Склад і будова білків

Білки – це складні органічні сполуки, тому виділення індивідуального білка і вивчення його складу і будови є дуже складним. Встановлено, що майже всі білки складаються з 5 основних елементів в такому процентному співвідношенні: Карбону – 50-55%, Гідрогену – 6,6-7,3%, Оксигену – 21,5-23,5%, Нітрогену – 15-18%, Сульфуру – 0,3-2,5%, а також окремі білки містять Фосфор, Ферум, Купрум, галогени. Молекулярна маса білків дуже велика і перебуває в межах від 40 000 до 5 000 000 і більше.

Білки – це поліпептидні молекули, при гідролізі яких визначено 25-30 амінокислот. Серед цих амінокислот є 10 незамінних (не синтезуються в організмі людини). Білки, що містять всі незамінні амінокислоти, називають повноцінними. Це білки м’яса, риби, яєць, молочних продуктів, бобових культур. Інші білки називають неповноцінними.

Структура білкової молекули дуже складна. Визначають первинну структуру білка, яка є основою будови білкової молекули. Вона визначається кількісним і якісним складом амінокислот і послідовністю сполучення амінокислот в ланцюзі. Підраховано, що з 20 амінокислот можна побудувати 2,3 ∙ 10¹⁸ ізомерів білкових молекул. Наприклад, білок інсулін має молекулярну масу 5600 і складається з 18 різних амінокислот. В його макромолекулі два поліпептидних ланцюга, в кожному з яких свій порядок чергування амінокислот. Один ланцюг містить 30 амінокислотних залишків, а другий – 21, тобто загальна кількість мономерів становить 51. Вторинна структура характеризує розміщення поліпептидного ланцюга в просторі. Розрізняють спіральну, пошарово-складчату вторинну структуру білка та статичний клубок. Найбільш ймовірною є спіральна структура. Вона нагадує циліндричну спіраль, що стабілізується водневими зв’язками. Третинна структура визначає конфігурацію макромолекули білка. Вона є ще складнішим укомплектуванням спіральної чи пошаровоскладчатої молекули білка. Така структура стабілізується дисульфідними чи естерними зв’язками. Третинна структура визначає специфіку будови білка. У глобулярних білків вона визначає форму глобули, виступи, розміщення функціональних груп, що в свою чергу, обумовлює нативні властивості кожного конкретного білка. В структурних білках м’язевої і сполучної тканини (фібрилярних) поліпептидні ланцюги витягнуті в довжину, міцно утримуються між собою в основному дисульфідними зв’язками, які надають білкам міцності і стійкості. Різна будова визначає і різні властивості глобулярних і фібрилярних білків.

Окремі білки мають ще складнішу будову, яку визначає четвертинна струкра.

Фізичні властивості. Природні білкові речовини дуже різноманітні: зустрічаються рідкі, напіврідкі, тверді білки. Окремі білки мають консистенцію в’язких рідин чи студнів. Більшість білків, вилучених з природних речовин, мають вигляд білих аморфних порошків. Розчинність білків теж різна: окремі з них майже нерозчинні (колаген, осеїн, еластин), а інші розчинні, але в різних розчинниках (альбумін молока, глобулін яєць).

При високих температурах всі білки згорають. При цьому з’являється специфічний запах. Білки не мають температури плавлення і температури кипіння, тому що більшість із них при нагріванні денатурує і згортається. Білки є оптично активними речовинами.

В розчинах білки мають багато властивостей колоїдних систем, здатні утворювати студні. Ця властивість широко використовується в кулінарії при приготуванні желе та інших желатинованих страв.

Хімічні властивості. Білки повторюють властивості амінокислот. Вони також є амфотерними сполуками і їх властивості залежать від рН середовища. В сильно кислому середовищі на білковій молекулі переважають позитивно заряджені іони і білок має властивості катіону, в лужному середовищі – аніону. Є білки, які мають кислотні властивості (складаються переважно із залишків двохосновних амінокислот) або основні (мають більше аміногруп), зустрічаються білки нейтральні (кількість аміногруп і карбоксильних у них однакова).

1. Гідроліз білка. Гідроліз буває кислотний і ферментативний, відбувається поступово, через ряд проміжних стадій. Кінцевим продуктом гідролізу є амінокислоти.

Білки + Н₂О → Пептони → Поліпептиди → Дипептиди → Амінокислоти

2. Осадження білків. Білки здатні виділятись з розчину, тобто осаджуватись. Є два способи осадження білків:

· Оборотнє осадження – висолювання. Таким способом можна осадити білок за допомогою етилового спирту, ацетону, мінеральних солей. Властивості білка при цьому не змінюються, крім того, білок можна знову перевести в розчинений стан.

· Необоротнє осадження – денатурація. Внаслідок денатурації відбувається руйнування вторинної та третинної структури білка, при цьому змінюються нативні властивості білка, його неможливо знову перевести в розчин. Денатурація буває: хімічна (внаслідок впливу кислот, солей важких металів), термічна (при дії високих температур), механічна (під час збивання білка).

В результаті денатурації білки згортаються (коагулюють), утворюючи великі білкові агрегати. Білки денатурують внаслідок руйнування третинної та вторинної структури білка (четвертинної також, якщо вона має місце). Внаслідок денатурації білки втрачають нативні властивості: змінюють колір, здатність розчинятись, набрякати, агрегатний стан, але при цьому легше засвоюються організмом. Тому теплова обробка білкових продуктів є дуже важливою. При термічній обробці продуктів завжди має місце термічна денатурація глобулярних білків. Наприклад, денатурація білків саркоплазми м’яса починається при 35-40 ⁰С. В залежності від початкової білка і його стану розрізняють таки типи згортання білків:

ü при невеликій концентрації білка утворюються пластівці (піна);

ü при великій концентрації білка утворюється суцільний гель (наприклад, під час варіння яєць).

Якщо білок до нагрівання був у вигляді гелю (як студнеподібний білок міофібрили м’яса), то він спочатку зменшується в об’ємі, внаслідок втрати рідини. М’язеві волокна при цьому ущільнюються і міцність їх підвищується.

При термічній обробці продуктів змінюються не лише глобулярні білки, але й фібрилярні – в основному колаген. Зміна властивостей колагена пов’язана з руйнуванням водневих зв’язків між поліпептидними ланцюгами вторинної структури білка. При нагріванні волокна колагена скорочуються по довжині в 3-4 рази, але значно збільшуються в об’ємі і набувають еластичності. Все це призводить до повного порушення фібрилярної структури колагена, до необоротної його дезагрегація. В результаті складний білок колаген спрощується і переходить в простіший, добре розчинний в гарячій воді білок – глютин, який гарно засвоюється організмом людини.

Денатурація буває і механічна, наприклад, при збиванні білкових кремів. При збиванні утворюється піна з дуже повними прошарками рідини між пухирцями повітря. Поверхня рідини при цьому сильно збільшується. На поверхні рідини діють сили поверхневого натягу. Вони здатні механічно розвернути поліпептидні ланцюги в молекулі, змінити їх конфігурацію і викликають цим денатурацію. При збиванні яєчних білків в поверхневому шарі денатурує білок овомукоїд, гальмує дію трипсину і засвоєння білків організмом людини підвищується.

Дата добавления: 2014-11-29