Уровня пространственной организации белковых молекул.

БЕЛКИ

Белки - это ВМС с молярной массой от 10 тыс. до десятков миллионов

Классификация:

1) Простые белки (протеины):

- альбумины (растворимые);

- глобулины (нерастворимы, растворяются в разбавленных растворах солей).

2)Сложные белки (протеиды)

Классификация в зависимости от небелковой части:

- нуклеопротеиды (гидролизуются на белок и нуклеиновую кислоту);

- фосфопротеиды (гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту);

- гликопротеиды (гидролизуются на простой белок и углевод).

В соответствии с формой белки делятся на

- глобулярные (глобулы сферической или эллипсоидной формы): миоглобин, гемоглобин.

- фибриллярные (длинные асимметричные волокна – фибриллы): кератин волос, кожи, ногтей; миозин мышечной ткани, коллаген сухожилий и костной ткани.

I. Первичная структура белка;

определяется составом и последовательностью аминокислотных остатков его цепи.

Стабильность конформаций обусловлена возникновением дополнительных связей:

• ион – ионные взаимодействия;

• водородные связи;

• гидратация полярных групп;

• дисульфидные связи;

• ванн-дер-ваальсовы взаимодействия между неполярными заместителями;

• гидрофобные взаимодействия.

II. Вторичная структура белка относится к типу укладки полипептидной цепи

• спиралевидная (α – структура);

• складчатая (β – структура);

• неупорядочная.

III. Третичная структура – трехмерная конфигурация расположения полипептидной цепи в пространстве. Образуется за счет S – S – мостиков, ионных взаимодействий групп ⁺NH₃ и COO^-.

IV. Четвертичная структура: в состав макромолекулы белка входят несколько полипептидных цепей.

СВОЙСТВА БЕЛКОВ

1. Белки – амфолиты:

- кислотные свойства за счет неионизованных СООН – групп,

аммонийной NH₃⁺, тиольной SH, n-гидроксифенольных.

- основные свойства за счет СОО^-, NH₂-групп

Формы белковой молекулы

катион белка молекула белка анион белка

2. Информационные свойства

Белки – носители биологической информации.

Информационные свойства белков лежат в основе иммунитета

3. Денатурация белков – разрушение природной конформации макромолекулы белка под внешним воздействием (разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур)

Денатурация может быть обратимой

ДЕНАТУРАЦИЯ РЕНАТУРАЦИЯ

и необратимой.

4. Электрофильно-нуклеофильные реакции

Гидролиз – основной путь катаболизма белков в организме. Может быть частичным (до пептидов) и полным (до аминокислот)

Условия полного гидролиза белков:

запаянная ампула, температура до 110⁰С, 20% раствор НСl, время 24 часа.

5. Окислительно-востановительные свойства.

Мягкому окислению подвергаются только цистеинсодержащие белки.

Тиольная группа окисляется в дисульфидную:

восстановл. окисленная форма

форма

Жесткое окисление SH-групп белков в сульфогруппу

6. Поверхностные свойства белков.

В состав белков входят α – аминокислоты, содержащие и гидрофобные и гидрофильные радикалы. Эти радикалы распределены по всей цепи, поэтому большинство белков – ПАВ.

Дата добавления: 2017-02-01