Термомассоперенос

Адгезия

Адгезия — слипание поверхности двух разнородных тел. В кулинарной практике явление адгезии до­вольно широко распространено и часто играет отрицательную роль. Так, при жарке мясных и рыбных полуфабрикатов при­липание их к жарочной поверхности крайне нежелательно. Для уменьшения адгезии полуфабрикаты панируют в муке или су­харях и используют при жарке жир.

Отрицательную роль играет адгезия и при транспортиров­ке мясного фарша по трубам в поточных линиях при произ­водстве котлет. Трубопроводы засаливаются, на их стенках нарастает слой жира. Адгезия затрудняет и формовку изделий.

Уменьшение адгезии весьма актуально при выпечке из­делий из теста, а также при изготовлении самого теста (по­тери в деже, на лопастях тестомесильных машин, на разде­лочных столах и т. д.). Одним из способов снижения степени адгезии является использование муки "на подпыл" при фор­мовке изделий. В этом случае с поверхностью противней контактирует уже не тесто, а мука, адгезия которой к повер­хности инвентаря значительно меньше. Часть муки при этом прилипает к тесту и попадает в готовые изделия, а часть те­ряется.

Для предупреждения прилипания кулинарной продукции в процессе ее тепловой обработки в последние годы широко используют оборудование и инвентарь со специальным покры­тием, прослойки из полимерных материалов, так называемых антиадгезивов. Использование антиадгезивов повышает куль­туру производства и производительность труда. Обязательным условием применения полимерных материалов являются их безвредность, инертность по отношению к пищевому продукту и устойчивость при нагревании. Причем термостойкость долж­на сохраняться длительное время.

Как уже отмечалось, поверхностный нагрев создаёт в про­дуктах градиент температуры и вызывает перемещение влаги. Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела. В капиллярах на влагу действуют силы поверхностного натяжения. Если оба конца капилляра имеют одинаковую тем­пературу, то влага в нем находится в равновесии. Если же один конец капилляра нагреть, то поверхностное натяжение его уменьшится. Но поскольку на другом конце капилляра оно будет прежним, жидкость вместе с растворенными в ней ве­ществами будет передвигаться от нагретого конца к холодному. Благодаря этому возникает поток влаги от нагретой поверхнос­ти продукта к его холодному центру (термодиффузия). Одно­временно часть влаги с поверхности изделия под действием высокой температуры испаряется. Поверхностный слой быстро обезвоживается, в нем повышается температура, под действи­ем которой глубокие изменения претерпевают отдельные пи­щевые вещества (меланоидинообразование, декстринизация крахмала, карамелизация сахарови др.), в результате чего на продукте образуется румяная корочка. Образовавшаяся короч­ка уменьшает потери влаги, а, следовательно, и массы изделия за счет испарения. Чем горячее поверхность при жарке, чем выше градиент температуры, тем быстрее образуется короч­ка. По мере образования обезвоженного поверхностного слоя возникает разница в содержании влаги (градиент влагосодержания). В поверхностных слоях влагосодержание меньше, в глубине—больше, вследствие чего поток влаги направляется к поверхности. При стационарном тепловом режиме устанав­ливается равновесие этих двух потоков: направленного к цен­тру (вызванного термомассопереносом) и направленного к по­верхности (вызванного градиентом влагосодержания).

3.2. Изменения белков

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и другое название — протеины, которое подчеркивает первостепенное биологическое значение этой груп­пы веществ (от гр. protos — первый, важнейший).

Значение белков в кулинарных рецептурах. Белки яв­ляются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвоя­емость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80—100 г белка в сутки, причем заменить его другими веще­ствами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потребителей по дневным ра­ционам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплек­тованному меню отдельных, приемов пищи, должны обеспечи­вать содержание белка в блюдах, соответствующее физиоло­гическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потребность питающихся в белках, как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность.

Биологическая ценность белков определяется содержани­ем незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: трип­тофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они вводят в бел­ки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных бел­ках, как правило, недостаточно лизина, метионина, трипто­фана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недо­стает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая амино­кислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продук­ты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2—3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изде­лий, сбалансированных по содержанию НАК.

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:

♦ мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);

♦ картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запекан­ка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

♦ гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.);

♦ бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков дос­тигается при их определенном соотношении, например:

♦ 5 частей мяса + 10 частей картофеля;

♦ 5 частей молока + 10 частей овощей;

♦ 5 частей рыбы + 10 частей овощей;

♦ 2 части яиц +10 частей овощей (картофеля) и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо пере­вариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся ве­щества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говяди­на, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% ами­нокислот, из растительных — 60—80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и проти­рание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель­ного происхождения. Однако при избыточном нагревании со­держание НАК может уменьшиться. Так, при длительной теп­ловой обработке в ряде продуктов снижается количество дос­тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усво­яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу пред­варительно замачивать для сокращения времени варки и до­бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ — коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилиза­ция белка и др.), которые рассматривает физиология питания.

Химическая природа и строение белков. Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. От набора ами­нокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят инди­видуальные свойства белков.

По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие группы:

♦ растворимые в воде — альбумины;

♦ растворимые в солевых растворах — глобулины;

♦ растворимые в спирте — проламины;

♦ растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

♦ первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи;

♦ вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

♦ третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­булу;

♦ четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис­ло положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз­кость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

Наиболее важными технологическими свойства­ми белков являются: гидратация (набухание в воде), денату­рация, способность образовывать пены, деструкция и др.

Гидратация и дегидратация белков. Гидратацией называется способность белков прочно связывать значитель­ное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают мо­лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэ­лектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным ча­стицам слипаться и выпадать в осадок.

В растворах с малой концентрацией белка (например, мо­локо) белки полностью гидратированы и связать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать вла­гу, реологические свойства теста и т. д.

Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов живот­ного происхождения, различных видов теста, набухание бел­ков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.

Дегидратацией называется потеря белками связан­ной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация белков. Белки по форме молекулы можно подразделить на глобуляр­ные и фибриллярные. У глобулярных белков молекула близка кформе шара или эллипсоида, (отношение длины к ширине близко 1:1 или 3: 1),а у фибриллярных она имеет форму нити (длина примерно в 200 раз больше ширины). К фибриллярным белкам относятся: коллаген, эластин, осеин, а к глобулярным — альбумины, глобулины, миоген и др.

Молекулы белков построены из большого количества l -ами­нокислот, связанных в длинные цепочки полипептидов при по­мощи полипептидной связи — СО – NH –.Благодаря пространственному расположению валентностей у атомовуглерода и во­дорода цепочки аминокислот приобретают характерную форму. Аминокислотные цепи связаны между собой прочными водо­родными связями (водородный атом притягивается к атомам кислорода). Последовательность аминокислотных остатков и водородных связей между ними различная, что создает на по­верхности белковой молекулы специфический рельеф из боко­вых цепей аминокислот (в схеме обозначены буквой R). Этот рельеф из водородных связей и остатков аминокислот определяет отличия одних белков от других, создает центры ферментативной активности и другие специфические свойства белков.

В фибриллярных белках спирали вытянуты и водородные связи направлены перпендикулярно оси спирали, т. е. связы­вают между собой отдельные, параллельно расположенные це­почки аминокислот.

В глобулярных белках цепи аминокислот свернуты и имеют форму шара или эллипсоида. Конфигурация аминокислотных це­пей, их изгибы специфичны для каждого белка. В этом положе­нии их удерживают водородные связи. Состав аминокислот, порядок их расположения в полипептидной цепочке и конфигу­рация их в глобуле определяют свойства нативных белков.

Чем ближе состав аминокислот к составу белков организма человека, тем полноценнее белок. Ниже приводится суточная потребность в незаменимых аминокислотах для взрослого чело­века.

Наименование аминокислот	Потребность человека, г
Триптофан………………......
Лейцин………………………	4-6
Изолейцин…………………..	3-4
Валин………………………..
Треонин……………………..	2-3
Лизин………………………..	3-5
Метионин…………………...	2-4
Фенилаланин………………..	2-4

Под влиянием ряда факторов водородные связи, удерживаю­щие, свернутые аминокислотные цепи в глобуле в определенном положении, могут разорваться, а затем снова свернуться, но уже иначе. Этот процесс перегруппировки аминокислотных (по­липептидных) цепей называется денатурацией. Схема процесса денатурации представлена на рис.1, В зависимости от характера воздействия полипептидные цепи могут остаться в развёрнутомсостоянии, свернуться или принять первоначальную конфигурацию. Степень денатурации может быть различной — от незначительных изменений до полной потери первоначальных свойств.

Денатурацию может вызвать ряд факторов: воздействие вы­соких температур, кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, дубильных веществ и т. д.

В кулинарной практике чаще всего имеет место воздейст­вие высоких температур на продукты, содержащие белки, при их варке и жаренье.

Рис. 1. Схема процесса денатурации:

а) нативный белок; б) переходное состояние; в) Денатурированный белок (жирная линия— полипептидные цепи, пунктирная — вторичные связи).

Денатурация вызывает изменение свойств нативных белков: потеря растворимости и способности кристаллизироваться, уве­личение перевариваемости под действием ферментов («атакуе­мости ферментами»), потеря биологической активности фермен­тами, которые также относятся к белковым веществам.

Следствием тепловой денатурации является тепловая коа­гуляция или свертывание белков. Происходит оно обычно в изоэлектрической точке. Белки так же, как и составляющие их аминокислоты, амфотерны, т. е. обладают кислотными и основ­ными свойствами. Объясняется это тем, что они содержат кис­лотные (карбоксильные) и основные (аминные) группы и по­этому являются амфотерными электролитами.

Диссоциацию их можно представить следующей схемой:

Из схемы видно, что, если водородные ионы присоединяются к аминной группе, то образуются частицы, несущие одновре­менно положительный и отрицательный заряды. Поэтому белок может вести себя как основание и как кислота. Зависит это от реакции среды (рН): в кислой среде белок ведет себя как основание, в щелочной — как кислота.

Однако при определенной реакции среды (рН) количество положительных и отрицательных зарядов может быть равным и молекула белка станет электронейтральной. Такое состояние молекулы белка называется изоэлектрическим, а рН, при кото­рой оно наступает, — изоэлектрической точкой.

В изоэлектрической точке белковые молекулы не имеют за­ряда. Между тем наличие заряда придает им устойчивость.

Рис. 2. Схема гидратной оболочки белковой молекулы:

а и б — оболочка из ориентированных молекул; в — без гидратной оболочки

Объясняется это тем, что заряженная частица белка притяги­вает полярные молекулы воды и они образуют защитную гидратную оболочку вокруг, препятствующую их слипанию, укруп­нению их выпаданию в осадок. В изоэлектрической точке такой оболочки, естественно, нет и белки легко выпадают в осадок (свертываются (рис. 2).

Свертывание белков в результате изменения рН среды частовстречается в кулинарной практике: свертывание белка мяса при добавлении кислот, помутнение желе вокруг ломтиков лимона, быстрое свертывание поверхности яйца при варке его без скорлупы вподкисленной воде и т. п.

Свёртываниеможет быть двух типов:

1) если концентрация белка была незначительна, то свернувшиеся белкиобразуют хлопья (например, хлопья свернувшихся белков наповерхности мясных и рыбных бульонов, овощных отваров и т. д.);

2) если концентрация белка была значительна, то обычно они образуют при свертывании сплошную студнеобразную массу (гель); например, уплотнение белка яйца при варке.

Если белок в продукте находится уже в состоянии студия (геля), то денатурация приводит к третьему типу свертыва­ния— уплотнению студня и выделению содержащейся в нем жидкости.

В фибриллярных белках (коллаген и др.) нагревание вызы­вает изменения другого характера. Полипептидные цепочки в них вытянуты и связаны друг с другом водородными связями. При нагревании тепловое движение полипептидных цепочек уси­ливается, водородные связи между ними рвутся и это приводив к двум характерным явлениям:

1) распаду фибрилл (волокон) белка на отдельные цепочки аминокислот (дезагрегация, т. е. распад больших молекулярных агрегатов);

2) сокращению в длину вытянутых аминокислотных цепочек за счет разрыва внутренних связей («сваривание»).

При длительном нагревании в присутствии воды, кислот и других электролитов белки подвергаются глубокому распаду. При этом могут разрываться аминокислотные цепочки с образо­ванием полипептидов (обрывки цепей из нескольких аминокис­лот) и даже свободные аминокислоты. Процесс сопровождается выделением аммиака, сероводорода и других веществ.

Таким образом, основные изменения, происходящие в бел­ках при их нагревании в процессе кулинарной обработки, мож­но представить такой схемой:

Дата добавления: 2014-11-06