Тема заняття: нітрогеновмісні органічні сполуки

Мета проведення: закріпити теоретичні знання з даної теми через зображення структурних формул нітрогеновмісних органічних сполук та складання рівнянь реакції, що відображають хімічні властивості органічних сполук даного класу

Після виконання роботи студент повинен:

Знати: класифікацію і номенклатуру нітрогеновмісних органічних сполук, їх фізичні та хімічні властивості, застосування в товарознавстві та харчовій промисловості

Вміти: зображати структурні формули нітрогеновмісних органічних сполук та складати рівняння реакції, що відображають хімічні властивості даних сполук

Матеріально – технічне оснащення робочого місця: періодична система хімічних елементів Д.І. Менделєєва,кодоплівки з даної теми

Теоретичні відомості:

Амінокислоти – похідні карбонових кислот, у яких один із гідрогенів вуглецевого ланцюга заміщений на аміногрупу (- NН₂).

Замінні амінокислоти – можуть синтезуватися в організмі людини із інших азотовмісних сполук, наприклад: гліцин, аланін, серін, пролін, тирозин, аспарагінова і глутамінова кислоти, цистин, цистеїн та ін.

Незамінні амінокислоти – не можуть синтезуватися в організмі людини. До них належать такі амінокислоти: валін, лізин, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, триптофан, фенілаланін.

Деякі найбільш важливі α-амінокислоти

Формула	Систематична назва	Триві- альна назва	Скорочена назва
	Аміноетанова кислота 2-Амінопропанова кислота 2-Аміно-3-метил- бутанова кислота 2-Аміно-4-метил- пентанова кислота 2-Аміно-3-гідрокси- пропанова кислота 2-Аміно-3-гідрокси- бутанова кислота 2-Аміно-3-меркапто- пропанова кислота 2-Аміно-4-метил- меркаптобутанова кислота 2-Амінобутандіова кислота 2-Амінопентандіова кислота 2,6Діаміногексанова кислота 2-Аміно-3-феніл пропанова кислота 2-Аміно-3-(n-гідроксифеніл) пропанова кислота 2-Аміно-3-(2-індоліл) пропанова кислота	Гліцин α-Аланін Валін Лейцин Серин Треонін Цистеїн Метіонін Аспарагіно-ва кислота Глутаміно-ва кислота   Лізин Феніл-аланін Тирозин Триптофан	Gly Ala Val Leu Ser Tre Cys Met Asp Glu Lys Phe Tyr Try

Білки – азотовмісні високомолекулярні органічні сполуки (полімери), які складаються із α-амінокислот (мономери), що послідовно з’єднані між собою пептидними зв’язками. Вони є найважливішими компонентами живих організмів. Кожен білок унікальний за своєю структурою і функціями.

Повноцінний білок – містить у своєму складі усі незамінні амінокислоти.

Неповноцінний білок – містить у своєму складі не усі незамінні амінокислоти.

Амфотерність білкових молекул – здатність проявляти кислий або основний характер.

Ізоелектрична точка білка (ІЕТ) – значення рН середовища, при якому білок не несе сумарного заряду, тобто число негативних зарядів зрівнюється з числом позитивних зарядів.

Колоїдний характер водних розчинів білка – обумовлюється високомолекулярністю і великим діаметром білкових молекул (> 0,001 мкм; 1 мкм = 10^-6м). Протоплазма, яка у великій мірі складається з води і білків, є колоїдною системою. Молекули колоїдного розчину одного білка мають однаковий заряд і тому відштовхуються, не з’єднуються у великі агрегати і не осаджуються. Вони повільно дифундують, не здатні проникати через напівпроникні мембрани, розсіюють світло, мають велику в’язкість.

Гелі (драглі) – при певних умовах усі колоїдні розчини можуть втрачати текучість і утворювати гелі (драглі). Вони виникають у результаті об’єднання молекул у вигляді сітки, внутрішній простір якої заповнений великою кількістю розчинника, але при цьому розділення на рідку і тверду фази не відбувається, як у випадку коагуляції.

Набухання гелів (драглів) – збільшення об’єму за рахунок зв’язування великої кількості води. Це спостерігається при проростанні насіння, намочуванні крупи, виготовленні тіста та ін.

Синерезис – явище, зворотне до набухання, тобто відокремлення води від гелю, наприклад, при довгому зберіганні кефіру.

Розчинність білків – велика спорідненість з водою (гідрофільність). Це пов’язано з гідратацією білкової молекули у результаті взаємодії диполів води з йонними (-NН₂ і –СООН) і полярними (-ОН, -NН, -СО) групами в білковій молекулі. Така вода навколо білкової молекули називається структурованою.

Висолювання – процес осадження білка нейтральними солями. При цьому руйнується гідратна оболонка і нейтралізуються заряди білкової молекули. Такі білки зберігають свої природні властивості і функції після видалення солі.

Емульгуючі властивості білка – білок утворює на поверхні крапель жиру (за рахунок гідрофобної взаємодії) тонку плівку, яка притягує воду (за рахунок полярних груп) і протидіє злипанню жирових часток.

Денатурація – під дією різних фізичних і хімічних факторів порушується природна просторова структура білкової молекули: руйнуються четвертинна, третинна і вторинна структури (первинна не змінюється). Це призводить до зменшення або повної втрати розчинності, специфічної біологічної активності, зміни оптичних властивостей, в’язкості та ін. При денатурації розриваються іонні, водневі і дисульфідні зв’язки, поліпептидний ланцюг розкручується і знаходиться або в розгорнутому стані, або у вигляді хаотичного клубка.

Каталітичні (ферментативні) білки – ферменти, під дією яких прискорюються і регулюються усі хімічні перетворення в живих організмах, є простими або складними білками.

Структурні (опорні) білки – беруть участь у побудові мембран усіх клітин, входять до складу з’єднувальних і кісткових тканин (колаген), волосся, нігтів, шкіри (кератин).

Скорочувальні (рухаючі) білки – у живій природі любі форми руху (робота м'язів, рух протоплазми в клітині і ін.) здійснюється білковими комплексами. Так, у процесі м’язового скорочення і розслаблення важливу роль відіграють специфічні білки м’язової тканини актин і міозин. Молекули цих білків здатні щільно зжимати і розслаблювати свою структуру, використовуючи хімічну енергію, яка накопичується в сполуках, багатих на енергію.

Енергетичні білки – при окисленні 1г білку утворюється приблизно 4,0 ккал енергії (16,8 кДж).

Регуляторні білки – входять до складу різних біологічно активних речовин: гормонів; медіаторів, які виділяються в області нервових закінчень, та ін.

Рецепторні білки – здатні вибірково „пізнавати” і приєднувати речовини. Білки – рецептори клітинної мембрани після зв’язування певних сполук передають інформацію в середину клітини і іншим клітинам. На такому принципі базується органолептика (сприйняття різних подразнень органами відчуття: смаку, запаху).

Гомеостатичні білки – забезпечують сталість внутрішнього середовища організму (гомеостаз), так як вони мають амфотерні властивості і є частиною буферних систем крові.

Травні білки – каталізують травлення харчових речовин на простіші сполуки в шлунково-кишковому тракті, так як ферменти є білками, наприклад, амілаза, пепсин, трипсин, ліпаза і ін.

Транспортні білки – переносять багато речовин через клітинні мембрани. Такі білки містяться у рідкій частині крові. Так, наприклад, альбуміни транспортують ліпіди, вітаміни, йони металів, гормони. Гемоглобін переносить кисень по крові від легень до тканин і органів, а вуглекислий газ – від органів і тканин до легень.

Захисні білки – захищають організм проти впливу шкідливих для життєдіяльності факторів. Основну функцію захисту у людини виконує імунна система, яка забезпечує синтез специфічних білків – антитіл у відповідь на бактерії, токсини і ін. чужорідні речовини (антигени). При цьому утворюється комплекс „антиген-антитіло”. Звертання крові, яке запобігає кровотечам, базується на перетворенні білків крові фіброгену і тромбіну. Внутрішні стінки стравоходу і шлунку вистелені захисним шаром слизистих білків муцинів.

Зміст завдань для самоконтролю

1.Що таке білки?

а)високомолекулярні полімери,побудовані із АК(амінокислот),зв’зані пептидними зв’язками;

б)високомолекулярні азотовмісні сполуки,що утворюють колоїдні розчини;

в)полі конденсати АК;

г)гетерогенні високомолекулярні сполуки мононуклеотидів.

2.Які елементи входять до складу білків?

а)карбоген,гідроген,оксиген,сірка;

б)карбоген,гідроген,оксиген,фосфор;

в)карбоген,гідроген,оксиген,нітроген,сірка,фосфор,залізо;

г)карбоген,оксиген,сірка,фосфор,йод,залізо.

3.Які АК належать до моноамінодикарбованих?

а)Ліз,НО-Ліз,Арг,Орн;

б)Глу,Асп;

в)Ала,Вал,Лей,Ілей;

г)Глу,Асп,Ліз,Арг.

4.Які АК є постійною складовою частиною білків?

а)Ала,ГАМК;

б)ЦИС,Цин,Орн,Цит,Гомо цистеїн;

в)Вал,Ала,Сер,Глу;

г)Орн,Карнозин,карнітин,ансерин.

5.Які АК містять сірку?

а)Сер,Тир,Тре,Цис;

б)Вал,Лей,Іле,Тре;

в)Три,Гіс,Про;

г)Мет,Цис,Цин.

8.Які групи є постійними в АК?

а)аміногрупа,карбоксильна;

б)аміногрупа,гідроксильна;

в)карбоксільна,метальна;

г)аміногрупа,метальна,гідроксильна.

10.Які АК мають по дві карбоксильні групи?

а)Про,Сер,Мет;

б)Вал,Ілей,Тре;

в)Арг,Ліз,Вал;

г)Глу,Асп.

11.Яка АК має сульфгідрильну групу?

а)Цис;

б)Гли;

в)Мет;

г)Сер.

15.Якими групами АК зв’язані у пептидному ланцюзі?

а)карбоксильними,гідроксильними й аміногрупами;

б)карбоксильна група однієї АК зв’язана з аміногрупою іншої;

в)сульфгідрильними групами;

г)водневими,ковалентними,електронними та іншими зв’язками.

16.Що таке первинна структура білків?

а)унікальна послідовність АК-залишків у поліпептидному ланцюзі;

б)кількісний склад АК у молекулі білка;

в)розташування поліпептидного ланцюга в просторі;

г)певне чергування внутрішньомолекулярних зв’язків у білках.

17.Що є характерним для вторинної структури білків?

а)взаємне розташування поліпептидних ланцюгів всередині білкової молекули з утворенням спіралей;

б)конфірмаційні взаємозв’язки пептидних ланцюгів;

в)просторова конфігурація поліпептидного ланцюга в білковій молекулі;

г)просторова спіралеподібна конфігурація поліпептидного ланцюга

18.Що таке третинна структура білків?

а)взаємне розташування активних груп АК у пептидному ланцюзі;

б)просторова упаковка спіралей,тобто вторинних структур у молекул активного білка;

в)активна структура білка,зумовлена водневими зв’зками пептидних ланцюгів;

г)асоціація білкових і небілкових субодиниць у макромолекулах білків.

19.Що таке четвертинна структура білків?

а)об’єднання кількох білкових одиниць і небілкових молекул третинної структури в активні білкові міцели;

б)конфірмаційні структури білка;

в)розташування вторинних структур у просторі білкової молекули;

г)специфічна конформація,характерна для білків з порівняно низькою молекулярною масою.

20.Що означає термін «конформація білка»?

а)це асоціація двох або більше третинних структур у макромолекулі білка;

б)сума всіх зв’зків у білкових молекулах;

в)просторова біологічна активна архітектоніка білкової молекули,утворена за певних умов середовища;

г)розташування активних груп білка в тривимірному просторі за певних значень рН середовища.

21.Для яких білків характерні β-спіральні структури?

а)фібрилярних(колаген,кератин);

б)глобулярних;

в)багатих на Про і НО-Про;

г)багатих на Глу та Арг.

23.Що таке денатурація білків?

а)повна втрата білками гідрофобних властивостей і набуття гідрофільних;

б)повна втрата білками нативних властивостей з подальшим порушенням їх специфічної макроструктури;

в)значне порушення всіх ковалентних зв’язків у білковій молекулі;

г)порушення первинної структури білків зі збереженням унікальної укладки поліпептидного ланцюга в просторі.

24.Чому розчинні білки є колоїдними?

а)розмір білкових часток не перевищує 1мм(10-9 м);

б)мають високу молекулярну масу,розмір білкових часток коливається від 0,001 до 0,1 мкм(10-6-10-9 м);

в)мають низьку в’язкість і високий осмотичний тиск;

41.Що таке ізоелектрична точка білків?

а)стан білків,у якому їх молекула стає негативно зарядженою;

б)значення рН середовища,за якого білок стає найбільш іонізованим;

в)значення рН,за якого заряд білка наближається до нуля,білок не переміщується в електричному полі,легко денатурується;

г)значення рН середовища,за якого білок має розчинність.

42.Що таке ефект Тіндаля?

а)поява променів під час проходження світла через справжній розчин;

б)поява конусу світла під час пропускання пучка світла через колоїдний розчин білків;

в)випадання білків в осад в ізоелектричній точці;

г)перехід білка із гідрофільного в гідрофобний стан.

43.Що таке гідроліз білків?

а)розщеплення білків на АК або пептиди за участі води під дією низки факторів;

б)ферментативний розпад білків на АК;

в)кислотне розщеплення білків на складові частини;

г)розпад білкових структур шляхом кип’ятіння у лужному середовищі.

44.Які білки належать до складних?

а)фосфопротеїни,метал протеїни,глікопротеїни,ліпопротеїни,ферменти,нуклеопротеїди тощо;

б)альбуміни,глобуліни,протаміни,ліпопротеїни;

в)фосфатиди,хромопротеїни,альбуміни,колаген,протеїноіди;

г)метало протеїни,хропротеїни,глобуліни,актоміозин.

Рекомендована література:[9 - 15]

Дата добавления: 2015-05-23