного тиску крові

В. Підвищення онкотичного тиску крові

С. Зниження секреції вазопресину

D. Підвищення секреції вазопресину

Е. Зниження в’язкості крові

588. Альбуміни підтримують онкотичний тиск за рахунок властивостей:

А. Високої молекулярної маси

В. Здатності до осадження

*С. Високої гідрофільності

D. Здатності до діалізу.

Е. Амфотерності

589. У пацієнта вміст білка в плазмі крові рівний 105г/л. Як називається цей стан?

А. Гіпопротеїнемія;

В. Альбумунемія;

*С. Гіперпротеїнемія;

D. Ліпопротеїнемія;

Е. Ацедемія.

590. У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді відмічаються набряки. Біохімічний аналіз крові вказує на гіпопротеїнемію. З порушенням вмісту якого білка плазми крові найбільш вірогідний такий стан?

*А. Зменшення альбумінів;

В. Зменшення a₁-глобулінів;

С. Зменшення a₂-глобулінів;

D. Зменшення b-глобулінів;

Е. Зменшення g - глобулінів.

591. Простетична група гемоглобіну - це:

А. Три гемінові групи навколо атома заліза

В. Чотири гемінові групи, з’єднані з Fе³⁺

*С. Протопорфірин ІХ

D. Чотири пірольні кільця, з’єднані з Fе³⁺

Е. Чотири алкільовані пірольні кільця, з’єднані метиновими місточками і з Fе²⁺.

592. Гем молекули гемоглобіну зв’язаний з білковою частиною через залишки:

*А. Гістидину

В. Валіну

С. Гліцину

D. Аспарагінової кислоти

Е. Аргініну.

593. У випадках закупорки вен тромбами хворим з тромбофлебітами (запаленнями вен) лікар приписує на уражені ділянки пов’язки з антикоагулянтом з класу глікопротеїнів:

А. Хондромукоїдами

В. Гіаломукоїдами

С. Трипсином

*D. Гепарином

Е. Пропердином

594. Голопротеїни - це:

А. Доменні білки

*В. Речовини, що складаються з простого білка і небілкового компоненту

С. Речовини, що містять два і більше пептидних ланцюги

D. Білки, що складаються тільки з амінокислот

Е. Речовини, в складі яких переважають імінокислоти

Методичні вказівки

до практичних занять для студентів стоматологічного факультету.

Обговорено і затверджено на засіданні кафедри

«29» серпня 2006 р. протокол № 1

Переглянуто і затверджено на засіданні кафедри

«06» червня 2007 р. протокол № 12

ЗАНЯТТЯ № 1 (практичне – 7 годин)

Теми:

1. Будова і структура білків, методи їх визначення. (Якісні кольорові реакції на білок та амінокислоти) – 2 год.

2. Фізико-хімічні властивості простих і складних білків, реакції осадження. (Проведення осадження білків сироватки крові) – 3 год.

3. Хроматографічний розподіл амінокислот. (Хроматографічний розподіл амінокислот на папері) – 2 год.

Мета: Уміти аналізувати амінокислотний склад білків та їх гідролізатів в окремих фармпрепаратах. Уміти аналізувати амінокислотний склад лікарських препаратів за допомогою розподільної хроматографії на папері.

Професійна орієнтація студентів:

Кольорові якісні реакції застосовуються для установлення білкової природи речовин, ідентифікації білків, визначення їх амінокислотного складу у різних біологічних рідинах та фармпрепаратах.

Лікарська і харчова цінність білкових препаратів залежить від їх амінокислотного складу. Гідролізати білків різної природи, а також суміш певних амінокислот використовуються як лікарські препарати для парентерального харчування. Контроль за їх якістю базується на кількісному визначенні загального і амінного азоту, на якісному і кількісному аналізі окремих амінокислот.

Хроматографічний метод визначення вільних амінокислот широко застосовують в клініко-біохімічних лабораторіях для діагностики окремих захворювань; у фармації - для контролю за якістю і кількістю фармпрепаратів (індивідуальних амінокислот, білкових гідролізатів і лікарських речовин, що складаються із суміші амінокислот).

1. Програма самопідготовки студентів до заняття.

І. Будова і структура білків, методи їх визначення.

1. Предмет і задачі біологічної хімії.

2. Амінокислоти – структурні мономери білків. Будова і класифікація амінокислот (вивчити їх формули).

3. Пептидний зв’язок – основа будови білкової молекули.

4. Суть якісних реакцій на білок та амінокислоти (біуретова, нінгідринова, Адамкевича, ксантопротеїнова, Фоля).

5. Практичне значення якісного і кількісного аналізу деяких фармпрепаратів білків і гідролізатів білків.

6. Структурна організація білків. Первинна структура білка, (метод Сенджера, Едмана, секвенації).

7. Методи визначення вторинної, третинної та четвертинної структур білка.

8. Типи зв’язків, що утворюють різні рівні структур білка.

ІІ. Фізико-хімічні властивості простих і складних білків, реакції осадження.

1. Фізико-хімічні властивості білків.

2. Молекулярна маса білків, методи її визначення.

3. Розчинність білків та фактори, що впливають на цей процес.

4. Фактори стабілізації білкової молекули у розчині.

5. Методи осадження білків з розчину.

6. Висолювання і денатурація білків.

7. Складні білки: будова, групи (представники кожної групи).

8. Значення реакцій осадження білків в медицині і фармації.

ІІІ. Хроматографічний розподіл амінокислот.

1. Види хроматографій (адсорбційна, розподільна, іонообмінна, афінна, гель-хроматографія), їх суть.

2. Принцип розподільної хроматографії на папері.

3. Значення методу хроматографії у фармацевтичній практиці.

2. Зразки тестових завдань та ситуаційних задач.

1. Досліджуваний розчин дає позитивні реакції нінгідринову і Фоля. Що міститься у цьому розчині?

2. Досліджуваний гідролізат білків дає позитивні біуретову і ксантопротеїнову реакції. Що міститься у цьому розчині?

3. З гідролізатом білка № 1 отримана позитивна нінгідринова реакція, № 2 – біуретова та Адамкевича. Які речовини знаходяться в розчинах?

4. Під час аналізу первинної структури гемоглобіну виявлено, що в поліпептидному ланцюгу відбулася заміна гідрофільної амінокислоти на гідрофобну. Як це вплине на властивості білка? Які будуть наслідки для організму?

5. Через деякий час після початку гідролізу біуретова реакція стає негативною. Про які зміни білка це свідчить?

6. Методом хроматографічного аналізу одні і ті ж амінокислоти виявлені в складі білка А і В. Чи будуть ці білки ідентичні?

7. Коефіцієнт розподілу амінокислот у досліджуваній сечі дорівнює: а) 0,7; б) 0,19; в) 0,41; г) 0,78. Які це амінокислоти?

3. Правильні відповіді на тести і ситуаційні задачі:

1. α-амінокислоти, серед яких є цистеїн і цистин.

2. Білок або поліпептид, до складу якого входять ароматичні амінокислоти.

3. № 1 – α -амінокислоти. № 2 – білок або поліпептид, до складу якого входить триптофан.

4. Поява гідрофобної амінокислоти в складі гемоглобіну спричиняє зменшення його розчинності, підвищення кристалізації, що негативно впливає на виконання ним специфічної функції і викликає захворювання (серповидно-клітинна анемія).

5. Про розщеплення білка до дипептидів і амінокислот.

6. Лише у тому випадку, якщо у них однакова послідовність амінокислот.

7. а) аспарагінова; б) цистеїн; в) аргінін; г) фенілаланін.

4. Джерела інформації:

Основні:

1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 15-20. 20-35

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига. – 2000. – С. 9-26. 19-33.

3. Біологічна хімія: лабораторний практикум / За ред. Я.І. Гонського. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 7-10. 11-13.

4. Конспекти лекцій.

Додаткові:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1990. - 543 с.

2. Савицкий И.В. Биологическая химия. – К.: Высшая школа, 1982. – 470 с.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – 496 с.

5. Методика виконання практичної роботи.

-9.00-12.00 год. при 7-годинному занятті,

Виконання практичної роботи відбувається згідно з “Методичними вказівками для студентів” з обов’язковим висновком в кінці кожної роботи.

І. Будова і структура білків, методи їх визначення.

Робота 1. Проробити якісні реакції на білок та a-амінокислоти: нінгідринову, біуретову, Адамкевича, ксантопротеїнову, Фоля (практикум, робота 1).

ІІ. Фізико-хімічні властивості простих і складних білків, реакції осадження.

Робота 2. Осадження білків (практикум, робота 5.2- незворотне осадженя).

ІІІ. Хроматографічний розподіл амінокислот.

Робота 3. Визначити методом висхідної розподільної хроматографії на папері якісний склад амінокислот в досліджуваному гідролізаті білка (практикум, робота 3).

6. Семінарське обговорення теоретичних питань і практичної роботи:

- 12.30-14.00 год. при 7-годинному занятті.

7. Вихідний рівень знань та вмінь перевіряється шляхом розв’язування ситуаційних задач з кожної теми, відповідями на тести типу “Крок”, конструктивні запитання тощо (14¹⁵ – 15⁰⁰ год.).

8. Студент повинен знати:

1. Структуру пептидів та білків, їх властивості.

2. Методи якісного визначення білка та амінокислот.

3. Будову білка, рівні його структурної організації.

4. Типи зв’язків в молекулі білка.

5. Методи кількісного визначення амінокислот.

6. Методи дослідження амінокислотного складу білків.

9. Студент повинен вміти:

1. За допомогою кольорових якісних реакцій дослідити амінокислотний склад білків та їх гідролізатів.

2. Пояснити результати дослідження якісного складу білкових фармпрепаратів.

3. Методом розподільної хроматографії, аналізувати амінокислотний склад лікарських препаратів.

ЗАНЯТТЯ № 2 (практичне – 7 годин)

Теми:

1. Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей білків-ферментів Механізм дії ферментів, кінетика ферментативного каталізу, роль кофакторів та коферментних вітамінів у каталітичній активності ферментів – 3год.

2. Вплив різних факторів на активність ферментів – 4 год.

Мета: Уміти трактувати біохімічні закономірності будови та функціонування різних класів ферментів; роль вітамінів та їх біологічно активних похідних в механізмах каталізу за участю основних класів ферментів. Аналізувати шляхи та механізми регуляції ферментативних процесів, як основи обміну речовин в організмі в нормі та при патологіях.

Професійна орієнтація студентів:

Знання властивостей ферментів важливі для розуміння особливостей ферментативних процесів у здоровому організмі і при патології, обгрунтування умов їх лабораторного дослідження з метою діагностики хвороб. Знання оптимальних умов каталітичної активності ферментів є важливою передумовою розуміння патогенезу хвороби і обгрунтовує вибір методик дослідження ферментів з діагностичною метою.

1. Програма самопідготовки студентів до заняття.

І Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей білків-ферментів Механізм дії ферментів, кінетика ферментативного каталізу, роль кофакторів та коферментних вітамінів у каталітичній активності ферментів.

1. Поняття про ферменти. Спільні та відмінні властивості ферментів і неорганічних каталізаторів.

2. Хімічна природа і будова ферментів. Кофактори (коферменти і простетичні групи).

3. Роль апоферменту і кофактора у каталітичних реакціях.

4. Сучасні уявлення про механізм дії ферментів (теорія фермент-субстратного комплексу).

5. Активні центри ферментів, якими групами вони представлені, їх умовні ділянки.

6. Структурна комплементарність ферментів і субстратів (теорії Фішера і Кошланда).

7. Алостеричні ферменти, регуляторні (модуляторні) центри.

8. Множинні форми ферментів (ізоферменти).

9. Мультиферментні комплекси. Поліфункціональні ферменти, їх переваги. Приклади.

ІІ Вплив різних факторів на активність ферментів.

1. Термолабільність ферментів. Використання явища термолабільності у медичній практиці.

2. Специфічність дії ферментів. Види специфічності. Використання специфічності у медичній практиці.

3. Чутливість ферментів до зміни рН середовища, пояснити механізм.

4. Проферменти, приклади, механізм їх активації.

5. Алостеричні модифікатори ферментів, принцип їх дії, приклади.

6. Конкурентні і неконкурентні інгібітори, механізм їх дії, приклади.

7. Принцип зворотного (негативного і позитивного) зв’язку в саморегуляції активності ферментів.

8. Принцип дослідження термолабільності амілази слини та специфічності амілази й сахарази. Принцип дослідження рН середовища, активаторів та інгібіторів на дію ферментів, використання цих властивостей в медицині.

2. Зразки тестових завдань та ситуаційних задач.

1. Спільними властивостями ферментів і неорганічних каталізаторів є:

А. Термолабільність

В. Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

С. Специфічність дії

Д. Залежність від кількості субстрату

Е. Залежність від ефекторів.

2. В організмі людини виявлено дефіцит вітаміну В5. Це спричинить порушення синтезу коферментів:

А. ТПФ

В. НАД і НАДФ

С. ПАЛФ

Д. ПАМФ

Е. Убіхінону

3. У першу пробірку з крохмалем і другу з сахарозою додали фермент. Через 10 хв. з вмістом обидвох пробірок проробили реакцію Фелінга. У першій пробірці вона виявилась позитивною, у другій - негативною. Який фермент додали в пробірки?

4. До двох пробірок з певними субстратами додали витяжку з дріжджів. Через 10 хв. з вмістом обидвох пробірок проробили реакцію Фелінга. У першій пробірці вона виявилась позитивною, у другій - негативною. Які субстрати знаходились у пробірках?

5. В інкубаційне середовище «бурштинова кислота + сукцинатдегідрогеназа» додали малонову кислоту. Чому гальмується дія ферменту? Чи є цей процес зворотним, за яких умов?

6. При інфекційних захворюваннях рекомендують вживати сульфаніламідні препарати. На чому грунтується їх лікувальна дія?

3. Правильні відповіді на тести і ситуаційні задачі:

1. В

2. В

3. Додали фермент амілазу, який розщеплює крохмаль, але не діє на сахарозу.

4. У першій пробірці була сахароза, яка розщепилася сахаразою дріжджів, у другій - будь-який інший субстрат.

5. Малонова кислота є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази, оскільки структурно подібна до бурштинової кислоти. Активність ферменту відновиться, якщо в інкубаційне середовище додати більше бурштинової кислоти.

6. На принципі конкурентного гальмування функції фолієвої кислоти, що необхідна для росту і розмноження мікроорганізмів (сульфаніламіди структурно подібні до параамінобензойної кислоти - компонента фолієвої).

4. Джерела інформації

Основні:

1. Гонський Я. І., Максимчук Т.П. Біохімія людини - Тернопіль: Укрмедкнига, 2001 - С. 66-93.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – К. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2000, - С. 86-87, 89-108, 106-114.

3. Біологічна хімія: лабораторний практикум / За ред. Я.І.Гонського. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 55-58, 54-55, 58-59.

4. Конспекти лекцій.

Додаткові:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1990. - 543 с.

2. Савицкий И.В. Биологическая химия – К.: Вища школа, 1982. -470 с.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. - М: Высшая школа, 1989. - 496 с.

4. Ленинджер А. Основы биохимии: Перевод с англ. - М.: Мир, 1985. - 1024 с.

5. Кучеренко Н.Е., Бабенюк Ю.Д., Васильева А.Н. и др. Биохимия. - К.: Вища школа, 1988. - 432 с.

5. Методика виконання практичної роботи.

-9.00-12.00 год. при 7-годинному занятті,

Виконання практичної роботи відбувається згідно з “Методичними вказівками для студентів” з обов’язковим висновком в кінці кожної роботи.

І Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей білків-ферментів Механізм дії ферментів, кінетика ферментативного каталізу, роль кофакторів та коферментних вітамінів у каталітичній активності ферментів.

Робота 1. Дослідити вплив температури на активність амілази слини (практикум, робота 22).

Робота 2. Дослідити специфічність дії амілази слини та сахарази дріжджів (практикум, робота 23).

ІІ Вплив різних факторів на активність ферментів.

Робота 3. Дослідити вплив рН середовища на активність амілази слини (практикум, робота 21).

Робота 4. Дослідити вплив активаторів та інгібіторів на активність амілази слини (практикум, робота 24).

6. Семінарське обговорення теоретичних питань і практичної роботи:

- 12.30-14.00 год. при 7-годинному занятті.

7. Вихідний рівень знань та вмінь перевіряється шляхом розв’язування ситуаційних задач з кожної теми, відповідями на тести типу “Крок”, конструктивні запитання тощо (14¹⁵ – 15⁰⁰ год.).

8. Студент повинен знати:

1. Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин; властивості білків-ферментів.
2. Фізико-хімічні властивості білків-ферментів: електрохімічні властивості, розчинність.
3. Термодинамічна стабільність білкових молекул ферментів; денатурація.
4. Взаємодія з різними хімічними лігандами, її механізми та функціональне значення.
5. Складні білки-ферменти; проcтетичні групи складних білків-ферментів.
6. Механізми дії ферментів: термодинамічні закономірності ферментативного каталізу; активні центри ферментів.
7. Ферментативне перетворення субстратів за каталітичної дії ферменту на прикладі дії хімотрипсину та ацетилхолінестерази. Послідовність етапів каталітичного процесу.
8. Кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості реакцій від концентрації ферменту, субстрату, рН та температури.
9. Методи виділення ферментів з біооб'єктів, їх фракціонування (ультрацентрифугування, гель- та іонообмінна хроматографія, афінна хроматографія, електрофорез) і аналіз активності ферментів.

9. Студент повинен вміти:

1. Пояснювати принципи та основи методів біохімічних досліджень функціонального стану організму людини в нормі та при патології. Використовувати результати біохімічного аналізу для оцінки стану певних ланок обміну речовин.

2. Проводити реакції на підтвердження залежності дії ферментів від температури і природи субстрату, дослідити залежність дії ферменту амілази від рН середовища і присутності певних модифікаторів.

ЗАНЯТТЯ № 3 (практичне – 7 годин)

Теми:

1. Дослідження ферментативних процесів за типом реакції основних класів ферментів – 3 год.

2. Одиниці виміру каталітичної активності ферментів – 2 год.

3. Регуляція ферментативних процесів та механізм виникнення ензимопатій – 2 год.

Мета: Пояснювати зміни перебігу ферментативних процесів та накопичення проміжних продуктів метаболізму при вроджених (спадкових) та набутих вадах метаболізму - ензимопатіях. Аналізувати зміни активності індикаторних ферментів плазми крові при патологіях певних органів та тканин. Пояснювати застосування ферментних препаратів та інгібіторів ферментів як фармакологічних препаратів при певних патологічних станах.

Професійна орієнтація студентів:

Захворювання в тій чи іншій мірі супроводжуються порушенням біоенергетичних процесів, що каталізуються оксидоредуктазами. Знання функцій цих ферментів і чинників, які впливають на них, дозволяють попереджувати і коригувати патологічні процеси.

Знання оптимальних умов каталітичної активності ферментів є важливою передумовою розуміння патогенезу хвороби і обгрунтовує вибір методик дослідження ферментів з діагностичною метою.

1. Програма самопідготовки студентів до заняття

І Дослідження ферментативних процесів за типом реакції основних класів ферментів.

1. Принцип міжнародної класифікації та номенклатури ферментів. Класи ферментів.

2. Гідролази. Механізм дії естераз, пептидаз, глікозидаз. Приклади.

3. Тканинна і внутрішньоклітинна локалізація гідролаз, їх роль в обміні речовин.

4. Оксидоредуктази: дегідрогенази, оксидази, пероксидази. Приклади.

5. Хімічна будова оксидоредуктаз, їх коферменти і простетичні групи.

6. Роль оксидоредуктаз в процесах біологічного окиснення.

7. Органоспецифічність ферментів.

8. Локалізація ферментів у клітинних структурах.

9. Адаптивні та конституційні ферменти. Приклади.

ІІ Одиниці виміру каталітичної активності ферментів, регуляція ферментативних процесів та механізм виникнення ензимопатій.

1. Методи виділення і очищення ферментів.

2. Принцип і критерії кількісного визначення ферментів. Одиниці виміру.

3. Каталаза: будова, властивості, біологічна роль.

4. Принцип визначення каталази крові, одиниці виміру, діагностичне значення.

ІІІ Регуляція ферментативних процесів та механізм виникнення ензимопатій.

1. Походження ферментів крові. Приклади.

2. Порушення перебігу ферментативних процесів: природжені (спадкові) та набуті ензимопатії (фенілкетонурія, алкаптонурія, галактоземія, альбінізм), вроджені вади метаболізму, їх клініко-лабораторна діагностика.

3. Ферментна та ізоферментна діагностика хвороб серця, печінки, підшлункової, слинних залоз, м’язів, кісткової системи. Молекулярні основи ензимодіагностики.

4. Застосування ферментів, коферментів, інгібіторів ферментів у лікувальній, стоматологічній практиці.

2. Зразки тестових завдань та ситуаційних задач.

1. Дегідрогенази – це ферменти, які:

А. Відщеплюють СО2

В. Відщеплюють воду

С. Приєднують кисень

Д. Приєднують воду

Е. Відщеплюють атоми водню або електрони

2. Пероксид водню інактивується в організмі:

А. Церулоплазміном

В. Каталазою

С. Глутатіон редуктазою

Д. Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназою

Е. Супероксиддисмутазою

3. Для виділення ферменту використовували насичений розчин сульфату амонію. Якими способами можна очистити фермент?

4. В організмі людини виявлено дефіцит заліза. Як це вплине на функцію ферментів і яких?

5. В організм не надходить достатня кількість вітаміну РР. Як це відобразиться на функції оксидоредуктаз?

3. Правильні відповіді на тести і ситуаційні задачі:

1. Е

2. В

3. Діалізом, гель-фільтрацією.

4. Гальмується активність Fe-залежних ферментів: каталази, пероксидази, цитохромів. Порушаться процеси тканинного дихання, знешкодження пероксиду водню.

5. Порушиться функція НАД- і НАДФ- залежних оксидоредуктаз (дегідрогеназ), що загальмує дегідрування багатьох субстратів.

4. Джерела інформації

Основні:

1. Гонський Я. І., Максимчук Т.П. Біохімія людини - Тернопіль: Укрмедкнига, 2001 - С. 93-98, 100.
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – К. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2000, - С. 87- 89, 92-93, 99.
3. Біологічна хімія: лабораторний практикум / За ред. Я.І.Гонського. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С. 51-53, 65-67.
4. Конспекти лекцій.

Додаткові:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1990. - 543 с.
2. Савицкий И.В. Биологическая химия – К.: Вища школа, 1982. -470 с.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. - М: Высшая школа, 1989. - 496 с.
4. Ленинджер А. Основы биохимии: Перевод с англ. - М.: Мир, 1985. - 1024 с.
5. Кучеренко Н.Е., Бабенюк Ю.Д., Васильева А.Н. и др. Биохимия. - К.: Вища школа, 1988. - 432 с.

5. Методика виконання практичної роботи. - 9.00-12.00 год.

Виконання практичної роботи відбувається згідно з “Методичними вказівками для студентів” з обов’язковим висновком в кінці кожної роботи.

І Дослідження ферментативних процесів за типом реакції основних класів ферментів.

Робота 1. Виявлення каталази в крові (практикум, робота 20.2).

Робота 2. Виявлення пероксидази в крові (практикум, робота 20.3).

ІІ Одиниці виміру каталітичної активності ферментів.

Робота 3. Визначення активності каталази крові (практикум, робота 29).

ІІІ Регуляція ферментативних процесів та механізм виникнення ензимопатій.

Робота 4. Визначити амілазну активність сечі колориметричним методом Каравея (практикум, робота 26).

6. Семінарське обговорення теоретичних питань і практичної роботи:

- 12.30-14.00 год. при 7-годинному занятті.

7. Вихідний рівень знань та вмінь перевіряється шляхом розв’язування ситуаційних задач з кожної теми, відповідями на тести типу “Крок”, конструктивні запитання тощо (14¹⁵ – 15⁰⁰ год.).

8. Студент повинен знати:

1. Класифікація та номенклатура ферментів, характеристика окремих класів ферментів.
2. Коферменти: типи реакцій, які каталізують окремі класи коферментів.
3. Принципи та методи виявлення ферментів у біооб'єктах. Одиниці виміру активності та кількості ферментів.

9. Студент повинен вміти:

1. Провести якісні реакції на оксидоредуктази для їх виявлення в біологічних рідинах.
2. Визначати каталазне число крові та обгрунтувати діагностичне значення даного показника.

3. Провести кількісні реакції на амілазу сечі.

Дата добавления: 2015-05-23